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Fターム[4H045EA34]の内容

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Fターム[4H045EA34]に分類される特許

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実質的に連続的に流動する水流とリポソームを形成することができる脂質を含有する有機溶媒流とを実質的に連続的に混合し、混合物を冷却するして、リポソームを形成することにより、粒径が制限されたリポソームを調製する。リポソームの少なくとも約90%が約200 nm未満の粒径のものとなるようなリポソームの調製物が得られるように、水流の流速と有機溶媒流の流速との比、および前記混合物の冷却速度を制御する。

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本発明は、少なくとも1種の、水に対する低い溶解度を持つ活性成分を含む組成物に係り、該活性成分は、該組成物中に、一般式(I)で表される少なくとも1種のPOMポリマーにより作成されたナノ粒子と、非-共有結合的に会合した状態で存在しており、しかも該活性成分は、POMの少なくとも5μM/gなる割合で存在する。
同様に、本発明は、活性成分と非-共有結合的に会合している、上記の如きナノ粒子の、該活性成分の水に対する溶解度を高めるための使用をも意図する。 (もっと読む)


本発明は、新規な工業原料のコラーゲンとしての魚皮の使用に関する。前記皮膚は、新鮮な魚を切り身に、または切断した後に有利に得られ、切り身/切断直後に凍結されるので、細菌学の観点およびタンパク質の天然特性の観点の両方から、原料物質の非常に良い品質を保証する。
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黄色ブドウ球菌プロテインAに対して変化した結合を有する、VH領域内に一又は複数のアミノ酸修飾を持つ変異体免疫グロブリンと、その使用方法が提供される。
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本発明は、免疫グロブリンを精製するための方法であって、単量体型、凝集型及びフラグメント化型の免疫グロブリンを含む緩衝化水溶液(ここで、その緩衝化水溶液は8.0〜8.5のpH値を有する)を、単量体型の免疫グロブリンが陰イオン交換物質に結合しない条件で陰イオン交換クロマトグラフィー物質に適用すること、及び陰イオン交換クロマトグラフィー物質からのフロースルー中に単量体型の免疫グロブリンを回収することを含む方法を報告している。一態様では、陰イオン交換クロマトグラフィー物質は、膜陰イオン交換クロマトグラフィー物質である。
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本発明は、抗体に加えて少なくとも一つの溶質を含有する抗体溶液を限外濾過およびダイアフィルトレーションする方法であって、抗体溶液を溶媒でダイアフィルトレーションすること、および抗体溶液に存在し、半透膜の分子量カットオフよりも小さな分子量を有する少なくとも一つの溶質にその膜を通過させるが、一方抗体を保持することにより、抗体および溶媒のみを含有する改変された抗体溶液が得られるように、その混合物を半透膜と接触させることを含む方法に関する。 (もっと読む)


【課題】骨形成タンパク質複合体の新規投与形態を提供する。
【解決手段】本発明は、少なくとも1種の不溶性カルシウム塩及び骨形成タンパク質と多糖類との少なくとも1種の複合体を含有する共沈物から成る骨形成組成物であって、前記共沈物は分割形態にある、骨形成組成物に関する。本発明はまた、本発明を実施するためのキットにも関する。本発明はまた、少なくとも1種の不溶性カルシウム塩及び骨形成タンパク質と多糖類との少なくとも1種の複合体を含有する、分割した形の共沈物の製造方法にも関する。本発明はまた、前記共沈物を含有する製剤、医薬品及び医療用具にも関する。 (もっと読む)


本発明は、成長ホルモンポリペプチド、例えば組換えヒト成長ホルモンの精製のための新規な方法に関する。本発明の方法は、一つ以上の低分子量合成リガンドを固定化している固相材料を含むアフィニティー樹脂を利用する。前記アフィニティー樹脂は、密接に関連するタンパク質からの成長ホルモンの分離を可能にする。
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プロテインAに基づくアフィニティークロマトグラフィーを用いた、相補的抗体ドメインと免疫グロブリン定常領域を実質的に欠く1つまたは複数の単一結合ドメイン(たとえば1つまたは複数のナノボディ分子)とが含まれる単一ドメイン抗原結合(SDAB)分子を精製または分離するプロセスおよび方法を開示する。 (もっと読む)


天然内皮を模倣するナノマトリックスの産生において使用するためのペプチド両親媒性物質が、本明細書で開示される。開示される天然内皮を模倣するナノマトリックスは、内皮化を促進し、再狭窄および血栓症を阻害するための血管ステント等の医療デバイスをコーティングするために使用することができる。本要約は、特定の技術分野における検索の目的の選別手段であることを意図し、本発明を限定することを意図しない。本発明の目的に従って、本明細書に具体化され、広域に説明されるように、本発明は、天然内皮を模倣するナノマトリックスの産生における使用のためのペプチド両親媒性物質に関する。開示された天然内皮を模倣するナノマトリックスは、血管ステント等の医療デバイスをコーティングするために使用され得る。
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本発明は、セラミックヒドロキシアパタイトクロマトグラフィーを使用することによって、酸性タンパク質調製物から、目的物質由来の不活性なおよび/または部分的に活性な種、高分子量凝集体、ならびに他の製造工程由来不純物を除去する方法を提供する。
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本発明は凝集核が結合された高分子支持体に関する。より詳しくは、本発明は生体物質凝集用凝集核が結合された高分子支持体及びその製造方法並びにこれを用いたβ−2−マイクログロブリン除去方法に関するものである。
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抗体をヒト化及び親和性成熟する方法を開示する。 (もっと読む)


【課題】ゼラチン塞栓物質を提供すること。
【解決手段】エンドトキシン含有量を、タンパク質1.0 %当たり1EU/mL未満に低下させた、分子量3万〜30万のゼラチンを外来の架橋剤を用いることなく架橋したゼラチンであって、生理食塩水への溶解時間が240時間以下である架橋率を有する架橋ゼラチン。前記架橋ゼラチンからなる塞栓剤。エンドトキシン含有量を、タンパク質1.0 %当たり1EU/mL未満に低下させた、分子量3万〜30万のゼラチンを、外来の架橋剤を用いることなく、実質的に無水の状態で、100〜150℃で加熱して、生理食塩水への溶解時間が240時間以下である架橋率を有する架橋ゼラチンを得る、架橋ゼラチンの製造方法。 (もっと読む)


本発明は、被験体のバイオフィルム関連感染症の治療に用いるペプチドまたはペプチド模倣薬に関し、当該ペプチドまたはペプチド模倣薬は、
a)正味の正電荷を帯び、
b)1〜6アミノ酸の長さであるか、または同等の大きさのペプチド模倣薬であり、
c)両親媒性の性質を持ち、1つ以上の親油基を有し、当該親油基の1つが少なくとも7個の非水素原子を含む。 (もっと読む)


【課題】抗体の変性あるいは凝集を引き起こさないpH条件で使用可能な抗体の精製方法を提供する。
【解決手段】抗体を含有する混合液から抗体を精製するための方法であって、アニオン交換基を有する多孔膜を用いて、混合液から不純物を吸着除去する工程と、不純物を除去する工程の次に、トリプトファンを担持した吸着体を用いて抗体を吸着した後、溶出回収する工程とを含む。 (もっと読む)


本発明は、電気的ゲル化と呼ばれるプロセスにおいて、電圧の直接印加を用いてシルクフィブロイン溶液をシルクフィブロインゲルに急速に変換するための組成物、方法、およびデバイスを提供する。シルクフィブロインゲルは、逆の電圧を印加することによって液体型に可逆的に変換され、または剪断力もしくは他の処置を適用することによってβ-シート構造にさらに変換されうる。電気的ゲル化シルクは、材料またはデバイスに加工するための、抽出されたバルクゲル、ゲルのスプレー、もしくはストリームとして用いられ、またはデバイスに対するシルクゲルコーティングとして用いられうる。多様な医学的応用のために、活性物質をシルクゲルに包埋してもよい。電気的ゲル化シルクは、シルクIコンフォメーションおよびシルクβ-シート構造を有するシルクフィブロインタンパク質の混合物を含む圧電シルク材料として存在する。本発明のシルク電気的ゲル化プロセスは、組織工学、医学デバイスもしくはインプラント、薬物送達、ソフトロボティクス、または動きに関連する技術などの多様な応用において有用である。

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少なくとも1種のケモカイン(特にビオチン化ケモカイン)が直接的又は間接的に固定化された固相担体(特にストレプトアビジンを担持した担体)が充填されたアフェレーシスカラム。カラム及び担体の使用、並びに炎症性状態(例えば炎症性腸疾患(IBD))の罹患者の末梢血から細胞(特に白血球)を除去する方法も開示される。 (もっと読む)


【課題】アミン存在下において、ペプチドモノマーを含む第1溶液とペプチド合成用縮合剤を含む第2溶液とを反応させてペプチドポリマーを製造する方法において、分子量分布が狭いペプチドポリマーを迅速に得る手段を提供する。
【解決手段】アミン存在下において、ペプチドモノマーを含む第1溶液とペプチド合成用縮合剤を含む第2溶液とを反応させてペプチドポリマーを製造する方法であって、(1)第1溶液を第1微小流路に流通させる第1ステップと、(2)第2溶液を第2微小流路に流通させる第2ステップと、(3)第1微小流路から流出された第1溶液と第2微小流路から流出された第2溶液とを接触させながら第3微小流路に流通させてペプチドポリマーを生成する第3ステップとを含む。 (もっと読む)


【課題】ぺプチターゼに反応することで自己集合体を形成してヒドロゲルになりえる脂質ペプチドを生成する酵素応答性の脂質ペプチドを提供する。
【解決手段】


脂質ペプチドゲル化促進部位−スペーサー(1)−酵素切断部位−スペーサー(2)−親水性ペプチド部位で表される構造を有する脂質ペプチド及びその薬学的に使用可能な塩からなる。脂質ペプチドゲル化促進部位は特定のテトラペプチドで表される部位であり、スペーサー(1)又は(2)は0〜2個のアミノ酸から形成される部位であり、酵素切断部位はぺプチダーゼにより加水分解を受けるジペプチドを含む複数のアミノ酸から形成される部位であり、親水性ペプチド部位はアミノ酸から形成されるペプチドの末端に親水性基を有してなる部位である。 (もっと読む)


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