【課題】ＴＧＦ-β活性化反応を阻害できる物質、特にはＴＧＦ-β活性化反応を阻害できるペプチドを提供すること。
【解決手段】Gln-Ile-Leu-Ser-X1-X2-X3-X4-Ala-Ser-Pro (式中、X1からX4は各々独立に任意のアミノ酸残基を示すが、X1-X2-X3-X4はLys-Leu-Arg-Leu以外であり、かつプロテアーゼによって切断されない配列を示す) で表されるアミノ酸配列を含む、１１から５０アミノ酸残基からなるペプチド。 （もっと読む）

【課題】クラゲタンパク質由来の新規ＡＣＥ阻害物質を単離精製し、その構造を決定すると共に、当該ＡＣＥ阻害物質さらにはそれを利用した食品、または医薬等を提供する。
【解決手段】クラゲタンパク質由来の３種類の新規ＡＣＥ阻害ペプチド。このうち２種類のペプチドは３個のアミノ酸からなり、残り１種類のペプチドは１１個のアミノ酸からなる。いずれのペプチドもＡＣＥ阻害活性を有するため、高血圧の予防に有効な機能性食品等として、また降圧剤等の医薬として利用することができる。 （もっと読む）

本発明は診断用イメージングのための放射性ラベルされた置換ベンゼン化合物に関する。本発明は、そのような化合物の調製方法、特に¹⁸F−ラベリングのための前駆体として作用する新規化合物の調製、及びこのようにして¹⁸F−ラベルされた化合物の診断イメージングのためへの使用を提供する。式（A）（式中、-Y¹, -Y², -Y³, -Y⁴及び-Y⁵の１つは-A-B-D-P（ここで-A-B-D-は結合又はスペーサーであり、Pはペプチド、ペプチド擬似体、オリゴヌクレオチド又は小分子である）である。KはLG-O又はW（式中、LG−は、式（B）（TはH又はCl であり、QはCH又はNであり、Kは不在であるか、又はC＝Oである）である）を含んで成る群から選択される。Wは弗素の放射性又は非放射性同位体、より好ましくは¹⁸Fである。
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本発明は、SEQ ID NO：19、22、30、34、344、358、41、44、46、48、78、376、379、80、100、101、110、111、387、112、394、114、116、117、121、395、133、135、137、426、174、178、186、194、196、202、210、213、214、217、223、227、228、233、254、271、272、または288に示すアミノ酸配列を有するペプチド、ならびに1個、2個、またはいくつか（例えば、最大5個）のアミノ酸が置換、欠失、または付加された前述のアミノ酸配列を有するペプチドを提供し、ただし、これらのペプチドは、細胞障害性T細胞誘導能を有する。本発明はまた、1種または複数種のこれらのペプチドを活性成分として含む、CDH3、EPHA4、ECT2、HIG2、INHBB、KIF20A、KNTC2、TTK、および/またはURLC10の過剰発現に関連した疾患、例えば癌を治療または予防するための薬物も提供する。本発明のペプチドは、ワクチンとしてさらに有用である。 （もっと読む）

本明細書において、治療物質が第1層のポリペプチドに共有結合により連結しているポリペプチドの多層フィルムを開示する。このような結合の利点は、連結している治療物質が、適切な刺激を加えたときに、多層フィルムからフィルムの環境中に制御可能に放出され得ることである。開示するフィルムおよび方法の利点は、特定の条件下での環境によって刺激される放出を可能にすることである。
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【課題】本発明は、抗原性ペプチドの投与において効率的・安定的に免疫誘導を得られる検討を進め、抗原性ペプチドの投与において鉱物油エマルションなどを利用しなくても免疫誘導を可能とする薬剤を提供することを課題とする。
【解決手段】抗原性ペプチドを皮内または皮下投与する場合、水溶液の状態では拡散が早く免疫担当細胞に認識される前に抗原が拡散して、高い免疫誘導が得られない。抗原性ペプチドの複合体を形成して不溶化する事で、投与時の免疫誘導能を得る事が可能である。抗原性ペプチドの投与において、抗原性ペプチドの抗原決定基を阻害しない末端に塩基性アミノ酸等を結合させ、ポリマー粒子と混合して形成される複合体を投与することによる。 （もっと読む）

本出願は、例えばＰＥＴ画像化技術において使用されるＦ−１８標識化分子の組成物、合成および使用方法を開示する。具体的な実施形態において、標識化分子はペプチドまたはタンパク質であり得るが、アプタマー、オリゴヌクレオチド、および核酸を含むが、これらに限定されない、他の種類の分子が標識化され、そのような画像化研究に利用され得る。好ましい実施形態において、Ｆ−１８標識は、金属錯体の形成、およびＦ−１８−金属錯体のＤＯＴＡ、ＮＯＴＡ、ＤＴＰＡ、ＴＥＴＡまたはＮＥＴＡ等のキレート部分への結合により、標的分子に共役され得る。他の実施形態においては、金属がまずキレート基に共役され、次にＦ−１８が金属に結合され得る。他の好ましい実施形態において、Ｆ−１８標識化部分は、疾患、病状、または病原体と関連した細胞または組織に発現した抗原にＦ−１８を標的化するために、二重特異性または多重特異性抗体と連結して使用され得る標的化可能な複合体を含み得る。例示的な結果は、Ｆ−１８標識化複合ペプチドが、ヒト血清中で３７℃で数時間安定であり、ＰＥＴ画像化分析を行うのに十分な時間であることを示している。 （もっと読む）

【課題】ペプチドのアミド結合による天然型化学的ライゲーションを提供する。
【解決手段】Ｎ置換アミド化合物であって、式Ｉ：Ｊ１−Ｃ（Ｏ）−Ｎ（Ｃ１（Ｒ１）−Ｃ２−ＳＨ）−Ｊ２または式ＩＩ：Ｊ１−Ｃ（Ｏ）−Ｎ（Ｃ１（Ｒ１）−Ｃ２（Ｒ２）−Ｃ３（Ｒ３）−ＳＨ）−Ｊ２を有し、これらの式において、Ｊ１及びＪ２が、それぞれ個別に、随意に保護された一つ以上のアミノ酸側鎖を有するペプチドであり、Ｒ１、Ｒ２、及びＲ３が、それぞれ個別に、共有結合によってＣ１に複合したＨまたは電子供与基であり、Ｃ２及びＣ３は炭素である。ただし前記Ｒ１、Ｒ２、及びＲ３のうち少なくとも一つが、Ｃ１に複合した前記電子供与基から成る、ことを特徴とするＮ置換アミド化合物である。 （もっと読む）

【課題】 トロンビン生成試験で使用するために好適な高分子トロンビン基質の提供。
【解決手段】 10kDaより大きい分子量を有する多糖類−ペプチド複合体であって、ペプチド部分が少なくとも３個のアミノ酸残基からなり、そのＣ−末端に配列Ala−Gly−Arg−Rを含み、ここでＲが分解され得るシグナル基である、新規なトロンビン基質を提供する。 （もっと読む）

本発明は、ヘパリン結合ペプチドが細胞増殖および生存を促進する増殖因子に融合されているタンパク質に関する。このように形成される化合物は、その後損傷した組織に投与される細胞の表面に結合される。上記増殖因子は、それによって、修復を促進する投与部位に維持される。本発明は、損傷した心臓組織へ移植する前に、ＩＧＦ−１を心筋に結合するための手順の開発に基づく。ＩＧＦ−１をヘパリン結合ペプチド（ＨＢＰ）に結合し、培養細胞の生存に対して有益な効果を維持する融合タンパク質を得ることが可能であることが見いだされた。上記融合タンパク質は、ＩＧＦ−１単独より良好に心筋に（おそらく、細胞表面ヘパリンに）結合する。 （もっと読む）