【課題】光学活性化合物やその中間体等の製造に工業的に利用される、熱安定性に優れた還元酵素の提供。
【解決手段】Ｙａｍａｄａｚｙｍａ ｆａｒｉｎｏｓａ ＩＦＯ０１９３株由来の、特定のアミノ酸配列を有し、かつ、２−オキソ−４−フェニル酪酸エステルを、（Ｒ）−２−ヒドロキシ−４−フェニル酪酸エステルに、還元する能力を有する還元酵素。 （もっと読む）

【課題】
リソソーム蓄積疾患の処置のための組成物を提供する。
【解決手段】
有効成分としての、高マンノース組み換えタンパク質を発現する植物細胞、及び医薬的に許容され得るキャリアを含む医薬組成物。 （もっと読む）

【課題】本発明は、クロマチン構造および転写に対する影響を示す新規ＨＤＡＣタンパク質をコードする新規核酸を指向するものである。
【解決手段】本明細書中で提供されるものは、上記核酸配列を含有するベクターおよび宿主細胞、ヘテロなポリペプチド配列と融合した本発明のポリペプチドを含むキメラポリペプチド分子、本発明のポリペプチドと結合する抗体および本発明のポリペプチドを産生する方法である。さらに、本発明によって提供されるものは、ＨＤＡＣ８を媒介する新規組成物を同定する方法と、疾病の診断および処置におけるそのような組成物の使用である。 （もっと読む）

【課題】ミミズ由来の新規なプロテアーゼの提供。
【解決手段】下記の性質を有するプロテアーゼ：N末端アミノ酸配列：Gly-Glu-Ile-Ile-Pro-His-Asn-Ala-Tyr-Leu-Arg-Tyr-Asp-Asp-Gln；基質特異性：N-サクシニル-Ala-Ala-Pro-Phe-p-ニトロアニリドおよびN-サクシニル-Ala-Ala-Pro-Leu- p-ニトロアニリドに対して高い活性を示す；阻害剤による影響：キモスタチン（Chymostatin）などにより阻害される；最適pHとpH安定性：最適pHは9.6であり、pH 6〜11（37℃で60分間）で80%以上の安定性を有する；最適温度と温度安定性：最適温度は60℃であり、加熱（10〜80℃での30分間プレインキュベート）によるプロテアーゼ活性の低下は50℃まで見られない。 （もっと読む）

本出願は、とりわけ、ジテルペンシンターゼ活性を有する新規ポリペプチド、それをコードする核酸分子、およびプロイロムチリンを産生する生合成経路に関与していると考えられているクリトピルス・パッセケリアヌス（Ｃｌｉｔｏｐｉｌｕｓ ｐａｓｓｅｃｋｅｒｉａｎｕｓ）由来の遺伝子クラスターに関する。 （もっと読む）

【課題】光学活性なアミン誘導体の製造方法の提供。
【解決手段】イミン誘導体に、当該化合物を立体選択的に還元しうる能力を有する酵素または該酵素を生産する微生物もしくはその処理物を作用させ、生成する光学活性なアミン誘導体を回収する、光学活性なＳ体のアミン誘導体の製造方法。得られる光学活性なアミン誘導体は、医薬の合成原料として有用である。たとえば下記式(IV)で示される光学活性な化合物を製造することができる。式（ＩＶ）


（式中、Ｒ基は炭素数１〜３個のアルキル基を、ｎは１〜４の整数を表す） （もっと読む）

【課題】ジペプチジルペプチダーゼＩＶのシクロプロピル縮合ピロリジンベースの阻害剤の製造方法の提供。
【解決手段】構造１の酸をギ酸アンモニウム，ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド，ジチオスレイトール及び部分精製フェニルアラニンデヒドロゲナーゼ／ギ酸デヒドロゲナーゼ酵素濃縮物（ＰＤＨ／ＦＤＨ）と処理することにより還元アミノ化に供し、単離することなく、得られた（αＳ）−α−アミノ−３−ヒドロキシトリシクロ［３．３．１．１^３，７］デカン−１−酢酸をジ−ｔｅｒｔ−ブチルジカルボネートと処理して製造する。
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【課題】遺伝子情報よりリコンビナントＥｒｏ１を取得し、Ｅｒｏ１によるＰＤＩの再生がもたらすグルテン形成ならびに製パン性向上作用を応用した小麦加工製品の製造技術を提供することを目的とする。
【解決手段】配列番号：１で表わされる塩基配列からなるポリヌクレオチドで形質転換した形質転換細胞から産生されたリコンビナントエンドプラズミックレティキュラムオキシドレダクターゼ１（ｒＥｒｏ１）と、プロテインジスルフィドイソメラーゼ（ＰＤＩ）と、フラビンアデニンジヌクレオチド（ＦＡＤ）と、を主成分とする、小麦加工製品の改質剤。 （もっと読む）

【課題】本発明は、ホスホリパーゼ活性（例えばホスホリパーゼA、B、C及びD活性、パタチン活性、ホスファチジン酸ホスファターゼ（PAP）及び/又は脂質アシルヒドロラーゼ（LAH）活性を含む）を有する新規なポリペプチド、前記ポリペプチドをコードする核酸、前記ポリペプチドと結合する抗体を提供する。これらホスホリパーゼの使用を含む工業的方法（例えば油の脱ガム）及び製品もまた提供される。
【解決手段】ホスホリパーゼ活性を有する少なくとも1つの所定のポリペプチドをコードする単離又は組換え核酸。 （もっと読む）

【課題】澱粉分解酵素（グルコアミラーゼ）の澱粉結合ドメインのリガンド結合部位を同定する方法を提供する。
【解決手段】（ａ）候補酵素および既知のリガンド結合部位を含む既知の澱粉酵素の構造に基づく多重シーケンスアラインメントおよび芳香族残基を作製することと、（ｂ）累進的二次構造相関アルゴリズム（ＰＳＳＣ）による、既知の酵素と候補酵素との間でシーケンスアラインメントのトポロジーを比較することと、（ｃ）既知の酵素の既知のリガンド結合部位を、候補酵素において相当する位置に位置する残基に相関させることを含む、澱粉酵素候補における澱粉結合ドメインのリガンド結合部位を同定する方法。 （もっと読む）

【課題】耐熱性に優れたリパーゼを提供する。
【解決手段】特定のアミノ酸配列を有し、長時間高温環境下（９０℃において５分以上）で加熱した場合にも、依然として残存活性を有する、アスペルギルス・オリゼ由来の、耐熱性リパーゼとその遺伝子、およびその発現方法。さらに、該リパーゼを用いる、反応方法と、組成物。 （もっと読む）

本発明は、「セーフハーバー遺伝子座」、すなわち導入遺伝子の安全な発現を可能にする遺伝子座に位置する標的配列を切断することが可能なエンドヌクレアーゼに関する。本発明は、細胞、組織又は個体への導入遺伝子の挿入のためのかかるエンドヌクレアーゼの使用に更に関する。
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本発明は、組み換えα-マンノシダーゼの精製方法、α-マンノシダーゼの生産方法、α-マンノシダーゼを含む組成物、該組成物の医薬としての使用、α-マンノシドーシス処置用の医薬としての使用、ならびにα-マンノシドーシスを処置する方法および／またはα-マンノシドーシスの症状を軽減する方法に関する。 （もっと読む）

【課題】アルカリホスファターゼのための組成並びに熱不安定性のアンタークティックホスファターゼ（ＴＡＰ）の過剰発現及び精製の方法を提供すること。
【解決手段】アルカリホスファターゼのための組成並びに熱不安定性のアンタークティックホスファターゼ（ＴＡＰ）の過剰発現及び精製の方法が提供される。ＴＡＰの用途には、核酸、糖、ペプチド及びタンパク質の脱リン酸化が挙げられる。本明細書に記載されたＴＡＰは、６５℃における熱不安定性及びおよそ中性のｐＨでの脱リン酸化活性の効率性に関してほかの供給源からのホスファターゼより多くの利点を有する。 （もっと読む）

【課題】炭水化物エステル、タンパク質エステル、タンパク質サブユニットエステル又はヒドロキシ酸エステルの１種類又は複数を生成する方法を提供する。
【解決手段】リン脂質、リゾリン脂質、トリアシルグリセリド、ジグリセリド、糖脂質又はリゾ糖脂質からなる群の１種類又は複数から選択される脂質基質であるアシル供与体と、炭水化物、タンパク質、タンパク質サブユニット又はヒドロキシ酸からなる群の１種類又は複数から選択されるアシル受容体と、水とを混合して、５〜９８％の水を含む高水分環境を作るステップと、脂質アシルトランスフェラーゼが以下の反応、すなわち、アルコール分解若しくはエステル転移の一方又は両方を触媒するように前記混合物を前記脂質アシルトランスフェラーゼと接触させるステップとを含む、方法。 （もっと読む）

【課題】D-アミノ酸及びL-アミノ酸誘導体の製造方法の提供。
【解決手段】アミノ酸誘導体を水性媒体中で加水分解酵素と接触させることを特徴とする、D-アミノ酸及びL-アミノ酸誘導体の製造方法。 （もっと読む）

本発明は、変異体リゾチームに関する。本発明はまた、変異体リゾチームをコードするポリヌクレオチド、並びに該ポリヌクレオチドを含む核酸コンストラクト、ベクター、及び宿主細胞に関する。 （もっと読む）

【課題】新規なプロテアーゼの提供。
【解決手段】ノカルジオプシス・ダソンビレイ亜種ダソンビレイDSM43235、ノカルジオプシス・プラシナDSM15649、ノカルジオプシス・プラシナ（以前はアルバ）DSM14010、ノカレジオプシスsp. DSM16424、ノカルジオプシス・アルカリフィラDSM44657及びノカルジオプシス・ルセンテンシスDSM44048由来のプロテアーゼ、及び相同プロテアーゼ；トランスジェニック植物及び非ヒト動物を包含する種々の宿主におけるそれらの組換え生成、及び動物飼料及び洗剤へのそれらの使用に関する。前記プロテアーゼは、酸安定性、アルカリ安定性及び/又は熱安定性である。 （もっと読む）

【課題】シュードモナス・エルギノーザ由来のアセチルコリンエステラーゼ遺伝子を見出す。
【解決手段】ショットガンシークエンス法によって、シュードモナス・エルギノーザのＰＡ０１株由来のアセチルコリンエステラーゼ遺伝子の塩基配列を突き止めた。その結果、シュードモナス・エルギノーザのＰＡ０１株由来のアセチルコリンエステラーゼ遺伝子のコードするアセチルコリンエステラーゼのアミノ酸配列のＮ末端は、同じシュードモナス属のシュードモナス・フルオレセンスの公知のアセチルコリンエステラーゼの従来公知のＮ末端のアミノ酸配列とは全く異なるものであった。また、シュードモナス・エルギノーザのＰＡ０１株由来のアセチルコリンエステラーゼには、従来報告されていないアセチル−Ｌカルニチンの加水分解活性が認められた。 （もっと読む）