オキシントモジュリン類似体
ジペプチジルペプチダーゼ（ＤＰＰ−ＩＶ）による切断と不活性化に対し抵抗性であり、ペプチド類似体のインビボでの半減期を増大し、一方ペプチド類似体がデュアルＧＬＰ−１／グルカゴン受容体（ＧＣＧＲ）アゴニストとして作用することがするよう修飾されたオキシントモジュリン（ＯＸＭ、グルカゴン−３７）のペプチド類似体が記載されている。このペプチド類似体は糖尿病及び肥満症のような代謝疾患の治療に有用である。
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【特許請求の範囲】
【請求項１】
アミノ酸シーケンス
ＨＳＱＧＴＦＴＳＤＹＳＫＹＬＤＳＲＲＡＱＤＦＶＱＷＬＭＮＴＫ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１０９）
において、
（Ａ）ペプチドのＮ−末端から第二のアミノ酸は、ペプチドをジペプチジルペプチダーゼＩＶによる切断および不活性化に対し抵抗性であるアミノ酸で置換されており；
（Ｂ）ペプチドは、１以上のガンマ−グルタミン酸残基を含むスペーサーによってペプチドに共有結合的に連結された脂質またはコレステロール部位を含み；
（Ｃ）ペプチドは、２位での置換に加え１から３のアミノ酸置換を任意に包含し；また
（Ｄ）ペプチドは、もし存在すればペプチドのＣ−末端カルボン酸基に連結されている、保護基を任意に含む、
アミノ酸シーケンスを含むペプチド類似体で、該ペプチド類似体は、６．０未満のｐＩを有し、またデュアルＧＬＰ−１受容体アゴニスト及びグルカゴン受容体アゴニストであるペプチド類似体、並びにそれらの医薬的に受容可能な塩。
【請求項２】
Ｎ−末端から第二のアミノ酸に対し置換されたアミノ酸が、Ｄ−セリン、α−アミノイソ酪酸、及び１−アミノ−１−シクロブタンカルボン酸からなる群から選ばれた、請求項１のペプチド類似体。
【請求項３】
ペプチド類似体が、１以上のガンマ−グルタミン酸残基を含むスペーサーによりペプチド類似体のＣ−末端でリシン残基のε−アミノ基に共有結合的に連結されているシステイン残基のチオール基に共有結合的に連結されたコレステロール部位を包含する、請求項１のペプチド類似体。
【請求項４】
前記コレステロール部位が、親水性リンカーによりチオール基に共有結合的に連結されている、請求項３のペプチド類似体。
【請求項５】
前記親水性リンカーが、１から１２のエトキシ単位を含むエトキシポリマーである、請求項４のペプチド類似体。
【請求項６】
前記親水性リンカーが、４つのエトキシ単位を含むエトキシポリマーである、請求項４のペプチド類似体。
【請求項７】
ペプチド類似体が、リシン残基のε−アミノ基に共有結合的に連結された脂質部位を包含する、請求項１のペプチド類似体。
【請求項８】
脂質部位がパルミトイル基である、請求項７のペプチド類似体。
【請求項９】
脂質部位が、１以上のガンマ−グルタミン酸残基によりリシン残基のε−アミノ基に共有結合的に連結されている、請求項７のペプチド類似体。
【請求項１０】
脂質部位が、１以上のガンマ−グルタミン酸残基によりＣ−末端でリシン残基のε−アミノ基に共有結合的に連結されている、請求項７のペプチド類似体。
【請求項１１】
脂質部位が、１以上のガンマ−グルタミン酸残基によりリシン残基の及び１以上のガンマ−グルタミン酸残基によりＣ−末端でリシン残基に連結されたリシン残基のε−アミノ基に共有結合的に連結されている、請求項７のペプチド類似体。
【請求項１２】
ペプチド類似体は、さらに、１０位、１２位、１６位、１７位、１８位及び２７位からなる群から選ばれたアミノ酸位での１以上のアミノ酸置換を含む、請求項１のペプチド類似体。
【請求項１３】
ペプチド類似体は、さらに、１０位でチロシンに対しリシン、１２位でリシンに対しセリン、１６位でセリンに対しグルタミン酸又はａ−アミノイソ酪酸、１７位でアルギニンに対しグルタミン酸、１８位でアルギニンに対しアラニン、２０位でグルタミンに対しリシン、及び２７位でメチオニンに対しノルロイシン又はＯ−メチル−Ｌ−ホモセリンからなる群から選ばれた１以上のアミノ酸置換を含む、請求項１のペプチド類似体。
【請求項１４】
１０位でチロシンがリシンで置換され、また脂質部位が１以上のガンマ−グルタミン酸残基によりリシン残基のε−アミノ基に共有結合的に連結されている、請求項１３のペプチド類似体。
【請求項１５】
２０位でグルタミンがリシンで置き換えられ、また脂質部位が１以上のガンマ−グルタミン酸残基によりリシンのε−アミノ基に共有結合的に連結されている、請求項１３のペプチド類似体。
【請求項１６】
ペプチド類似体が、さらに、Ｃ−末端に共有結合的に連結された１以上のガンマ−グルタミン酸残基を含む、請求項１４のペプチド類似体。
【請求項１７】
ペプチド類似体が、さらに、Ｃ−末端に共有結合的に連結されたガンマ−グルタミン酸残基を含む、請求項１５のペプチド類似体
【請求項１８】
代謝疾患治療用医薬製造の際の請求項１−１７の１以上のペプチド類似体の使用。
【請求項１９】
構造
Ｚ１−Ｐ−Ｍ−Ｚ２
〔式中、Ｐは、アミノ酸シーケンス
ＨＸ１ＱＧＴＦＴＳＤＸ２ＳＸ３ＹＬＤＸ４Ｘ５Ｘ６ＡＸ７ＤＦＶＱＷＬＸ８ＮＴＫＸ９Ｘ１０（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１０）
（式中、
Ｘ１は、Ｄ−セリン、α−アミノイソ酪酸（ａｉｂ）、１−アミノ−１−シクロブタンカルボン酸（Ａｃｂ）残基、１−アミノ−１−シクロヘキサンカルボン酸（Ａｃｘ）；アルファ−アミノ酪酸（Ａｂｕ）；Ｄ−アルファ−アミノ酪酸（Ｄ−Ａｂｕ）；アミノ吉草酸（Ｎｖａ）；ベータ−シクロプロピル−アラニン（Ｃｐａ）；プロパルギルグリシン（Ｐｒｇ）；アリルグリシン（Ａｌｇ）；２−アミノ−２−シクロヘキシル−プロピオン酸（２−Ｃｈａ）；Ｄ−ｔｅｒｔブチルグリシン（Ｄ−ｔｂｇ）；ビニルグリシン（Ｖｇ）；１−アミノ−１−シクロプロパンカルボン酸（Ａｃｐ）；又は１−アミノ−１−シクロペンタンカルボン酸（Ａｃｐｅ）残基であり；
Ｘ２は、チロシン（Ｙ）又はリシン（Ｋ）残基であり；
Ｘ３は、セリン（Ｓ）又はリシン（Ｋ）残基であり；
Ｘ４は、セリン（Ｓ）、α−アミノイソ酪酸（ａｉｂ）、又はグルタミン酸（Ｅ）残基であり；
Ｘ５は、アルギニン（Ｒ）又はグルタミン酸（Ｅ）残基であり；
Ｘ６は、アルギニン（Ｒ）又はアラニン（Ａ）残基であり；
Ｘ７は、グルタミン（Ｑ）又はリシン（Ｋ）残基であり；
Ｘ８は、メチオニン（Ｍ）、ノルロイシン（Ｎｌｅ）、メチオニンスルホキシド（ｍ）、又はＯ−メチル−Ｌ−ホモセリン（ｏ）残基であり；
Ｘ９は、ガンマ−グルタミン酸（γＧｌｕ）残基であり；
Ｘ１０は、ガンマ−グルタミン酸（γＧｌｕ）残基又は不存在であり；
Ｚ１は、もし存在するならＮ−末端アミノ基に結合された、任意に存在する保護基である。）
であり、
Ｍは、（ｉ）親水性リンカーによりコレステロール部位に共有結合的に連結されたシステイン残基、（ii）１以上のガンマグルタミン酸残基からなるスペーサーにより脂質部位に共有結合的に連結されたリシン残基、又は（iii）脂質部位であり、またＭは、１以上のガンマグルタミン酸残基を含むスペーサーによりＰのＣ−末端又は内部アミノ酸に共有結合的に連結されており；及び
Ｚ２は、もし存在するならＣ−末端カルボキシル基に連結された任意に存在する保護基である。〕
を包含するペプチド類似体；及びその医薬的に受容可能な塩で、
該ペプチド類似体およびその塩は、６．０未満のｐＩを有し、またデュアルＧＬＰ−１受容体アゴニスト及びグルカゴン受容体アゴニストであるペプチド類似体及びその医薬的に受容可能な塩。
【請求項２０】
Ｍが、親水性リンカーを用いてコレステロール部位に共有結合的に連結されたシステイン残基であり、該システイン残基はＰのＣ−末端に連結されている、請求項１９のペプチド類似体。
【請求項２１】
Ｍが、１以上のガンマ−グルタミン酸残基を含むスペーサーにより脂質部位に共有結合的に連結されたリシン残基であり、該リシン残基はＰのＣ−末端に連結されている、請求項１９のペプチド類似体。
【請求項２２】
Ｍが、１以上のガンマ−グルタミン酸残基を含むスペーサーにより脂質部位に共有結合的に連結されたリシン残基であり、該リシン残基はＰのＸ２又はＸ７位置にある、請求項１９のペプチド類似体。
【請求項２３】
親水性リンカーが１〜２４のエトキシ単位を包むエトキシポリマーである、請求項１９のペプチド類似体。
【請求項２４】
親水性リンカーが４つのエトキシ単位を包含するエトキシポリマーである、請求項１９のペプチド類似体。
【請求項２５】
脂質部位がパルミトイル部位である、請求項１９のペプチド類似体。
【請求項２６】
ペプチド類似体が、ＯＸＭ３１７（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６０）、ＯＸＭ３１８（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６１）、ＯＸＭ３１９（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６２）、ＯＸＭ３２３（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６４）、ＯＸＭ３２７（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６６）、又はＯＸＭ３２９（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６７）である、請求項１９のペプチド類似体。
【請求項２７】
ペプチド類似体が、ＯＸＭ３４５（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６９）；ＯＸＭ３５５（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７０）；ＯＸＭ３５７（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７１）；ＯＸＭ３５９（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７２）；ＯＸＭ３６１（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７３）；ＯＸＭ３７３（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７４）；ＯＸＭ３７４（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７５）；ＯＸＭ３８０（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７６）；ＯＸＭ３８１（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７７）；ＯＸＭ３８３（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７８）；ＯＸＭ３８８（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７９）；ＯＸＭ３９２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８０）；ＯＸＭ３９５（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８１）；ＯＸＭ３９８（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８２）；ＯＸＭ３９９（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８３）；ＯＸＭ４００（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８４）；ＯＸＭ４０１（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８５）；ＯＸＭ４０４（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８６）；ＯＸＭ４０６（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８７）；ＯＸＭ４０７（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８８）；ＯＸＭ４０８（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８９）；ＯＸＭ４１０（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９１）；ＯＸＭ４１１（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９２）；ＯＸＭ４１２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９３）；ＯＸＭ４１４（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９５）；ＯＸＭ４１５（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９６）；ＯＸＭ４１６（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９７）；ＯＸＭ４１７（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９８）；ＯＸＭ４１８（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９９）；ＯＸＭ４１９（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１００）；ＯＸＭ４２０（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１０１）；又はＯＸＭ４２１（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１０２）である、請求項１９のペプチド類似体。
【請求項１】
アミノ酸シーケンス
ＨＳＱＧＴＦＴＳＤＹＳＫＹＬＤＳＲＲＡＱＤＦＶＱＷＬＭＮＴＫ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１０９）
において、
（Ａ）ペプチドのＮ−末端から第二のアミノ酸は、ペプチドをジペプチジルペプチダーゼＩＶによる切断および不活性化に対し抵抗性であるアミノ酸で置換されており；
（Ｂ）ペプチドは、１以上のガンマ−グルタミン酸残基を含むスペーサーによってペプチドに共有結合的に連結された脂質またはコレステロール部位を含み；
（Ｃ）ペプチドは、２位での置換に加え１から３のアミノ酸置換を任意に包含し；また
（Ｄ）ペプチドは、もし存在すればペプチドのＣ−末端カルボン酸基に連結されている、保護基を任意に含む、
アミノ酸シーケンスを含むペプチド類似体で、該ペプチド類似体は、６．０未満のｐＩを有し、またデュアルＧＬＰ−１受容体アゴニスト及びグルカゴン受容体アゴニストであるペプチド類似体、並びにそれらの医薬的に受容可能な塩。
【請求項２】
Ｎ−末端から第二のアミノ酸に対し置換されたアミノ酸が、Ｄ−セリン、α−アミノイソ酪酸、及び１−アミノ−１−シクロブタンカルボン酸からなる群から選ばれた、請求項１のペプチド類似体。
【請求項３】
ペプチド類似体が、１以上のガンマ−グルタミン酸残基を含むスペーサーによりペプチド類似体のＣ−末端でリシン残基のε−アミノ基に共有結合的に連結されているシステイン残基のチオール基に共有結合的に連結されたコレステロール部位を包含する、請求項１のペプチド類似体。
【請求項４】
前記コレステロール部位が、親水性リンカーによりチオール基に共有結合的に連結されている、請求項３のペプチド類似体。
【請求項５】
前記親水性リンカーが、１から１２のエトキシ単位を含むエトキシポリマーである、請求項４のペプチド類似体。
【請求項６】
前記親水性リンカーが、４つのエトキシ単位を含むエトキシポリマーである、請求項４のペプチド類似体。
【請求項７】
ペプチド類似体が、リシン残基のε−アミノ基に共有結合的に連結された脂質部位を包含する、請求項１のペプチド類似体。
【請求項８】
脂質部位がパルミトイル基である、請求項７のペプチド類似体。
【請求項９】
脂質部位が、１以上のガンマ−グルタミン酸残基によりリシン残基のε−アミノ基に共有結合的に連結されている、請求項７のペプチド類似体。
【請求項１０】
脂質部位が、１以上のガンマ−グルタミン酸残基によりＣ−末端でリシン残基のε−アミノ基に共有結合的に連結されている、請求項７のペプチド類似体。
【請求項１１】
脂質部位が、１以上のガンマ−グルタミン酸残基によりリシン残基の及び１以上のガンマ−グルタミン酸残基によりＣ−末端でリシン残基に連結されたリシン残基のε−アミノ基に共有結合的に連結されている、請求項７のペプチド類似体。
【請求項１２】
ペプチド類似体は、さらに、１０位、１２位、１６位、１７位、１８位及び２７位からなる群から選ばれたアミノ酸位での１以上のアミノ酸置換を含む、請求項１のペプチド類似体。
【請求項１３】
ペプチド類似体は、さらに、１０位でチロシンに対しリシン、１２位でリシンに対しセリン、１６位でセリンに対しグルタミン酸又はａ−アミノイソ酪酸、１７位でアルギニンに対しグルタミン酸、１８位でアルギニンに対しアラニン、２０位でグルタミンに対しリシン、及び２７位でメチオニンに対しノルロイシン又はＯ−メチル−Ｌ−ホモセリンからなる群から選ばれた１以上のアミノ酸置換を含む、請求項１のペプチド類似体。
【請求項１４】
１０位でチロシンがリシンで置換され、また脂質部位が１以上のガンマ−グルタミン酸残基によりリシン残基のε−アミノ基に共有結合的に連結されている、請求項１３のペプチド類似体。
【請求項１５】
２０位でグルタミンがリシンで置き換えられ、また脂質部位が１以上のガンマ−グルタミン酸残基によりリシンのε−アミノ基に共有結合的に連結されている、請求項１３のペプチド類似体。
【請求項１６】
ペプチド類似体が、さらに、Ｃ−末端に共有結合的に連結された１以上のガンマ−グルタミン酸残基を含む、請求項１４のペプチド類似体。
【請求項１７】
ペプチド類似体が、さらに、Ｃ−末端に共有結合的に連結されたガンマ−グルタミン酸残基を含む、請求項１５のペプチド類似体
【請求項１８】
代謝疾患治療用医薬製造の際の請求項１−１７の１以上のペプチド類似体の使用。
【請求項１９】
構造
Ｚ１−Ｐ−Ｍ−Ｚ２
〔式中、Ｐは、アミノ酸シーケンス
ＨＸ１ＱＧＴＦＴＳＤＸ２ＳＸ３ＹＬＤＸ４Ｘ５Ｘ６ＡＸ７ＤＦＶＱＷＬＸ８ＮＴＫＸ９Ｘ１０（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１０）
（式中、
Ｘ１は、Ｄ−セリン、α−アミノイソ酪酸（ａｉｂ）、１−アミノ−１−シクロブタンカルボン酸（Ａｃｂ）残基、１−アミノ−１−シクロヘキサンカルボン酸（Ａｃｘ）；アルファ−アミノ酪酸（Ａｂｕ）；Ｄ−アルファ−アミノ酪酸（Ｄ−Ａｂｕ）；アミノ吉草酸（Ｎｖａ）；ベータ−シクロプロピル−アラニン（Ｃｐａ）；プロパルギルグリシン（Ｐｒｇ）；アリルグリシン（Ａｌｇ）；２−アミノ−２−シクロヘキシル−プロピオン酸（２−Ｃｈａ）；Ｄ−ｔｅｒｔブチルグリシン（Ｄ−ｔｂｇ）；ビニルグリシン（Ｖｇ）；１−アミノ−１−シクロプロパンカルボン酸（Ａｃｐ）；又は１−アミノ−１−シクロペンタンカルボン酸（Ａｃｐｅ）残基であり；
Ｘ２は、チロシン（Ｙ）又はリシン（Ｋ）残基であり；
Ｘ３は、セリン（Ｓ）又はリシン（Ｋ）残基であり；
Ｘ４は、セリン（Ｓ）、α−アミノイソ酪酸（ａｉｂ）、又はグルタミン酸（Ｅ）残基であり；
Ｘ５は、アルギニン（Ｒ）又はグルタミン酸（Ｅ）残基であり；
Ｘ６は、アルギニン（Ｒ）又はアラニン（Ａ）残基であり；
Ｘ７は、グルタミン（Ｑ）又はリシン（Ｋ）残基であり；
Ｘ８は、メチオニン（Ｍ）、ノルロイシン（Ｎｌｅ）、メチオニンスルホキシド（ｍ）、又はＯ−メチル−Ｌ−ホモセリン（ｏ）残基であり；
Ｘ９は、ガンマ−グルタミン酸（γＧｌｕ）残基であり；
Ｘ１０は、ガンマ−グルタミン酸（γＧｌｕ）残基又は不存在であり；
Ｚ１は、もし存在するならＮ−末端アミノ基に結合された、任意に存在する保護基である。）
であり、
Ｍは、（ｉ）親水性リンカーによりコレステロール部位に共有結合的に連結されたシステイン残基、（ii）１以上のガンマグルタミン酸残基からなるスペーサーにより脂質部位に共有結合的に連結されたリシン残基、又は（iii）脂質部位であり、またＭは、１以上のガンマグルタミン酸残基を含むスペーサーによりＰのＣ−末端又は内部アミノ酸に共有結合的に連結されており；及び
Ｚ２は、もし存在するならＣ−末端カルボキシル基に連結された任意に存在する保護基である。〕
を包含するペプチド類似体；及びその医薬的に受容可能な塩で、
該ペプチド類似体およびその塩は、６．０未満のｐＩを有し、またデュアルＧＬＰ−１受容体アゴニスト及びグルカゴン受容体アゴニストであるペプチド類似体及びその医薬的に受容可能な塩。
【請求項２０】
Ｍが、親水性リンカーを用いてコレステロール部位に共有結合的に連結されたシステイン残基であり、該システイン残基はＰのＣ−末端に連結されている、請求項１９のペプチド類似体。
【請求項２１】
Ｍが、１以上のガンマ−グルタミン酸残基を含むスペーサーにより脂質部位に共有結合的に連結されたリシン残基であり、該リシン残基はＰのＣ−末端に連結されている、請求項１９のペプチド類似体。
【請求項２２】
Ｍが、１以上のガンマ−グルタミン酸残基を含むスペーサーにより脂質部位に共有結合的に連結されたリシン残基であり、該リシン残基はＰのＸ２又はＸ７位置にある、請求項１９のペプチド類似体。
【請求項２３】
親水性リンカーが１〜２４のエトキシ単位を包むエトキシポリマーである、請求項１９のペプチド類似体。
【請求項２４】
親水性リンカーが４つのエトキシ単位を包含するエトキシポリマーである、請求項１９のペプチド類似体。
【請求項２５】
脂質部位がパルミトイル部位である、請求項１９のペプチド類似体。
【請求項２６】
ペプチド類似体が、ＯＸＭ３１７（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６０）、ＯＸＭ３１８（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６１）、ＯＸＭ３１９（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６２）、ＯＸＭ３２３（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６４）、ＯＸＭ３２７（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６６）、又はＯＸＭ３２９（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６７）である、請求項１９のペプチド類似体。
【請求項２７】
ペプチド類似体が、ＯＸＭ３４５（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６９）；ＯＸＭ３５５（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７０）；ＯＸＭ３５７（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７１）；ＯＸＭ３５９（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７２）；ＯＸＭ３６１（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７３）；ＯＸＭ３７３（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７４）；ＯＸＭ３７４（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７５）；ＯＸＭ３８０（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７６）；ＯＸＭ３８１（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７７）；ＯＸＭ３８３（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７８）；ＯＸＭ３８８（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７９）；ＯＸＭ３９２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８０）；ＯＸＭ３９５（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８１）；ＯＸＭ３９８（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８２）；ＯＸＭ３９９（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８３）；ＯＸＭ４００（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８４）；ＯＸＭ４０１（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８５）；ＯＸＭ４０４（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８６）；ＯＸＭ４０６（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８７）；ＯＸＭ４０７（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８８）；ＯＸＭ４０８（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８９）；ＯＸＭ４１０（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９１）；ＯＸＭ４１１（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９２）；ＯＸＭ４１２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９３）；ＯＸＭ４１４（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９５）；ＯＸＭ４１５（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９６）；ＯＸＭ４１６（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９７）；ＯＸＭ４１７（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９８）；ＯＸＭ４１８（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９９）；ＯＸＭ４１９（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１００）；ＯＸＭ４２０（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１０１）；又はＯＸＭ４２１（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１０２）である、請求項１９のペプチド類似体。
【公表番号】特表２０１２−５１８０３５（Ｐ２０１２−５１８０３５Ａ）
【公表日】平成２４年８月９日（２０１２．８．９）
【国際特許分類】
【出願番号】特願２０１１−５５１０５２（Ｐ２０１１−５５１０５２）
【出願日】平成２１年１２月１８日（２００９．１２．１８）
【国際出願番号】ＰＣＴ／ＵＳ２００９／０６８６７８
【国際公開番号】ＷＯ２０１０／０９６１４２
【国際公開日】平成２２年８月２６日（２０１０．８．２６）
【出願人】（３９００２３５２６）メルク・シャープ・エンド・ドーム・コーポレイション (924)
【出願人】（５１１２０１３１４）
【氏名又は名称原語表記】ＩＳＴＩＴＵＴＯ ＤＩ ＲＩＣＥＲＣＨＥ ＤＩ ＢＩＯＬＯＧＩＡ ＭＯＬＥＣＯＬＡＲＥ Ｐ． ＡＮＧＥＬＥＴＴＩ Ｓ．Ｒ．Ｌ．
【住所又は居所原語表記】Ｖｉａ Ｖｉｔｏｒｃｈｉａｎｏ １５１ Ｃａｐ００１８９，Ｒｏｍａ（ＲＭ） Ｉｔａｌｙ
【出願人】（５１１２００８６７）インディアナ ユニバーシティ リサーチ アンド テクノロジー コーポレイション (1)
【氏名又は名称原語表記】ＩＮＤＩＡＮＡ ＵＮＩＶＥＲＳＩＴＹ ＲＥＳＥＡＲＣＨ ＡＮＤ ＴＥＣＨＮＯＬＯＧＹ ＣＯＲＰＯＲＡＴＩＯＮ
【住所又は居所原語表記】３５１ Ｗ． １０ｔｈ Ｓｔｒｅｅｔ， Ｉｎｄｉａｎａｐｏｌｉｓ， Ｉｎｄｉａｎａ ４６２０２−Ｕ．Ｓ．Ａ．
【Ｆターム（参考）】
【公表日】平成２４年８月９日（２０１２．８．９）
【国際特許分類】
【出願日】平成２１年１２月１８日（２００９．１２．１８）
【国際出願番号】ＰＣＴ／ＵＳ２００９／０６８６７８
【国際公開番号】ＷＯ２０１０／０９６１４２
【国際公開日】平成２２年８月２６日（２０１０．８．２６）
【出願人】（３９００２３５２６）メルク・シャープ・エンド・ドーム・コーポレイション (924)
【出願人】（５１１２０１３１４）
【氏名又は名称原語表記】ＩＳＴＩＴＵＴＯ ＤＩ ＲＩＣＥＲＣＨＥ ＤＩ ＢＩＯＬＯＧＩＡ ＭＯＬＥＣＯＬＡＲＥ Ｐ． ＡＮＧＥＬＥＴＴＩ Ｓ．Ｒ．Ｌ．
【住所又は居所原語表記】Ｖｉａ Ｖｉｔｏｒｃｈｉａｎｏ １５１ Ｃａｐ００１８９，Ｒｏｍａ（ＲＭ） Ｉｔａｌｙ
【出願人】（５１１２００８６７）インディアナ ユニバーシティ リサーチ アンド テクノロジー コーポレイション (1)
【氏名又は名称原語表記】ＩＮＤＩＡＮＡ ＵＮＩＶＥＲＳＩＴＹ ＲＥＳＥＡＲＣＨ ＡＮＤ ＴＥＣＨＮＯＬＯＧＹ ＣＯＲＰＯＲＡＴＩＯＮ
【住所又は居所原語表記】３５１ Ｗ． １０ｔｈ Ｓｔｒｅｅｔ， Ｉｎｄｉａｎａｐｏｌｉｓ， Ｉｎｄｉａｎａ ４６２０２−Ｕ．Ｓ．Ａ．
【Ｆターム（参考）】
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