ポリペプチド及び生合成経路
【課題】新規ポリペプチド及び生合成経路。
【解決手段】グルコース、トリプトファン、インドール−３−乳酸、インドール−３−ピルビン酸塩、及び２−ヒドロキシ２−（インドール−３−イルメチル）−４−ケトグルタル酸からモナチンを生成するために使用されうる方法及び組成物が提供される。方法はまたインドール−３−ピルビン酸塩及び２−ヒドロキシ２−（インドール−３イルメチル）−４−ケトグルタル酸中間体の生成について開示される。提供される組成物は核酸分子、ポリペプチド、化学構造、及び細胞を含む。方法はｉｎ ｖｉｔｒｏ及びｉｎ ｖｉｖｏプロセスを含み、及び上記ｉｎ ｖｉｔｒｏ方法は化学反応を含む。
【解決手段】グルコース、トリプトファン、インドール−３−乳酸、インドール−３−ピルビン酸塩、及び２−ヒドロキシ２−（インドール−３−イルメチル）−４−ケトグルタル酸からモナチンを生成するために使用されうる方法及び組成物が提供される。方法はまたインドール−３−ピルビン酸塩及び２−ヒドロキシ２−（インドール−３イルメチル）−４−ケトグルタル酸中間体の生成について開示される。提供される組成物は核酸分子、ポリペプチド、化学構造、及び細胞を含む。方法はｉｎ ｖｉｔｒｏ及びｉｎ ｖｉｖｏプロセスを含み、及び上記ｉｎ ｖｉｔｒｏ方法は化学反応を含む。
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【特許請求の範囲】
【請求項１】
モナチンを生成することができる細胞であって、当該細胞は少なくとも１のポリペプチドをコードする少なくとも１の外因性核酸配列を含み、上記少なくとも１のポリペプチドはモナチン生成経路における第一の中間体を第二の中間体に又はモナチンに変換する、前記細胞。
【請求項２】
前記少なくとも１のポリペプチドは：トリプトファンアミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．２７）、トリプトファンデヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．１．１９）、チロシン（芳香族）アミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．５）、トリプトファン−フェニルピルビン酸塩トランスアミナーゼ（ＥＣ ２．６．１．２８）、多基質アミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．−）、トリプトファンオキシダーゼ、Ｌ−アミノ酸オキシダーゼ（ＥＣ １．４．３．２）、アスパラギン酸塩アミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．１）、Ｄ−アミノ酸デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．９９．１）、Ｄ−アミノ酸オキシダーゼ（ＥＣ １．４．３．３）、Ｄ−アラニンアミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．２１）、Ｄ−トリプトファンアミノトランスフェラーゼ、インドール乳酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．１．１．１１０）、Ｒ−４−ヒドロキシフェニル乳酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．１．１．２２２）、３−（４）−ヒドロキシフェニルピルビン酸塩還元酵素（ＥＣ １．１．１．２３７）、乳酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．１．１．２７、１．１．１．２８、１．１．２．３）、（３−イミダゾール−５−イル）乳酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．１．１．１１１）、乳酸塩オキシダーゼ（ＥＣ １．１．３．−）、合成酵素／リアーゼ（４．１．２．−）、合成酵素／リアーゼ（４．１．３．−）、フェニルアラニンデヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．１．２０）、グルタミン酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．１．２、１．４．１．３、１．４．１．４）、及びそれらの組み合わせから成る群から選ばれる、請求項１に記載の細胞。
【請求項３】
前記少なくとも１のポリペプチドは：トリプトファンアミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．２７）、トリプトファンデヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．１．１９）、チロシン（芳香族）アミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．５）、トリプトファン−フェニルピルビン酸塩トランスアミナーゼ（ＥＣ ２．６．１．２８）、多基質アミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．−）、アスパラギン酸塩アミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．１）、トリプトファンオキシダーゼ、Ｌ−アミノ酸オキシダーゼ（ＥＣ １．４．３．２）、Ｄ−アミノ酸デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．９９．１）、Ｄ−アミノ酸オキシダーゼ（ＥＣ １．４．３．３）、Ｄ−アラニンアミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．２１）、Ｄ−トリプトファンアミノトランスフェラーゼ、合成酵素／リアーゼ（ＥＣ ４．１．３．−）、合成酵素／リアーゼ（４．１．２．−）、フェニルアラニンデヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．１．２０）、グルタミン酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．１．２、１．４．１．３、１．４．１．４）及びそれらの組み合わせから成る群から選ばれる、請求項２に記載の細胞。
【請求項４】
前記少なくとも１のポリペプチドは：インドール乳酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．１．１．１１０）、Ｒ−４−ヒドロキシフェニル乳酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．１．１．２２２）、３−（４）−ヒドロキシフェニルピルビン酸塩還元酵素（ＥＣ １．１．１．２３７）、乳酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．１．１．２７、１．１．１．２８、１．１．２．３）、（３−イミダゾール−５−イル）乳酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．１．１．１１１）、乳酸塩オキシダーゼ（ＥＣ １．１．３．−）、合成酵素／リアーゼ（４．１．２．−）、合成酵素／リアーゼ（４．１．３．−）、トリプトファンデヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．１．１９）、トリプトファン−フェニルピルビン酸塩トランスアミナーゼ（ＥＣ ２．６．１．２８）、トリプトファンアミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．２７）、チロシン（芳香族）アミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．５）、多基質アミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．−）、アスパラギン酸塩アミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．１）、グルタミン酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．１．２、１．４．１．３、１．４．１．４）、フェニルアラニンデヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．１．２０）、Ｄ−トリプトファンアミノトランスフェラーゼ、Ｄ−アミノ酸デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．９９．１）、Ｄ−アラニンアミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．２１）及びそれらの組み合わせから成る群から選ばれる活性を含む、請求項２に記載の細胞。
【請求項５】
前記合成酵素／リアーゼ（ＥＣ ４．１．３．−）は４−ヒドロキシ−２−オキソグルタル酸塩アルドラーゼ（ＥＣ ４．１．３．１６）又は４−ヒドロキシ−４−メチル−２−オキソグルタル酸塩アルドラーゼ（ＥＣ ４．１．３．１７）を含む、請求項２に記載の細胞。
【請求項６】
前記細胞は細菌細胞である、請求項１に記載の組換え細胞。
【請求項７】
前記細胞は酵母細胞である、請求項１に記載の組換え細胞。
【請求項８】
前記細胞はさらに少なくとも１の外因性核酸配列上にコードされる１以上のポリペプチドを含み、上記ポリペプチドは：カタラーゼ、オキサロ酢酸塩デカルボキシラーゼ、リジンイプシロンアミノトランスフェラーゼ、及び蟻酸塩デヒドロゲナーゼから成る群から選ばれる活性を含む、請求項２に記載の細胞。
【請求項９】
Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｐ００９１３、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＮＰ＿２９０３４４、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＣＡＡ３４０９６、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＮＰ＿２４６３５９、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＡＡＢ９６５７９、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＮＰ＿２３２５６１、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｑ５９３４２、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｐ２８７９６、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：１ＡＸ４＿Ａ、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＢＡＡ３４６３８、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｐ３１０１４、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｐ３１０１５、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＮＰ＿２８０９８９、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＡＡＣ３３２８４、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＮＰ＿１４７８３８、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＡＡＦ６３４４１又はＧｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＡＡＡ２４６７９から成る群から選ばれるアミノ酸配列を含むポリペプチドであって、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＮＰ＿４１８１６４についての１０３及び２９９位のアミノ酸残基はヂカルボン酸アミノ酸基質を受けるために前記ポリペプチドの特異性を広くするよう変化されている、前記ポリペプチド。
【請求項１０】
アミノ酸配列における前記変化はアルギニン１０３をスレオニンに変えること、アルギニン１０３をスレオニンに及びバリン２９９をアルギニンに変えること；及びバリン２９９をアルギニンに変えることから成る群から選ばれる、請求項９に記載のポリペプチド。
【請求項１１】
Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：２ＴＰＬ＿Ａ、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｐ３１０１２、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｐ３１０１３、Ａ４９４９３、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｐ３１０１１、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＡＡＢ２４２３４、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：１ＴＰＬ＿Ａ、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：１ＴＰＬ＿Ｂ、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＮＰ＿２４５７４８、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＡＡＢ４１４９９、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｑ０８８９７、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｔ４５２９７、及びＧｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＡＡＡ７１９２８から成る群から選ばれるアミノ酸配列を含むポリペプチドであって、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｘ６６９７８についての１００及び２８３位のアミノ酸残基はヂカルボン酸アミノ酸基質を受けるために前記ポリペプチドの特異性を広くするよう変化されている、前記ポリペプチド。
【請求項１２】
アミノ酸配列における前記変化は：アルギニン１００をスレオニンに変えること、アルギニン１００をスレオニンに及びバリン２８３をアルギニンに変えること；及びバリン２８３をアルギニンに変えることから成る群から選ばれる、請求項１１に記載のポリペプチド。
【請求項１３】
前記基質はアルパラギン酸塩である、請求項９又は１１に記載のポリペプチド。
【請求項１４】
配列ＩＤ番号：１１に対して少なくとも９０％配列同一性を含む、単離された核酸。
【請求項１５】
上記核酸は配列ＩＤ番号：１１を含む、請求項１４に記載の単離された核酸。
【請求項１６】
前記核酸は配列ＩＤ番号：１１の少なくとも２０の連続したヌクレオチドを含む、請求項１４に記載の単離された核酸。
【請求項１】
モナチンを生成することができる細胞であって、当該細胞は少なくとも１のポリペプチドをコードする少なくとも１の外因性核酸配列を含み、上記少なくとも１のポリペプチドはモナチン生成経路における第一の中間体を第二の中間体に又はモナチンに変換する、前記細胞。
【請求項２】
前記少なくとも１のポリペプチドは：トリプトファンアミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．２７）、トリプトファンデヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．１．１９）、チロシン（芳香族）アミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．５）、トリプトファン−フェニルピルビン酸塩トランスアミナーゼ（ＥＣ ２．６．１．２８）、多基質アミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．−）、トリプトファンオキシダーゼ、Ｌ−アミノ酸オキシダーゼ（ＥＣ １．４．３．２）、アスパラギン酸塩アミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．１）、Ｄ−アミノ酸デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．９９．１）、Ｄ−アミノ酸オキシダーゼ（ＥＣ １．４．３．３）、Ｄ−アラニンアミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．２１）、Ｄ−トリプトファンアミノトランスフェラーゼ、インドール乳酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．１．１．１１０）、Ｒ−４−ヒドロキシフェニル乳酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．１．１．２２２）、３−（４）−ヒドロキシフェニルピルビン酸塩還元酵素（ＥＣ １．１．１．２３７）、乳酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．１．１．２７、１．１．１．２８、１．１．２．３）、（３−イミダゾール−５−イル）乳酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．１．１．１１１）、乳酸塩オキシダーゼ（ＥＣ １．１．３．−）、合成酵素／リアーゼ（４．１．２．−）、合成酵素／リアーゼ（４．１．３．−）、フェニルアラニンデヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．１．２０）、グルタミン酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．１．２、１．４．１．３、１．４．１．４）、及びそれらの組み合わせから成る群から選ばれる、請求項１に記載の細胞。
【請求項３】
前記少なくとも１のポリペプチドは：トリプトファンアミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．２７）、トリプトファンデヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．１．１９）、チロシン（芳香族）アミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．５）、トリプトファン−フェニルピルビン酸塩トランスアミナーゼ（ＥＣ ２．６．１．２８）、多基質アミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．−）、アスパラギン酸塩アミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．１）、トリプトファンオキシダーゼ、Ｌ−アミノ酸オキシダーゼ（ＥＣ １．４．３．２）、Ｄ−アミノ酸デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．９９．１）、Ｄ−アミノ酸オキシダーゼ（ＥＣ １．４．３．３）、Ｄ−アラニンアミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．２１）、Ｄ−トリプトファンアミノトランスフェラーゼ、合成酵素／リアーゼ（ＥＣ ４．１．３．−）、合成酵素／リアーゼ（４．１．２．−）、フェニルアラニンデヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．１．２０）、グルタミン酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．１．２、１．４．１．３、１．４．１．４）及びそれらの組み合わせから成る群から選ばれる、請求項２に記載の細胞。
【請求項４】
前記少なくとも１のポリペプチドは：インドール乳酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．１．１．１１０）、Ｒ−４−ヒドロキシフェニル乳酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．１．１．２２２）、３−（４）−ヒドロキシフェニルピルビン酸塩還元酵素（ＥＣ １．１．１．２３７）、乳酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．１．１．２７、１．１．１．２８、１．１．２．３）、（３−イミダゾール−５−イル）乳酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．１．１．１１１）、乳酸塩オキシダーゼ（ＥＣ １．１．３．−）、合成酵素／リアーゼ（４．１．２．−）、合成酵素／リアーゼ（４．１．３．−）、トリプトファンデヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．１．１９）、トリプトファン−フェニルピルビン酸塩トランスアミナーゼ（ＥＣ ２．６．１．２８）、トリプトファンアミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．２７）、チロシン（芳香族）アミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．５）、多基質アミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．−）、アスパラギン酸塩アミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．１）、グルタミン酸塩デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．１．２、１．４．１．３、１．４．１．４）、フェニルアラニンデヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．１．２０）、Ｄ−トリプトファンアミノトランスフェラーゼ、Ｄ−アミノ酸デヒドロゲナーゼ（ＥＣ １．４．９９．１）、Ｄ−アラニンアミノトランスフェラーゼ（ＥＣ ２．６．１．２１）及びそれらの組み合わせから成る群から選ばれる活性を含む、請求項２に記載の細胞。
【請求項５】
前記合成酵素／リアーゼ（ＥＣ ４．１．３．−）は４−ヒドロキシ−２−オキソグルタル酸塩アルドラーゼ（ＥＣ ４．１．３．１６）又は４−ヒドロキシ−４−メチル−２−オキソグルタル酸塩アルドラーゼ（ＥＣ ４．１．３．１７）を含む、請求項２に記載の細胞。
【請求項６】
前記細胞は細菌細胞である、請求項１に記載の組換え細胞。
【請求項７】
前記細胞は酵母細胞である、請求項１に記載の組換え細胞。
【請求項８】
前記細胞はさらに少なくとも１の外因性核酸配列上にコードされる１以上のポリペプチドを含み、上記ポリペプチドは：カタラーゼ、オキサロ酢酸塩デカルボキシラーゼ、リジンイプシロンアミノトランスフェラーゼ、及び蟻酸塩デヒドロゲナーゼから成る群から選ばれる活性を含む、請求項２に記載の細胞。
【請求項９】
Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｐ００９１３、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＮＰ＿２９０３４４、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＣＡＡ３４０９６、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＮＰ＿２４６３５９、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＡＡＢ９６５７９、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＮＰ＿２３２５６１、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｑ５９３４２、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｐ２８７９６、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：１ＡＸ４＿Ａ、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＢＡＡ３４６３８、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｐ３１０１４、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｐ３１０１５、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＮＰ＿２８０９８９、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＡＡＣ３３２８４、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＮＰ＿１４７８３８、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＡＡＦ６３４４１又はＧｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＡＡＡ２４６７９から成る群から選ばれるアミノ酸配列を含むポリペプチドであって、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＮＰ＿４１８１６４についての１０３及び２９９位のアミノ酸残基はヂカルボン酸アミノ酸基質を受けるために前記ポリペプチドの特異性を広くするよう変化されている、前記ポリペプチド。
【請求項１０】
アミノ酸配列における前記変化はアルギニン１０３をスレオニンに変えること、アルギニン１０３をスレオニンに及びバリン２９９をアルギニンに変えること；及びバリン２９９をアルギニンに変えることから成る群から選ばれる、請求項９に記載のポリペプチド。
【請求項１１】
Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：２ＴＰＬ＿Ａ、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｐ３１０１２、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｐ３１０１３、Ａ４９４９３、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｐ３１０１１、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＡＡＢ２４２３４、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：１ＴＰＬ＿Ａ、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：１ＴＰＬ＿Ｂ、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＮＰ＿２４５７４８、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＡＡＢ４１４９９、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｑ０８８９７、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｔ４５２９７、及びＧｅｎｂａｎｋアクセス番号：ＡＡＡ７１９２８から成る群から選ばれるアミノ酸配列を含むポリペプチドであって、Ｇｅｎｂａｎｋアクセス番号：Ｘ６６９７８についての１００及び２８３位のアミノ酸残基はヂカルボン酸アミノ酸基質を受けるために前記ポリペプチドの特異性を広くするよう変化されている、前記ポリペプチド。
【請求項１２】
アミノ酸配列における前記変化は：アルギニン１００をスレオニンに変えること、アルギニン１００をスレオニンに及びバリン２８３をアルギニンに変えること；及びバリン２８３をアルギニンに変えることから成る群から選ばれる、請求項１１に記載のポリペプチド。
【請求項１３】
前記基質はアルパラギン酸塩である、請求項９又は１１に記載のポリペプチド。
【請求項１４】
配列ＩＤ番号：１１に対して少なくとも９０％配列同一性を含む、単離された核酸。
【請求項１５】
上記核酸は配列ＩＤ番号：１１を含む、請求項１４に記載の単離された核酸。
【請求項１６】
前記核酸は配列ＩＤ番号：１１の少なくとも２０の連続したヌクレオチドを含む、請求項１４に記載の単離された核酸。
【図１】
【図２】
【図３】
【図４】
【図５】
【図６】
【図７】
【図８】
【図９】
【図１０】
【図１１】
【図１２】
【図１３】
【図２】
【図３】
【図４】
【図５】
【図６】
【図７】
【図８】
【図９】
【図１０】
【図１１】
【図１２】
【図１３】
【公開番号】特開２０１０−４８９６（Ｐ２０１０−４８９６Ａ）
【公開日】平成２２年１月１４日（２０１０．１．１４）
【国際特許分類】
【出願番号】特願２００９−２３７５９６（Ｐ２００９−２３７５９６）
【出願日】平成２１年１０月１４日（２００９．１０．１４）
【分割の表示】特願２００３−５８７９３２（Ｐ２００３−５８７９３２）の分割
【原出願日】平成１５年４月２３日（２００３．４．２３）
【出願人】（５０４３５９６３９）カーギル，インコーポレイティド (3)
【Ｆターム（参考）】
【公開日】平成２２年１月１４日（２０１０．１．１４）
【国際特許分類】
【出願日】平成２１年１０月１４日（２００９．１０．１４）
【分割の表示】特願２００３−５８７９３２（Ｐ２００３−５８７９３２）の分割
【原出願日】平成１５年４月２３日（２００３．４．２３）
【出願人】（５０４３５９６３９）カーギル，インコーポレイティド (3)
【Ｆターム（参考）】
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