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Fターム[2G041FA12]の内容

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Fターム[2G041FA12]に分類される特許

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【課題】アルツハイマー病に関する方法及び組成物を提供する。とくに、健常状態における発現と比較して、アルツハイマー病状態で差異的に発現するタンパク質を提供する。アルツハイマー病に関連するタンパク質を同定し、且つそれを記載する。また、差異的に発現するタンパク質を用いたアルツハイマー病の診断方法を提供し、アルツハイマー病の予防及び治療のための化合物の同定方法、及びそれらの治療上の使用方法を提供する。
【解決手段】例えば本発明は、被験者におけるアルツハイマー病の診断方法を提供する。この方法は、前記被験者からの組織サンプルまたは体液サンプルにおいて、ここに記載する方法により同定された1つ以上の差異的に発現するタンパク質を検出することを含む。 (もっと読む)



【課題】生物学的サンプル中のメタボライトのような複雑な化合物のための、信頼しうる効率的な分析方法を提供する。
【解決手段】サンプルを分析する方法並びにそのシステムに関し、:a)供試サンプル中の化合物を決定する:b)ステップa)では、参照サンプルの分析を伴う。供試サンプルおよび参照サンプルが同一のシークエンスで分析される。さらに該方法を行うためのシステムを包含し、:(a)化合物を測定する:(b)プロセスのパラメーターをモニターする;(c)(a)で得られた生の結果を分析する:(i)化合物測定手段から生の結果を含む第1データベース;(ii)プロセスパラメーターを含む第2データベース;(iii)生の結果をヴァリデートするためのルールを含む第3データベース;(iv)同定された化合物のアロケートされた結果を含む第4データベース;第2、第3、第4データベースは第1データベースと連結されている。 (もっと読む)


【課題】タンパク質の機能解析に有効利用することのできる新規なリガンド複合体、リガンド担持体、および、タンパク質の分析方法を提供する。
【解決手段】下記一般式(1)
【化1】


(式中、p,qは0以上6以下の整数)にて表される構造を備え、上記Xとして、末端に芳香族アミノ基を有するとともに、主鎖に炭素−窒素結合を有していてもよい炭化水素誘導鎖を、1鎖又は2鎖又は3鎖含んでなる構造を備え、上記Yとして、硫黄原子を含む炭化水素構造を備え、上記Zとして、炭素−炭素結合又は炭素−酸素結合を持つ直鎖構造を備えているリンカー化合物と、還元末端を有する糖とが、上記芳香族アミノ基を介して結合している構造であるリガンド複合体を用いる。 (もっと読む)


【課題】タンパク質の量について比較可能なデータが得られる解析方法を提供する。
【解決手段】解析方法は、タンパク質とタンパク質に対して特異的に結合する担体とを接触させて試料を得る工程と(S100)、試料について、タンパク質解析チップを用いて、等電点電気泳動とマトリックス支援レーザー脱離イオン化質量分析(MALDI−MS)とを行う、二段階解析工程と(S200)、MALDI−MSから得られる、担体または担体の一部からなる標準物質に由来する第1のシグナルと、担体に担持されたタンパク質またはタンパク質の一部に由来する第2のシグナルとを取得する、シグナル取得工程と、標準物質由来の第1のシグナルの所定のピーク強度に基づいて、第2のシグナルの強度を補正して、第2のシグナルの補正後強度を得る、補正工程と(S300)、を含む。 (もっと読む)


【課題】従来は、エレクトロスプレー溶液を噴霧する際に、対応するノズルの位置が固定されており、イオン化された検体の一部分のみが質量分析器に到達し、質量分析器が取得する検体に対応した信号の強度及び安定性が相対的に低かった。
【解決手段】駆動機構51とノズル52とを含む循環式エレクトロスプレーイオン化装置5とする。ノズル52は、エレクトロスプレー媒体の液滴を順次形成し、検体をイオン化してイオン化検体を形成するべく液滴に複数の電荷を付与するためにノズル52と受け入れユニット6の間に電位差が印加された際に帯電液滴が移動経路に沿って受け入れユニット6に向かって強制的に移動するように、質量分析計2の受け入れユニット6との間に移動経路を形成する。ノズル軸は、循環軸RCを中心として循環ルートAを前進するべく駆動機構51によって駆動される。 (もっと読む)




発明は検体のMALDI質量分析のためのマトリックスにおける、一般式:


を有するハロゲン化シアノケイ皮酸誘導体、及び/または4-ブロモ-α-シアノケイ皮酸及び/またはα-シアノ-2,4-ジクロロケイ皮酸の使用に関する。ここで、RはF,Cl及びBrの中から独立に選ばれ、n=3,4または5である。R’はCOOH,CONH,SOH及びCOOR”の中から選ばれ、R”=C-Cアルキル基である。
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質量分析データおよび分類アルゴリズムにより、EGFRおよび/またはHER2を標的とした治療薬のような、AktまたはERK/JNK/p38またはPKCでの、またはそれらの上流でのMAPK(マイトジェン活性化プロテインキナーゼ)経路またはPKC(プロテインキナーゼC)経路に関わる受容体のアゴニスト、受容体もしくはタンパク質を標的にする治療薬または治療薬の組み合わせによる治療が固形上皮腫瘍癌患者に有効である可能性が高いかどうかを決定することが可能となる。該方法により、EGFRを標的とした治療薬およびCOX2を標的とした治療薬の組み合わせが該癌患者に有用である可能性が高いかどうか;あるいはNF−κB阻害剤による治療が該癌患者に有用である可能性が高いかどうかを決定することも可能となる。

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本発明は、以下の工程を含む、産生されたポリペプチドにおけるアミノ酸配列変異を判定する方法に関する:(a)産生されたポリペプチドの試料を提供する工程、(b)該試料中の該ポリペプチドをプロテアーゼと共にインキュベートする工程、(c)該ポリペプチドのアミノ酸配列断片の逆相クロマトグラフィー接続型高分解能質量分析(FT-ICR/FT-orbitrap)およびMS/MS分析を用いて二次元分析を実施する工程、(d)試料について得られたLC-MSデータセットと参照試料のデータセットを並べて比較し、所定の保持時間でのシグナル強度の差異を探索し、アミノ酸配列変異に関して示差的シグナルを評価することにより、データ評価する工程。データ評価(d)用の参照試料は、十分に特徴決定された標準または分析対象試料の一つのいずれかであり得る。

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【課題】簡便に調製できるサンプルを用いて、変形性関節症の進行し易さを検出する方法、及び該方法に用いるキットを提供すること。
【解決手段】工程A:被検者由来の血液、血清及び血漿からなる群より選択される少なくとも1つの生体試料において、クラスタリン(Clusterin)、アファミン(Afamin)、ヘモペキシン(Hemopexin)、肝細胞成長因子様タンパク質(Hepatocyte growth factor-like protein)、及びアルファ1−酸性糖タンパク質2(α1-acid glycoprotein 2)からなる群より選択される、少なくとも1種類のタンパク質量を測定する工程、ならびに、工程B:工程Aで得られた被検者由来の生体試料における前記タンパク質量を基準値と対比することにより、被検者の変形性関節症の進行し易さを検出する工程、を含む変形性関節症の病態の進行し易さを検出するための方法。 (もっと読む)


【課題】シアル酸等、脱離し易い修飾物が結合した糖鎖、ペプチドをMS分析する際に、得られるマス(MS)スペクトルの感度を高めることで構造解析の精度を向上させる。
【解決手段】分析対象の化合物Aから生成された各種イオンをイオントラップ内に捕捉した後に、質量選別を行うことなく(シアル酸が脱離したイオンを捕捉したまま)[M+H]に対するCIDを実行する。これにより、1個のシアル酸が脱離した[M−Sia+2H]が増加するから、次に質量選別を行うことなく[M−Sia+2H]に対するCIDを実行する。このようにして全てのシアル酸が脱離した[M−3Sia+4H]を増量した後に、該イオンに対する質量選別及びCIDを実行し、該イオンに由来する各種プロダクトイオンを生成させてそれを質量分析・イオン検出する。従来手法では分析に使用されていないイオンがマススペクトルに反映されるため高感度となる。 (もっと読む)


本開示は、選択反応モニタリング(SRM)質量分析、または多重反応モニタリング(MRM)質量分析とも名付けられてもいる方法により、ホルマリン中で固定された生物検体中で直接的にEGFRタンパク質を定量するための特に好都合な、上皮成長因子受容体(EGFR)タンパク質由来の特異的ペプチド、および生成されるペプチドのイオン化特性を提供する。このような生物検体は、化学的に保存および固定され、前記生物検体は、ホルマリン固定組織/細胞、ホルマリン固定/パラフィン包埋(FFPE)組織/細胞、FFPE組織ブロックおよびこれらのブロック由来の細胞、ならびにホルマリン固定および/またはパラフィン包埋されている組織培養細胞を含む試薬/固定液を含むホルムアルデヒドで処理した組織および細胞から選択される。タンパク質検体は、前記生物検体からLiquid Tissue(登録商標)試薬およびプロトコルを使って調製され、EGFRタンパク質が、SRM/MRM質量分析法を使って、Liquid Tissue(登録商標)検体中でタンパク質検体中の少なくとも1つ以上の記載ペプチドを定量することにより定量化される。これらのペプチドが修飾または非修飾型で存在する場合は、定量化可能である。EGFRペプチドの修飾型の一例は、ペプチド配列内のチロシン、トレオニン、セリン、および/または他のアミノ酸残基のリン酸化である。 (もっと読む)


本開示は、選択反応モニタリング(SRM)質量分析、または多重反応モニタリング(MRM)質量分析とも名付けられてもいる方法により、ホルマリン中で固定された生物検体中で直接的にIGF−1Rタンパク質を定量するための特に好都合な、インスリン様増殖因子1受容体(IGF−1R)タンパク質由来の特異的ペプチド、および生成されるペプチドのイオン化特性を提供する。このような生物検体は、化学的に保存および固定され、前記生物検体は、ホルマリン固定組織/細胞、ホルマリン固定/パラフィン包埋(FFPE)組織/細胞、FFPE組織ブロックおよびこれらのブロック由来の細胞、ならびにホルマリン固定および/またはパラフィン包埋されている組織培養細胞を含む試薬/固定液を含むホルムアルデヒドで処理した組織および細胞から選択される。タンパク質検体は、前記生物検体からLiquid Tissue(登録商標)試薬およびプロトコルを使って調製され、IGF−1Rタンパク質が、SRM/MRM質量分析法を使って、Liquid Tissue(登録商標)検体中でタンパク質検体中の少なくとも1つ以上の記載ペプチドを定量することにより定量化される。これらのペプチドが修飾または非修飾型で存在する場合は、定量化可能である。IGF−1Rペプチドの修飾型の一例は、ペプチド配列内のチロシン、トレオニン、セリン、および/または他のアミノ酸残基のリン酸化である。 (もっと読む)


本開示は、選択反応モニタリング(SRM)質量分析、または多重反応モニタリング(MRM)質量分析とも名付けられてもいる方法により、ホルマリン中で固定された生物検体中で直接的にIRS1タンパク質を定量するための特に好都合な、インスリン受容体基質1(IRS1)タンパク質由来の特異的ペプチド、および生成されるペプチドのイオン化特性を提供する。このような生物検体は、化学的に保存および固定され、前記生物検体は、ホルマリン固定組織/細胞、ホルマリン固定/パラフィン包埋(FFPE)組織/細胞、FFPE組織ブロックおよびこれらのブロック由来の細胞、ならびにホルマリン固定および/またはパラフィン包埋されている組織培養細胞を含む試薬/固定液を含むホルムアルデヒドで処理した組織および細胞から選択される。タンパク質検体は、前記生物検体からLiquid Tissue(登録商標)試薬およびプロトコルを使って調製され、IRS1タンパク質が、SRM/MRM質量分析法を使って、Liquid Tissue(登録商標)検体中でタンパク質検体中の少なくとも1つ以上の記載ペプチドを定量することにより定量化される。これらのペプチドが修飾または非修飾型で存在する場合は、定量化可能である。IRS1ペプチドの修飾型の一例は、ペプチド配列内のチロシン、トレオニン、セリン、および/または他のアミノ酸残基のリン酸化である。 (もっと読む)


診断分析方法、特に生体試料に存在するウイルス、細菌、その他の微生物等の病原体を同定する方法は、分析試料が接種され、病原体が存在する場合には内部で複製が起こる液体培地の濁度及び/または病原体の濃度を、機器計測法により測定と連続的にモニタリングする第1工程を有し、該測定とモニタリングは培養培地で増殖する病原体の複製の間に動的に行われる。さらに該方法は、マクファーランド濁度スケールなどの標準化した尺度による所望の濁度値及び/または病原体の濃度に達した、第1工程で直接得られた生体試料を含有する液体培地の少なくとも一定分量を使って行う、病原体を同定する第2工程を有する。病原体を同定するために質量分光光度法的同定手段(15)は、第1工程の測定結果に基づいてその機能を校正されており、該一定分量を直接使用する。濁度及び/または病原体の所望の値は、第2の同定工程を行うために各段階において確認される特定の必要性に基づいて第1工程の間に前もって選択される。 (もっと読む)


本開示は、選択反応モニタリング(SRM)質量分析、または多重反応モニタリング(MRM)質量分析とも名付けられてもいる方法により、ホルマリン中で固定された生物検体中で直接的にSPARCタンパク質を定量するための特に好都合な、酸性およびシステインに富む分泌(SPARC)タンパク質由来の特異的ペプチド、および生成されるペプチドのイオン化特性を提供する。このような生物検体は、化学的に保存および固定され、前記生物検体は、ホルマリン固定組織/細胞、ホルマリン固定/パラフィン包埋(FFPE)組織/細胞、FFPE組織ブロックおよびこれらのブロック由来の細胞、ならびにホルマリン固定および/またはパラフィン包埋されている組織培養細胞を含む試薬/固定液を含むホルムアルデヒドで処理した組織および細胞から選択される。タンパク質検体は、前記生物検体からLiquid Tissue(登録商標)試薬およびプロトコルを使って調製され、SPARCタンパク質が、SRM/MRM質量分析法を使って、Liquid Tissue(登録商標)検体中でタンパク質検体中の少なくとも1つ以上の記載ペプチドを定量することにより定量化される。これらのペプチドが修飾または非修飾型で存在する場合は、定量化可能である。SPARCペプチドの修飾型の一例は、ペプチド配列内のチロシン、トレオニン、セリン、および/または他のアミノ酸残基のリン酸化である。 (もっと読む)


哺乳動物細胞における脱メチル化を調節するための方法、組成物およびキットが提供される。候補薬剤を、哺乳動物細胞におけるゲノムDNA脱メチル化の調節における活性についてスクリーニングするための方法、組成物およびキットも提供される。これらの方法、組成物およびキットは、人工多能性幹細胞(iPS)および体細胞をin vitroで作製することにおいて、および、癌およびゲノム刷り込みにおける欠損から生じる障害を含めたヒトの障害を治療するために使用される。 (もっと読む)


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