本発明は、1以上の抗体ドメインを含む天然のあるいは合成ポリマーに結合しているポリペプチドを包含する。 （もっと読む）

【課題】 別個の前駆細胞集団を単離する能力は現代の生物学で重要な問題であった。そうした単離された分化多能の前駆細胞が、所定の器官での完全に分化された細胞の損失もしくは異常な機能と関連する多様な疾患の治療に非常に有用であり得るであろうことが容易に想像され得る。
【解決手段】 本発明は、生存能力のある胆管前駆細胞の本質的に純粋な集団、およびそうした細胞を単離する方法に関する。本発明はさらに、そうした前駆細胞およびそれらの子孫のある治療的用途に関する。 （もっと読む）

IL-15（例えばヒトIL-15）に特異的に結合する単離されたヒトモノクローナル抗体、並びに関連する抗体ベースの組成物及び分子を開示する。本ヒト抗体は、V-D-J組換え及びアイソタイプ・スイッチングを起こすことにより、複数のアイソタイプのヒトモノクローナル抗体を産生することのできる、トランスフェクトーマ、又は、トランスジェニック・マウスなどの非ヒトトランスジェニック動物に産生させることができる。更に本ヒト抗体を含む医薬組成物、本ヒト抗体を産生する非ヒトトランスジェニック動物及びハイブリドーマ、並びに本ヒト抗体を用いる治療法及び診断法も開示されている。 （もっと読む）

T細胞刺激量のワクチンを患者に投与することを含む、慢性B型肝炎の治療方法が開示される。前記ワクチンは、カルボキシ末端が短縮されたキメラ肝炎Bウイルスヌクレオキャプシド（コア）タンパク質（HBc）の免疫原性効果量を含む。前記キメラHBcは、自己会合粒子の安定性の強化及びこれら粒子による核酸結合の実質的欠如を目的として操作されている。前記キメラタンパク質分子は、HBcのN-末端、免疫原性ループ内又はC-末端の1つ若しくは2つ以上でペプチド結合した1つ若しくは2つ以上の免疫原性エピトープを含むことができる。自己会合粒子の安定性の強化は、前記キメラ分子のアミノ末端及びカルボキシ末端の一方又は両方近くに少なくとも1つの異種システイン残基が存在することによって達成される。 （もっと読む）

構造（Ｉ）を有する化合物は、細胞死（アポトーシス）を誘導するために有用であり、そして免疫抑制において有用である。構造Ｉにおいて、ＣＲ^１Ｒ^２は、ＣＨＯＨ、Ｃ＝Ｏ、ＣＨＦ、ＣＦ_２およびＣ（ＣＦ_３）ＯＨより選択され；ＣＲ^６およびＣＲ^１３は、ＣＨ、ＣＯＨおよびＣＦより選択され；ＣＲ^７Ｒ^８、ＣＲ^９Ｒ^１０およびＣＲ^１１Ｒ^１２は、ＣＨ_２、ＣＨＯＨ、Ｃ＝Ｏ、ＣＨＦおよびＣＦ_２より選択され；そしてＣＲ^３Ｒ^４Ｒ^５は、ＣＨ_３、ＣＨ_２ＯＨ、Ｃ＝Ｏ、ＣＯＯＨ、ＣＨ_２Ｆ、ＣＨＦ_２およびＣＦ_３より選択され；その結果：Ｒ^１〜Ｒ^１３のうちの少なくとも一つが、フッ素を含み；ＣＲ^３Ｒ^４Ｒ^５、ＣＲ^６、ＣＲ^７Ｒ^８、ＣＲ^９Ｒ^１０、ＣＲ^１１Ｒ^１２、およびＣＲ^１３のうちの２つ以下が、フッ素もしくは酸素を含み；そして、ＣＲ^１Ｒ^２がＣＨＯＨである場合、ＣＲ^３Ｒ^４Ｒ^５は、ＣＨ_２Ｆではない。
【化１】

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Ｃ反応性タンパク質（ＣＲＰ）またはその一部または単量体、五量体または多量体型であるＣＲＰ、好ましくはヒトＣＲＰを結合する構造的実体物を少なくとも含み、および
ａ）細胞表面上の、または溶液、好ましくは血液または他の体液中の、または組織由来の、最も好ましくはｉｎ ｖｉｖｏで、１つ以上のＣＲＰ機能を遮断し、
ｂ）および／または溶液、好ましくは血液または他の体液から、または組織から、最も好ましくはｉｎ ｖｉｖｏで、ＣＲＰを奪う
化合物。
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本発明は、グルカゴン様ペプチド−１のペプチド類似体、その医薬的に許容される塩、哺乳動物を治療するためにそのような類似体を使用する方法、並びに、その故に有用な前記類似体を含んでなる医薬組成物へ向けられる。 （もっと読む）

本発明は、ヒトインターフェロンアルファ、特に改良された特性を有する修飾型インターフェロンアルファ２に関する。改良タンパク質は、生物学的アッセイにおいて増大した相対活性を与える特定位置にアミノ酸置換を含む。本発明はまた、修飾インターフェロンアルファを提供し、タンパク質は低減された免疫原性能と共に改良された生物活性を有する。改良タンパク質はヒトの疾患の治療における治療的使用を意図したものである。 （もっと読む）

本発明は式（Ｉ）
【化１】


で表されるバニロイド受容体ＶＲ１リガンドに向けたものである。より詳細には、本発明は、ＶＲ１の効力のある拮抗薬または作動薬であるキノリン誘導アミドに関し、これらは、哺乳動物における炎症および他の痛み状態の治療および予防で用いるに有用である。
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本発明は、血小板インテグリンＧＰＩＩｂＩＩＩａならびにα_vインテグリン(好ましくはａｖβｓインテグリンおよびα_vβ₃インテグリン)のリガンドとして生物学的に活性である式(Ｉ)：Ｒ¹−Ａｒｇ−Ｘ−Ａｓｐ−Ｌｅｕ−Ａｓｐ−Ｓｅｒ−Ｌｅｕ−Ａｒｇ−Ｒ²(Ｉ)を有する新規ペプチドに関する。式(Ｉ)中、Ｒ¹はＨ、アセチルまたはアシルを示し、Ｒ²は−Ｏｈ、ＯＲ³ＮＨ₂、ＮＨＲ³、Ｎ(Ｒ³)₂を示し、Ｒ³はアルキル、アラルキル、アリール、Ｈｅｔを示し、Ｘは式(II)のアミノ酸を示し、式(II)中、Ａは(ＣＨ₂)_nを示し、Ｒ⁴はＨ、アルキル、アラルキルまたはアリールを示し、ｎは１、２、３、４、５または６を示し、式(II）のアミノ酸は、α−アミノ基のペプチド結合を介して隣接するＡｒｇに結合しており、α−カルボキシル基のペプチド結合を介して隣接するＡｓｐのα−アミノ基に結合している。

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