タンパク質アレイ
本発明は、固体支持体に付着されるタンパク質を提供し、かつかかる固体支持体結合タンパク質を調製する方法が提供される。タンパク質は、タンパク質へ組込まれる非天然アミノ酸によって固体支持体に付着されており、非天然アミノ酸は、固体支持体に付着されている第２の反応基と反応しうる反応基を含む。
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【特許請求の範囲】
【請求項１】
固体支持体に付着したポリペプチドを含んで成るタンパク質アレイであって、前記ポリペプチドが少なくとも１つの非天然アミノ酸を組込み、かつ前記ポリペプチドが、
前記非天然アミノ酸の側鎖を含んで成る第１の反応基と、
固体支持体に付着している第２の反応基と
の間の反応の反応生成物を含んで成る化学結合によって前記固体支持体に付着しているタンパク質アレイ。
【請求項２】
前記第１の反応基が、求電子剤、ケトまたはアルデヒド部分を含んで成り、かつ前記第２の反応基が求核部分であり、あるいは、前記第１の反応基が求核部分であり、かつ前記第２の反応基が求電子剤、ケトまたはアルデヒド部分を含んで成る、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項３】
前記求核部分が、−ＮＲ１−ＮＨ２（ヒドラジド）、−ＮＲ１（Ｃ＝Ｏ）ＮＲ２ＮＨ２（セミカルバジド）、−ＮＲＩ（Ｃ＝Ｓ）ＮＲ２ＮＨ２（チオセミカルバジド）、−（Ｃ＝Ｏ）ＮＲ１ＮＨ２（カルボニルヒドラジド）、−（Ｃ＝Ｓ）ＮＲ１ＮＨ２（チオカルボニルヒドラジド）、−（ＳＯ２）ＮＲ１ＮＨ２（スルホニルヒドラジド）、−ＮＲ１ＮＲ２（Ｃ＝Ｏ）ＮＲ３ＮＨ２（カルバジド）、−ＮＲ１ＮＲ２（Ｃ＝Ｓ）ＮＲ３ＮＨ２（チオカルバジド）、または−Ｏ−ＮＨ２（ヒドロキシルアミン）より成る群から選択され、ここで各Ｒ１、Ｒ２、およびＲ３が独立してＨ、または１−６個の炭素を有するアルキルである、請求項２に記載のタンパク質アレイ。
【請求項４】
前記求核部分が、ヒドラジド、ヒドロキシルアミン、セミカルバジド、およびカルボニルヒドラジドより成る群から選択される、請求項３に記載のタンパク質アレイ。
【請求項５】
前記反応生成物が、オキシム、アミド、ヒドラゾン、カルボヒドラゾン、チオカルボヒドラゾン、スホニルヒドラゾン、セミカルバゾン、またはチオセミカルバゾンである、請求項２に記載のタンパク質アレイ。
【請求項６】
前記反応生成物が還元ヒドラゾンを含んで成る、請求項５に記載のタンパク質アレイ。
【請求項７】
前記反応生成物が両性剤（ｄｉｐｏｌａｒｏｐｈｉｌｅ）反応の生成物である、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項８】
１つもしくはそれ以上の付着ポリペプチドが、少なくとも５０アミノ酸の長さである、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項９】
１つもしくはそれ以上の付着ポリペプチドが、少なくとも１００アミノ酸の長さである、請求項８に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１０】
少なくとも５０％の付着ポリペプチドが、少なくとも５０アミノ酸の長さである、請求項８に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１１】
少なくとも５０％の付着ポリペプチドが、少なくとも１００アミノ酸の長さである、請求項１０に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１２】
少なくとも１つの付着ポリペプチドが全長ポリペプチドである、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１３】
少なくとも１つの付着ポリペプチドが、全長ポリペプチドのフラグメントまたは一部分である、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１４】
前記アレイが複数の異なるポリペプチドを含んで成る、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１５】
前記アレイが少なくとも１０種類のポリペプチドを含んで成る、請求項１４に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１６】
前記アレイが少なくとも１００種類のポリペプチドを含んで成る、請求項１５に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１７】
前記アレイが少なくとも１０００種類のポリペプチドを含んで成る、請求項１６に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１８】
前記タンパク質アレイが論理的アレイである、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１９】
前記タンパク質アレイがマイクロウェルプレートを含んで成る、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項２０】
前記ポリペプチドが、固体支持体を含んで成るビードに添加されている、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項２１】
少なくとも１つの付着ポリペプチドが翻訳後プロセッシングにかけられる、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項２２】
前記翻訳後プロセッシングが、グリコシル化、リン酸化、アセチル化、メチル化、ミリストイル化、プレニル化、またはタンパク質分解プロセッシングを含んで成る、請求項２に記載のタンパク質アレイ。
【請求項２３】
前記ポリペプチドが天然ポリペプチドと相同性である、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項２４】
少なくとも１つの非天然アミノ酸を含んで成る前記ポリペプチドがインビボで生成される、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項２５】
少なくとも１つの非天然アミノ酸を含んで成る前記ポリペプチドが合成的に生成される、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項２６】
少なくとも１つの非天然アミノ酸を含んで成る前記ポリペプチドが、選択コドンと、前記選択コドンに相補的なアンチコドンループを含んで成る直交サプレッサーｔＲＮＡと、非天然アミノ酸と前記ｔＲＮＡを選択的にアミノアシル化するアミノアシルｔＲＮＡ合成酵素とを含んで成るヌクレオチドアレイを含んで成る翻訳システムを用いて生成され、かつ前記非天然アミノ酸が前記選択コドンの部位で前記ポリペプチドへ組込まれている、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項２７】
少なくとも１つのポリペプチドを固体支持体に付着させるための方法であって、前記方法が、
第１の反応基を含んで成る少なくとも１つの非天然アミノ酸を前記ポリペプチドへ組込むステップと、
前記固体支持体に付着している第２の反応基と前記第１の反応基を反応させ、それによって共有結合を形成し、かつ前記ポリペプチドを前記固体支持体に付着させるステップと
を含んで成る方法。
【請求項２８】
前記第１の反応基が、求電子剤、ケトまたはアルデヒド部分を含んで成り、かつ第２の反応基が求核部分を含んで成り、あるいは、前記第１の反応基が求核部分を含んで成り、かつ前記第２の反応基が求電子剤、ケトまたはアルデヒド部分を含んで成る、請求項２７に記載の方法。
【請求項２９】
前記第１の反応基、前記第２の反応基、または両方が化学保護部分を含んで成り、かつ前記方法が反応ステップ前に保護反応基を脱保護するステップをさらに含んで成る、請求項２７に記載の方法。
【請求項３０】
前記脱保護ステップが光脱保護を含んで成る、請求項２９の記載の方法。
【請求項３１】
前記ポリペプチドがインビボ翻訳システムで生成される、請求項２７に記載の方法。
【請求項３２】
前記ポリペプチドが合成的に生成される、請求項２７に記載の方法。
【請求項３３】
少なくとも１つの付着ポリペプチドが翻訳後プロセッシングにかけられる、請求項２７に記載の方法。
【請求項３４】
前記翻訳後プロセッシングが、グリコシル化、リン酸化、アセチル化、メチル化、ミリストイル化、プレニル化、またはタンパク質分解プロセッシングを含んで成る、請求項３３に記載の方法。
【請求項３５】
少なくとも１つの付着ポリペプチドが全長ポリペプチドである、請求項２７に記載の方法。
【請求項３６】
少なくとも１つの付着ポリペプチドが全長ポリペプチドのフラグメントまたは一部である、請求項２７に記載の方法。
【請求項３７】
求核部分が、−ＮＲ１−ＮＨ２（ヒドラジド）、−ＮＲ１（Ｃ＝Ｏ）ＮＲ２ＮＨ２（セミカルバジド）、−ＮＲＩ（Ｃ＝Ｓ）ＮＲ２ＮＨ２（チオセミカルバジド）、−（Ｃ＝Ｏ）ＮＲ１ＮＨ２（カルボニルヒドラジド）、−（Ｃ＝Ｓ）ＮＲ１ＮＨ２（チオカルボニルヒドラジド）、−（ＳＯ２）ＮＲ１ＮＨ２（スルホニルヒドラジド）、−ＮＲ１ＮＲ２（Ｃ＝Ｏ）ＮＲ３ＮＨ２（カルバジド）、−ＮＲ１ＮＲ２（Ｃ＝Ｓ）ＮＲ３ＮＨ２（チオカルバジド）、または−Ｏ−ＮＨ２（ヒドロキシルアミン）より成る群から選択され、ここで各Ｒ１、Ｒ２、およびＲ３が独立してＨ、または１−６個の炭素を有するアルキルである、請求項２７に記載の方法。
【請求項３８】
前記求核部分が、ヒドラジド、ヒドロキシルアミン、セミカルバジド、およびカルボニルヒドラジドよりなる群から選択される、請求項３７に記載の方法。
【請求項３９】
前記第２の反応基が、前記固体支持体に付着しているリンカーを含んで成る、請求項２７に記載の方法。
【請求項４０】
前記リンカーが、前記第１の反応基が前記第２の反応基と反応した後の前記固体支持体に付着している、請求項３９に記載の方法。
【請求項４１】
前記第１の反応基が、前記ポリペプチドに付着しているリンカーを含んで成る、請求項２７に記載の方法。
【請求項４２】
前記タンパク質アレイが論理的アレイである、請求項２７に記載の方法。
【請求項４３】
前記タンパク質アレイがマイクロウェルプレートを含んで成る、請求項２７に記載の方法。
【請求項４４】
前記ポリペプチドが、固体支持体を含んで成るビードに添加されている、請求項２７に記載の方法。
【請求項４５】
複数のポリペプチドを前記固体支持体に付着させるステップをさらに含んで成る、請求項２７に記載の方法。
【請求項４６】
前記ポリペプチドの各々が、前記固体支持体の個別領域に付着し、タンパク質アレイを形成する、請求項４５に記載の方法。
【請求項４７】
１つもしくはそれ以上の付着ポリペプチドが、少なくとも５０アミノ酸の長さである、請求項２７に記載の方法。
【請求項４８】
１つもしくはそれ以上の付着ポリペプチドが、少なくとも１００アミノ酸の長さである、請求項４７に記載の方法。
【請求項４９】
少なくとも５０％の付着ポリペプチドが、少なくとも５０アミノ酸の長さである、請求項４７に記載の方法。
【請求項５０】
少なくとも５０％の付着ポリペプチドが少なくとも１００アミノ酸の長さである、請求項４９に記載の方法。
【請求項５１】
固体支持体に付着したポリペプチドを含んで成るバイオセンサーであって、前記ポリペプチドが、
前記ポリペプチドへ組込まれている非天然アミノ酸の側鎖を含んで成る第１の反応基と、
前記固体支持体に付着している第２の反応基と
の間の反応の反応生成物を含んで成る化学結合によって前記固体支持体に付着しているバイオセンサー。
【請求項５２】
前記ポリペプチドが抗体である、請求項５１に記載のバイオセンサー。
【請求項５３】
タンパク質アレイを製造する方法であって、前記方法が、
１つもしくはそれ以上の結合または反応性部分を含んで成る固体支持体を提供するステップと、
１つもしくはそれ以上の非天然アミノ酸を含んで成る当該ポリペプチドを提供するステップと、
前記当該ポリペプチドを前記結合または反応性部分に接触させ、それによって前記結合または反応性部分が前記当該ポリペプチドに結合、またはこれと反応するステップと
を含んで成る方法。
【請求項５４】
前記非天然アミノ酸が前記反応性部分と反応し、当該タンパク質を前記固体支持体に結合させる、請求項５３に記載の方法。
【請求項５５】
前記非天然アミノ酸が、前記結合部分に結合し、当該タンパク質を前記固体支持体に結合するリンカーに結合し、またはこれを含んで成る、請求項５３に記載の方法。
【請求項５６】
前記リンカーがビオチンを含んで成り、かつ前記結合部分がアビジンを含んで成る、請求項５５に記載の方法。
【請求項５７】
前記固体支持体が、１つもしくはそれ以上の結合または反応性部分のパターンを含んで成り、前記パターンがマスキングおよび光脱保護によって生成される、請求項５３に記載の方法。
【請求項５８】
固体支持体に付着したポリペプチドを含んで成るタンパク質アレイであって、前記ポリペプチドが少なくとも１つの非天然アミノ酸を組込み、かつ前記ポリペプチドが、
前記非天然アミノ酸の側鎖を含んで成る第１の化学部分と、
固体支持体に付着している第２の化学部分と
の間の非共有相互作用を含んで成る結合によって前記固体支持体に付着しているタンパク質アレイ。
【請求項５９】
前記非共有相互作用が、イオン相互作用またはファンデルワールス相互作用である、請求項５８に記載のタンパク質アレイ。
【請求項６０】
少なくとも１つのポリペプチドを固体支持体に付着させる方法であって、前記方法が、
第１の化学部分を有する側鎖を含んで成る少なくとも１つの非天然アミノ酸を前記ポリペプチドへ組込むステップと、
第２の化学部分を含んで成る固体支持体を提供するステップと、
リンカーを提供するステップであって、前記リンカーが第３および第４の化学部分を含んで成るステップと、
前記ポリペプチド、前記リンカー、および前記固体支持体を、前記ポリペプチド上の前記第１の化学部分が前記リンカー上の前記第３の化学部分に付着し、前記固体支持体上の前記第２の化学部分が前記リンカー上の前記第４の化学部分に付着し、それによって前記ポリペプチドと前記固体支持体との間のブリッジを形成し、前記ポリペプチドを前記固体支持体に付着させる条件下に結合させるステップと
を含んで成る方法。
【請求項６１】
前記リンカーが、前記固体支持体との反応前に前記ポリペプチドと反応する、請求項６０に記載の方法。
【請求項６２】
前記リンカーが、前記ポリペプチドとの反応前に前記固体支持体と反応する、請求項６０に記載の方法。
【請求項６３】
前記ポリペプチド上の前記第１の化学成分と前記リンカー上の前記第３の化学部分との間の付着が、共有付着または非共有付着である、請求項６０に記載の方法。
【請求項６４】
前記第１の化学部分と前記第３の化学部分との前記付着が非共有であり、かつアビジン−ビオチン結合を含んで成る、請求項６３に記載の方法。
【請求項６５】
前記固体支持体上の前記第２の化学部分と前記リンカー上の前記第４の化学部分との間の付着が、共有付着または非共有付着である、請求項６０に記載の方法。
【請求項６６】
前記第２の化学部分と前記第４の化学部分との前記付着が非共有であり、かつアビジン−ビオチン結合を含んで成る、請求項６５に記載の方法。
【請求項１】
固体支持体に付着したポリペプチドを含んで成るタンパク質アレイであって、前記ポリペプチドが少なくとも１つの非天然アミノ酸を組込み、かつ前記ポリペプチドが、
前記非天然アミノ酸の側鎖を含んで成る第１の反応基と、
固体支持体に付着している第２の反応基と
の間の反応の反応生成物を含んで成る化学結合によって前記固体支持体に付着しているタンパク質アレイ。
【請求項２】
前記第１の反応基が、求電子剤、ケトまたはアルデヒド部分を含んで成り、かつ前記第２の反応基が求核部分であり、あるいは、前記第１の反応基が求核部分であり、かつ前記第２の反応基が求電子剤、ケトまたはアルデヒド部分を含んで成る、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項３】
前記求核部分が、−ＮＲ１−ＮＨ２（ヒドラジド）、−ＮＲ１（Ｃ＝Ｏ）ＮＲ２ＮＨ２（セミカルバジド）、−ＮＲＩ（Ｃ＝Ｓ）ＮＲ２ＮＨ２（チオセミカルバジド）、−（Ｃ＝Ｏ）ＮＲ１ＮＨ２（カルボニルヒドラジド）、−（Ｃ＝Ｓ）ＮＲ１ＮＨ２（チオカルボニルヒドラジド）、−（ＳＯ２）ＮＲ１ＮＨ２（スルホニルヒドラジド）、−ＮＲ１ＮＲ２（Ｃ＝Ｏ）ＮＲ３ＮＨ２（カルバジド）、−ＮＲ１ＮＲ２（Ｃ＝Ｓ）ＮＲ３ＮＨ２（チオカルバジド）、または−Ｏ−ＮＨ２（ヒドロキシルアミン）より成る群から選択され、ここで各Ｒ１、Ｒ２、およびＲ３が独立してＨ、または１−６個の炭素を有するアルキルである、請求項２に記載のタンパク質アレイ。
【請求項４】
前記求核部分が、ヒドラジド、ヒドロキシルアミン、セミカルバジド、およびカルボニルヒドラジドより成る群から選択される、請求項３に記載のタンパク質アレイ。
【請求項５】
前記反応生成物が、オキシム、アミド、ヒドラゾン、カルボヒドラゾン、チオカルボヒドラゾン、スホニルヒドラゾン、セミカルバゾン、またはチオセミカルバゾンである、請求項２に記載のタンパク質アレイ。
【請求項６】
前記反応生成物が還元ヒドラゾンを含んで成る、請求項５に記載のタンパク質アレイ。
【請求項７】
前記反応生成物が両性剤（ｄｉｐｏｌａｒｏｐｈｉｌｅ）反応の生成物である、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項８】
１つもしくはそれ以上の付着ポリペプチドが、少なくとも５０アミノ酸の長さである、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項９】
１つもしくはそれ以上の付着ポリペプチドが、少なくとも１００アミノ酸の長さである、請求項８に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１０】
少なくとも５０％の付着ポリペプチドが、少なくとも５０アミノ酸の長さである、請求項８に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１１】
少なくとも５０％の付着ポリペプチドが、少なくとも１００アミノ酸の長さである、請求項１０に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１２】
少なくとも１つの付着ポリペプチドが全長ポリペプチドである、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１３】
少なくとも１つの付着ポリペプチドが、全長ポリペプチドのフラグメントまたは一部分である、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１４】
前記アレイが複数の異なるポリペプチドを含んで成る、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１５】
前記アレイが少なくとも１０種類のポリペプチドを含んで成る、請求項１４に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１６】
前記アレイが少なくとも１００種類のポリペプチドを含んで成る、請求項１５に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１７】
前記アレイが少なくとも１０００種類のポリペプチドを含んで成る、請求項１６に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１８】
前記タンパク質アレイが論理的アレイである、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項１９】
前記タンパク質アレイがマイクロウェルプレートを含んで成る、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項２０】
前記ポリペプチドが、固体支持体を含んで成るビードに添加されている、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項２１】
少なくとも１つの付着ポリペプチドが翻訳後プロセッシングにかけられる、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項２２】
前記翻訳後プロセッシングが、グリコシル化、リン酸化、アセチル化、メチル化、ミリストイル化、プレニル化、またはタンパク質分解プロセッシングを含んで成る、請求項２に記載のタンパク質アレイ。
【請求項２３】
前記ポリペプチドが天然ポリペプチドと相同性である、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項２４】
少なくとも１つの非天然アミノ酸を含んで成る前記ポリペプチドがインビボで生成される、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項２５】
少なくとも１つの非天然アミノ酸を含んで成る前記ポリペプチドが合成的に生成される、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項２６】
少なくとも１つの非天然アミノ酸を含んで成る前記ポリペプチドが、選択コドンと、前記選択コドンに相補的なアンチコドンループを含んで成る直交サプレッサーｔＲＮＡと、非天然アミノ酸と前記ｔＲＮＡを選択的にアミノアシル化するアミノアシルｔＲＮＡ合成酵素とを含んで成るヌクレオチドアレイを含んで成る翻訳システムを用いて生成され、かつ前記非天然アミノ酸が前記選択コドンの部位で前記ポリペプチドへ組込まれている、請求項１に記載のタンパク質アレイ。
【請求項２７】
少なくとも１つのポリペプチドを固体支持体に付着させるための方法であって、前記方法が、
第１の反応基を含んで成る少なくとも１つの非天然アミノ酸を前記ポリペプチドへ組込むステップと、
前記固体支持体に付着している第２の反応基と前記第１の反応基を反応させ、それによって共有結合を形成し、かつ前記ポリペプチドを前記固体支持体に付着させるステップと
を含んで成る方法。
【請求項２８】
前記第１の反応基が、求電子剤、ケトまたはアルデヒド部分を含んで成り、かつ第２の反応基が求核部分を含んで成り、あるいは、前記第１の反応基が求核部分を含んで成り、かつ前記第２の反応基が求電子剤、ケトまたはアルデヒド部分を含んで成る、請求項２７に記載の方法。
【請求項２９】
前記第１の反応基、前記第２の反応基、または両方が化学保護部分を含んで成り、かつ前記方法が反応ステップ前に保護反応基を脱保護するステップをさらに含んで成る、請求項２７に記載の方法。
【請求項３０】
前記脱保護ステップが光脱保護を含んで成る、請求項２９の記載の方法。
【請求項３１】
前記ポリペプチドがインビボ翻訳システムで生成される、請求項２７に記載の方法。
【請求項３２】
前記ポリペプチドが合成的に生成される、請求項２７に記載の方法。
【請求項３３】
少なくとも１つの付着ポリペプチドが翻訳後プロセッシングにかけられる、請求項２７に記載の方法。
【請求項３４】
前記翻訳後プロセッシングが、グリコシル化、リン酸化、アセチル化、メチル化、ミリストイル化、プレニル化、またはタンパク質分解プロセッシングを含んで成る、請求項３３に記載の方法。
【請求項３５】
少なくとも１つの付着ポリペプチドが全長ポリペプチドである、請求項２７に記載の方法。
【請求項３６】
少なくとも１つの付着ポリペプチドが全長ポリペプチドのフラグメントまたは一部である、請求項２７に記載の方法。
【請求項３７】
求核部分が、−ＮＲ１−ＮＨ２（ヒドラジド）、−ＮＲ１（Ｃ＝Ｏ）ＮＲ２ＮＨ２（セミカルバジド）、−ＮＲＩ（Ｃ＝Ｓ）ＮＲ２ＮＨ２（チオセミカルバジド）、−（Ｃ＝Ｏ）ＮＲ１ＮＨ２（カルボニルヒドラジド）、−（Ｃ＝Ｓ）ＮＲ１ＮＨ２（チオカルボニルヒドラジド）、−（ＳＯ２）ＮＲ１ＮＨ２（スルホニルヒドラジド）、−ＮＲ１ＮＲ２（Ｃ＝Ｏ）ＮＲ３ＮＨ２（カルバジド）、−ＮＲ１ＮＲ２（Ｃ＝Ｓ）ＮＲ３ＮＨ２（チオカルバジド）、または−Ｏ−ＮＨ２（ヒドロキシルアミン）より成る群から選択され、ここで各Ｒ１、Ｒ２、およびＲ３が独立してＨ、または１−６個の炭素を有するアルキルである、請求項２７に記載の方法。
【請求項３８】
前記求核部分が、ヒドラジド、ヒドロキシルアミン、セミカルバジド、およびカルボニルヒドラジドよりなる群から選択される、請求項３７に記載の方法。
【請求項３９】
前記第２の反応基が、前記固体支持体に付着しているリンカーを含んで成る、請求項２７に記載の方法。
【請求項４０】
前記リンカーが、前記第１の反応基が前記第２の反応基と反応した後の前記固体支持体に付着している、請求項３９に記載の方法。
【請求項４１】
前記第１の反応基が、前記ポリペプチドに付着しているリンカーを含んで成る、請求項２７に記載の方法。
【請求項４２】
前記タンパク質アレイが論理的アレイである、請求項２７に記載の方法。
【請求項４３】
前記タンパク質アレイがマイクロウェルプレートを含んで成る、請求項２７に記載の方法。
【請求項４４】
前記ポリペプチドが、固体支持体を含んで成るビードに添加されている、請求項２７に記載の方法。
【請求項４５】
複数のポリペプチドを前記固体支持体に付着させるステップをさらに含んで成る、請求項２７に記載の方法。
【請求項４６】
前記ポリペプチドの各々が、前記固体支持体の個別領域に付着し、タンパク質アレイを形成する、請求項４５に記載の方法。
【請求項４７】
１つもしくはそれ以上の付着ポリペプチドが、少なくとも５０アミノ酸の長さである、請求項２７に記載の方法。
【請求項４８】
１つもしくはそれ以上の付着ポリペプチドが、少なくとも１００アミノ酸の長さである、請求項４７に記載の方法。
【請求項４９】
少なくとも５０％の付着ポリペプチドが、少なくとも５０アミノ酸の長さである、請求項４７に記載の方法。
【請求項５０】
少なくとも５０％の付着ポリペプチドが少なくとも１００アミノ酸の長さである、請求項４９に記載の方法。
【請求項５１】
固体支持体に付着したポリペプチドを含んで成るバイオセンサーであって、前記ポリペプチドが、
前記ポリペプチドへ組込まれている非天然アミノ酸の側鎖を含んで成る第１の反応基と、
前記固体支持体に付着している第２の反応基と
の間の反応の反応生成物を含んで成る化学結合によって前記固体支持体に付着しているバイオセンサー。
【請求項５２】
前記ポリペプチドが抗体である、請求項５１に記載のバイオセンサー。
【請求項５３】
タンパク質アレイを製造する方法であって、前記方法が、
１つもしくはそれ以上の結合または反応性部分を含んで成る固体支持体を提供するステップと、
１つもしくはそれ以上の非天然アミノ酸を含んで成る当該ポリペプチドを提供するステップと、
前記当該ポリペプチドを前記結合または反応性部分に接触させ、それによって前記結合または反応性部分が前記当該ポリペプチドに結合、またはこれと反応するステップと
を含んで成る方法。
【請求項５４】
前記非天然アミノ酸が前記反応性部分と反応し、当該タンパク質を前記固体支持体に結合させる、請求項５３に記載の方法。
【請求項５５】
前記非天然アミノ酸が、前記結合部分に結合し、当該タンパク質を前記固体支持体に結合するリンカーに結合し、またはこれを含んで成る、請求項５３に記載の方法。
【請求項５６】
前記リンカーがビオチンを含んで成り、かつ前記結合部分がアビジンを含んで成る、請求項５５に記載の方法。
【請求項５７】
前記固体支持体が、１つもしくはそれ以上の結合または反応性部分のパターンを含んで成り、前記パターンがマスキングおよび光脱保護によって生成される、請求項５３に記載の方法。
【請求項５８】
固体支持体に付着したポリペプチドを含んで成るタンパク質アレイであって、前記ポリペプチドが少なくとも１つの非天然アミノ酸を組込み、かつ前記ポリペプチドが、
前記非天然アミノ酸の側鎖を含んで成る第１の化学部分と、
固体支持体に付着している第２の化学部分と
の間の非共有相互作用を含んで成る結合によって前記固体支持体に付着しているタンパク質アレイ。
【請求項５９】
前記非共有相互作用が、イオン相互作用またはファンデルワールス相互作用である、請求項５８に記載のタンパク質アレイ。
【請求項６０】
少なくとも１つのポリペプチドを固体支持体に付着させる方法であって、前記方法が、
第１の化学部分を有する側鎖を含んで成る少なくとも１つの非天然アミノ酸を前記ポリペプチドへ組込むステップと、
第２の化学部分を含んで成る固体支持体を提供するステップと、
リンカーを提供するステップであって、前記リンカーが第３および第４の化学部分を含んで成るステップと、
前記ポリペプチド、前記リンカー、および前記固体支持体を、前記ポリペプチド上の前記第１の化学部分が前記リンカー上の前記第３の化学部分に付着し、前記固体支持体上の前記第２の化学部分が前記リンカー上の前記第４の化学部分に付着し、それによって前記ポリペプチドと前記固体支持体との間のブリッジを形成し、前記ポリペプチドを前記固体支持体に付着させる条件下に結合させるステップと
を含んで成る方法。
【請求項６１】
前記リンカーが、前記固体支持体との反応前に前記ポリペプチドと反応する、請求項６０に記載の方法。
【請求項６２】
前記リンカーが、前記ポリペプチドとの反応前に前記固体支持体と反応する、請求項６０に記載の方法。
【請求項６３】
前記ポリペプチド上の前記第１の化学成分と前記リンカー上の前記第３の化学部分との間の付着が、共有付着または非共有付着である、請求項６０に記載の方法。
【請求項６４】
前記第１の化学部分と前記第３の化学部分との前記付着が非共有であり、かつアビジン−ビオチン結合を含んで成る、請求項６３に記載の方法。
【請求項６５】
前記固体支持体上の前記第２の化学部分と前記リンカー上の前記第４の化学部分との間の付着が、共有付着または非共有付着である、請求項６０に記載の方法。
【請求項６６】
前記第２の化学部分と前記第４の化学部分との前記付着が非共有であり、かつアビジン−ビオチン結合を含んで成る、請求項６５に記載の方法。
【図１−１】
【図１−２】
【図１−２】
【公表番号】特表２００６−５１１７９７（Ｐ２００６−５１１７９７Ａ）
【公表日】平成１８年４月６日（２００６．４．６）
【国際特許分類】
【出願番号】特願２００４−５６２５７６（Ｐ２００４−５６２５７６）
【出願日】平成１５年１２月２２日（２００３．１２．２２）
【国際出願番号】ＰＣＴ／ＵＳ２００３／０４１３４６
【国際公開番号】ＷＯ２００４／０５８９４６
【国際公開日】平成１６年７月１５日（２００４．７．１５）
【公序良俗違反の表示】
（特許庁注：以下のものは登録商標）
ＪＡＶＡ
フロッピー
【出願人】（５９３０５２７８５）ザ スクリップス リサーチ インスティテュート (91)
【Ｆターム（参考）】
【公表日】平成１８年４月６日（２００６．４．６）
【国際特許分類】
【出願日】平成１５年１２月２２日（２００３．１２．２２）
【国際出願番号】ＰＣＴ／ＵＳ２００３／０４１３４６
【国際公開番号】ＷＯ２００４／０５８９４６
【国際公開日】平成１６年７月１５日（２００４．７．１５）
【公序良俗違反の表示】
（特許庁注：以下のものは登録商標）
ＪＡＶＡ
フロッピー
【出願人】（５９３０５２７８５）ザ スクリップス リサーチ インスティテュート (91)
【Ｆターム（参考）】
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