増加したＦｃレセプター結合親和性およびエフェクター機能を有する抗体を作製するための融合構築物およびその使用
本発明は、タンパク質のグリコシル化操作分野に関する。より詳細には、本発明は、触媒活性を有する核酸分子（融合構築物が含まれる）、治療特性が改良されたポリペプチド（Ｆｃレセプター結合およびエフェクター機能が増加した抗体が含まれる）を作製するための宿主細胞のグリコシル化操作におけるその使用に関する。本発明は、広義には、宿主細胞によって産生された１つまたは複数のポリペプチドのグリコシル化プロフィールを変化させるための宿主細胞の糖操作に関する。本発明の方法を使用して、Ｆｃ領域中のグリコシル化が改変されて（フコシル化の減少が含まれる）グリコシル化の改変の結果としてエフェクター機能および／またはＦｃレセプター結合が増加した治療抗体を産生することができる。
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【特許請求の範囲】
【請求項１】
融合ポリペプチドをコードする配列を含む単離された核酸であって、該融合ポリペプチドが、β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩ活性またはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ活性を有し、そして、ゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインを含む、核酸。
【請求項２】
請求項１に記載の単離された核酸であって、前記融合ポリペプチドが、β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩまたはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼの触媒ドメインを含む、核酸。
【請求項３】
請求項２に記載の単離された核酸であって、前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩＩの局在化ドメインである、核酸。
【請求項４】
請求項３に記載の単離された核酸であって、図２４および配列番号１４に示されるヌクレオチド配列を有する、核酸。
【請求項５】
請求項２に記載の単離された核酸であって、前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩの局在化ドメインである、核酸。
【請求項６】
請求項５に記載の単離された核酸であって、図２５および配列番号１２に示されるヌクレオチド配列を有する、核酸。
【請求項７】
請求項２に記載の単離された核酸であって、前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩの局在化ドメインである、核酸。
【請求項８】
請求項２に記載の単離された核酸であって、前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩの局在化ドメインである、核酸。
【請求項９】
請求項２に記載の単離された核酸であって、前記ゴルジ局在化ドメインが、α１−６コアフコシルトランスフェラーゼの局在化ドメインである、核酸。
【請求項１０】
請求項３に記載の単離された核酸であって、図２４および配列番号１５に示されるアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードする配列を含む、核酸。
【請求項１１】
請求項５に記載の単離された核酸であって、図２５および配列番号１３に示されるアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードする配列を含む、核酸。
【請求項１２】
請求項３に記載の単離された核酸であって、ハイブリダイゼーションプローブに対してストリンジェントな条件下で、図２４および配列番号１４に示されるヌクレオチド配列からなるヌクレオチド配列にハイブリダイズする配列を含む、核酸。
【請求項１３】
請求項５に記載の単離された核酸であって、ハイブリダイゼーションプローブに対してストリンジェントな条件下で、図２５および配列番号１２に示されるヌクレオチド配列からなるヌクレオチド配列にハイブリダイズする配列を含む、核酸。
【請求項１４】
請求項３に記載の単離された核酸であって、図２４および配列番号１４に示されるヌクレオチド配列に少なくとも８０％同一である配列を含む、核酸。
【請求項１５】
請求項５に記載の単離された核酸であって、図２５および配列番号１２に示されるヌクレオチド配列に少なくとも８０％同一である配列を含む、核酸。
【請求項１６】
請求項３に記載の単離された核酸であって、図２４および配列番号１５のアミノ酸配列に少なくとも８０％同一であるアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードする配列を含む、核酸。
【請求項１７】
請求項５に記載の単離された核酸であって、図２５および配列番号１３のアミノ酸配列に少なくとも８０％同一であるアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードする配列を含む、核酸。
【請求項１８】
請求項３に記載の単離された核酸であって、保存的アミノ酸置換基を有する、図２４および配列番号１５のアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードする配列を含む、核酸。
【請求項１９】
請求項５に記載の単離された核酸であって、保存的アミノ酸置換基を有する、図２５および配列番号１３のアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードする配列を含む、核酸。
【請求項２０】
請求項１〜１９のいずれか１項に記載の単離された核酸を含む、発現ベクター。
【請求項２１】
β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩ活性またはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ活性を有し、そして、異種ゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインを含む、融合ポリペプチド。
【請求項２２】
請求項２１に記載の融合ポリペプチドであって、β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩまたはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼの触媒ドメインを含む、融合ポリペプチド。
【請求項２３】
請求項２１に記載の融合ポリペプチドであって、前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩＩの局在化ドメインである、融合ポリペプチド。
【請求項２４】
請求項２１に記載の融合ポリペプチドであって、前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩの局在化ドメインである、融合ポリペプチド。
【請求項２５】
請求項２１に記載の融合ポリペプチドであって、前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩの局在化ドメインである、融合ポリペプチド。
【請求項２６】
請求項２１に記載の融合ポリペプチドであって、前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩの局在化ドメインである、融合ポリペプチド。
【請求項２７】
請求項２１に記載の融合ポリペプチドであって、前記ゴルジ局在化ドメインが、α１−６コアフコシルトランスフェラーゼの局在化ドメインである、融合ポリペプチド。
【請求項２８】
請求項２０に記載の発現ベクターを含む、宿主細胞。
【請求項２９】
β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩ活性またはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ活性を有する融合ポリペプチドを産生するための方法であって、該方法は、該融合ポリペプチドをコードする前記核酸の発現を可能にする条件下で、培地で、請求項２８に記載の宿主細胞を培養する工程、および生じた培養物から該融合ポリペプチドを回収する工程、を包含する、方法。
【請求項３０】
宿主細胞によって産生されたポリペプチドのグリコシル化プロフィールを改変するための方法であって、請求項１〜１９のいずれか１項に記載の核酸を、該宿主細胞に導入する工程を包含する、方法。
【請求項３１】
宿主細胞によって産生されたポリペプチドのグリコシル化プロフィールを改変するための方法であって、請求項２０に記載の発現ベクターを、該宿主細胞に導入する工程を包含する、方法。
【請求項３２】
前記ポリペプチドが、ＩｇＧまたはそのフラグメントである、請求項３０または３１に記載の方法。
【請求項３３】
前記ポリペプチドが、ＩｇＧ１またはそのフラグメントである、請求項３２に記載の方法。
【請求項３４】
前記ポリペプチドが、ヒトＩｇＧのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質である、請求項３２に記載の方法。
【請求項３５】
宿主細胞によって産生されたポリペプチドのＦｃ領域中のオリゴ糖を改変するのに十分な量の、β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩ活性またはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ活性を有する融合ポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞であって、該ポリペプチドが、全抗体分子、抗体フラグメントおよび免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質からなる群より選択される、宿主細胞。
【請求項３６】
前記宿主細胞により産生された前記ポリペプチドが、ＩｇＧまたはそのフラグメントである、請求項３５に記載の宿主細胞。
【請求項３７】
前記宿主細胞により産生された前記ポリペプチドが、ＩｇＧ１またはそのフラグメントである、請求項３５に記載の宿主細胞。
【請求項３８】
前記宿主細胞により産生された前記ポリペプチドが、ヒトＩｇＧのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質である、請求項３５に記載の宿主細胞。
【請求項３９】
前記宿主細胞により産生された前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したＦｃレセプター結合親和性を示す、請求項３５に記載の宿主細胞。
【請求項４０】
前記宿主細胞により産生された前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したエフェクター機能を示す、請求項３５に記載の宿主細胞。
【請求項４１】
前記融合ポリペプチドが、β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩまたはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼの触媒ドメインを含む、請求項３５に記載の宿主細胞。
【請求項４２】
前記融合ポリペプチドが、異種ゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインをさらに含む、請求項４１に記載の宿主細胞。
【請求項４３】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項４２に記載の宿主細胞。
【請求項４４】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩの局在化ドメインである、請求項４２に記載の宿主細胞。
【請求項４５】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項４２に記載の宿主細胞。
【請求項４６】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩの局在化ドメインである、請求項４２に記載の宿主細胞。
【請求項４７】
前記ゴルジ局在化ドメインが、α１−６コアフコシルトランスフェラーゼの局在化ドメインである、請求項４２に記載の宿主細胞。
【請求項４８】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＦｃ媒介性細胞傷害性である、請求項４０に記載の宿主細胞。
【請求項４９】
前記増加したエフェクター機能が、ＮＫ細胞に対する増加した結合である、請求項４０に記載の宿主細胞。
【請求項５０】
前記増加したエフェクター機能が、マクロファージに対する増加した結合である、請求項４０に記載の宿主細胞。
【請求項５１】
前記増加したエフェクター機能が、多形核細胞に対する増加した結合である、請求項４０に記載の宿主細胞。
【請求項５２】
前記増加したエフェクター機能が、単球に対する増加した結合である、請求項４０に記載の宿主細胞。
【請求項５３】
前記増加したエフェクター機能が、増加した、直接シグナル伝達に誘導されたアポトーシスである、請求項４０に記載の宿主細胞。
【請求項５４】
前記増加したエフェクター機能が、増加した樹状細胞成熟である、請求項４０に記載の宿主細胞。
【請求項５５】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＴ細胞プライミングである、請求項４０に記載の宿主細胞。
【請求項５６】
前記Ｆｃレセプターが、Ｆｃγ活性化レセプターである、請求項３９に記載の宿主細胞。
【請求項５７】
前記Ｆｃレセプターが、ＦｃγＲＩＩＩＡレセプターである、請求項３９に記載の宿主細胞。
【請求項５８】
前記宿主細胞が、ＣＨＯ細胞、ＢＨＫ細胞、ＮＳＯ細胞、ＳＰ２／０細胞、ＹＯ骨髄腫細胞、Ｐ３Ｘ６３マウス骨髄腫細胞、ＰＥＲ細胞、ＰＥＲ．Ｃ６細胞またはハイブリドーマ細胞である、請求項３５に記載の宿主細胞。
【請求項５９】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、抗ＣＤ２０抗体である、請求項３５に記載の宿主細胞。
【請求項６０】
前記抗ＣＤ２０抗体が、ＩＤＥＣ−Ｃ２Ｂ８である、請求項５９に記載の宿主細胞。
【請求項６１】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、キメラ抗ヒト腎細胞癌モノクローナル抗体ｃｈＧ２５０である、請求項３５に記載の宿主細胞。
【請求項６２】
請求項３５に記載の宿主細胞であって、抗体分子および抗体フラグメントまたは免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質をコードする少なくとも一つの切断された核酸をさらに含む、宿主細胞。
【請求項６３】
請求項３５に記載の宿主細胞であって、β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩ活性またはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ活性を有する融合ポリペプチドをコードする前記少なくとも一つの核酸が、構成的プロモーターエレメントに作動可能に連結される、宿主細胞。
【請求項６４】
請求項６２に記載の宿主細胞であって、前記少なくとも一つの切断された核酸が、抗ＣＤ２０抗体、キメラ抗ヒト神経芽腫モノクローナル抗体ｃｈＣＥ７、キメラ抗ヒト腎細胞癌モノクローナル抗体ｃｈＧ２５０、キメラ抗ヒト結腸癌、肺癌および乳癌モノクローナル抗体ＩＮＧ−１、ヒト化抗ヒト１７−１Ａ抗原モノクローナル抗体３６２２Ｗ９４、ヒト化抗ヒト結腸直腸腫瘍抗体Ａ３３、ＧＤ３ガングリオシドに対して指向された抗ヒト黒色腫抗体Ｒ２４、キメラ抗ヒト扁平上皮癌モノクローナル抗体ＳＦ−２５、抗ヒトＥＧＦＲ抗体、抗ヒトＥＧＦＲｖＩＩＩ抗体、抗ヒトＰＳＭＡ抗体、抗ヒトＰＳＣＡ抗体、抗ヒトＣＤ２２抗体、抗ヒトＣＤ３０抗体、抗ヒトＣＤ３３抗体、抗ヒトＣＤ３８抗体、抗ヒトＣＤ４０抗体、抗ヒトＣＤ４５抗体、抗ヒトＣＤ５２抗体、抗ヒトＣＤ１３８抗体、抗ヒトＨＬＡ−ＤＲ改変抗体、抗ヒトＥｐＣＡＭ抗体、抗ヒトＣＥＡ抗体、抗ヒトＭＵＣ１抗体、抗ヒトＭＵＣ１コアタンパク質抗体、抗ヒト異所性グリコシル化ＭＵＣ１抗体、ＥＤ−Ｂドメインを含むヒトフィブロネクチン改変体に対する抗体、または抗ヒトＨＥＲ２／ｎｅｕ抗体をコードする、宿主細胞。
【請求項６５】
宿主細胞中で、ポリペプチドを産生するための方法であって、該方法は、以下：
ａ β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩ活性またはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ活性を有する融合ポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞を、免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む全抗体分子、抗体フラグメントおよび融合タンパク質からなる群より選択されるポリペプチドの産生を可能にする条件下で、培養する工程であって、該融合ポリペプチドが、該宿主細胞によって産生された該ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖を改変するのに十分な量で発現される、工程；ならびに
ｂ 該ポリペプチドを単離する、工程
を包含する、方法。
【請求項６６】
前記融合ポリペプチドが、β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩまたはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼの触媒ドメインを含む、請求項６５に記載の方法。
【請求項６７】
前記融合ポリペプチドが、異種ゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインをさらに含む、請求項６５に記載の方法。
【請求項６８】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項６７に記載の方法。
【請求項６９】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩの局在化ドメインである、請求項６７に記載の方法。
【請求項７０】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩの局在化ドメインである、請求項６７に記載の方法。
【請求項７１】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項６７に記載の方法。
【請求項７２】
前記ゴルジ局在化ドメインが、α１−６コアフコシルトランスフェラーゼの局在化ドメインである、請求項６７に記載の方法。
【請求項７３】
前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したエフェクター機能を有する、請求項６５に記載の方法。
【請求項７４】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＦｃ媒介性細胞傷害性である、請求項７３に記載の方法。
【請求項７５】
前記増加したエフェクター機能が、ＮＫ細胞に対する増加した結合である、請求項７３に記載の方法。
【請求項７６】
前記増加したエフェクター機能が、マクロファージに対する増加した結合である、請求項７３に記載の方法。
【請求項７７】
前記増加したエフェクター機能が、単球に対する増加した結合である、請求項７３に記載の方法。
【請求項７８】
前記増加したエフェクター機能が、多形核細胞に対する増加した結合である、請求項７３に記載の方法。
【請求項７９】
前記増加したエフェクター機能が、直接シグナル伝達に誘導されたアポトーシスである、請求項７３に記載の方法。
【請求項８０】
前記増加したエフェクター機能が、増加した樹状細胞成熟である、請求項７３に記載の方法。
【請求項８１】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＴ細胞プライミングである、請求項７３に記載の方法。
【請求項８２】
前記宿主細胞により産生された前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したＦｃレセプター結合親和性を示す、請求項６５に記載の方法。
【請求項８３】
前記Ｆｃレセプターが、Ｆｃ活性化レセプターである、請求項８２に記載の方法。
【請求項８４】
前記Ｆｃレセプターが、ＦｃγＲＩＩＩＡレセプターである、請求項８２に記載の方法。
【請求項８５】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、該ポリペプチドのＦｃ領域における増加した割合の二分されたオリゴ糖を有する、請求項６５に記載の方法。
【請求項８６】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、該ポリペプチドのＦｃ領域における増加した割合の非フコシル化オリゴ糖を有する、請求項６５に記載の方法。
【請求項８７】
前記非フコシル化オリゴ糖がハイブリッドである、請求項８６に記載の方法。
【請求項８８】
前記非フコシル化オリゴ糖が複合体である、請求項８６に記載の方法。
【請求項８９】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、該ポリペプチドのＦｃ領域における増加した割合の二分された非フコシル化オリゴ糖を有する、請求項６５に記載の方法。
【請求項９０】
前記二分された非フコシル化オリゴ糖がハイブリッドである、請求項８９に記載の方法。
【請求項９１】
前記二分された非フコシル化オリゴ糖が複合体である、請求項８９に記載の方法。
【請求項９２】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも２０％が、二分され、非フコシル化される、請求項８９に記載の方法。
【請求項９３】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも２５％が、二分され、非フコシル化される、請求項８９に記載の方法。
【請求項９４】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも３０％が、二分され、非フコシル化される、請求項８９に記載の方法。
【請求項９５】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも３５％が、二分され、非フコシル化される、請求項８９に記載の方法。
【請求項９６】
請求項６５〜９６のいずれか１項に記載の方法によって産生された、増加したエフェクター機能を有するように操作された、抗体。
【請求項９７】
請求項６５〜９６のいずれか１項に記載の方法によって産生された、増加したＦｃレセプター結合親和性を有するように操作された、抗体。
【請求項９８】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＦｃ媒介性細胞傷害性である、請求項９７に記載の抗体。
【請求項９９】
前記増加したエフェクター機能が、ＮＫ細胞に対する増加した結合である、請求項９７に記載の抗体。
【請求項１００】
前記増加したエフェクター機能が、マクロファージに対する増加した結合である、請求項９７に記載の抗体。
【請求項１０１】
前記増加したエフェクター機能が、単球に対する増加した結合である、請求項９７に記載の抗体。
【請求項１０２】
前記増加したエフェクター機能が、多形核細胞に対する増加した結合である、請求項９７に記載の抗体。
【請求項１０３】
前記増加したエフェクター機能が、直接シグナル伝達に誘導されたアポトーシスである、請求項９７に記載の抗体。
【請求項１０４】
前記増加したエフェクター機能が、増加した樹状細胞成熟である、請求項９７に記載の抗体。
【請求項１０５】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＴ細胞プライミングである、請求項９７に記載の抗体。
【請求項１０６】
前記Ｆｃレセプターが、Ｆｃ活性化レセプターである、請求項９８に記載の抗体。
【請求項１０７】
前記Ｆｃレセプターが、ＦｃγＲＩＩＩａレセプターである、請求項９８に記載の抗体。
【請求項１０８】
Ｆｃ領域を含み、請求項６５〜９６のいずれか１項に記載の方法によって産生された、増加したエフェクター機能を有するように操作された、抗体フラグメント。
【請求項１０９】
免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含み、請求項６５〜９６のいずれか１項に記載の方法によって産生された、増加したエフェクター機能を有するように操作された、融合タンパク質。
【請求項１１０】
Ｆｃ領域を含み、請求項６５〜９６のいずれか１項に記載の方法によって産生された、増加したＦｃレセプター結合親和性を有するように操作された、抗体フラグメント。
【請求項１１１】
免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含み、請求項６５〜９６のいずれか１項に記載の方法によって産生された、増加したＦｃレセプター結合親和性を有するように操作された、融合タンパク質。
【請求項１１２】
請求項９７〜１０８のいずれか１項に記載の抗体および薬学的に受容可能なキャリアを含有する、薬学的組成物。
【請求項１１３】
請求項１０９または１１１に記載の抗体フラグメントおよび薬学的に受容可能なキャリアを含有する、薬学的組成物。
【請求項１１４】
請求項１１０または１１２に記載の融合タンパク質および薬学的に受容可能なキャリアを含有する、薬学的組成物。
【請求項１１５】
処置の必要な患者に、治療的に有効量の請求項１１３〜１１５のいずれか１項に記載の薬学的組成物を投与する工程を包含する、癌の処置のための方法。
【請求項１１６】
Ｂ細胞枯渇に基づく疾患処置のための改良された方法であって、該方法は、治療的に有効量の抗体を、それを必要とするヒト被験体に投与する工程を包含し、該改良は、請求項６５〜９６のいずれか１項に記載の方法により産生された抗体の治療的に有効量を投与する工程を包含する、方法。
【請求項１１７】
前記抗体が、抗ＣＤ２０モノクローナル抗体である、請求項１１７に記載の改良された方法。
【請求項１１８】
前記抗ＣＤ２０抗体が、ＩＤＥＣ−Ｃ２Ｂ８である、請求項１１８に記載の改良された方法。
【請求項１１９】
融合ポリペプチドをコードする配列を含む単離された核酸であって、ここで、該融合ポリペプチドは、β（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ活性を有し、そして、ゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインを含む、核酸。
【請求項１２０】
前記融合ポリペプチドが、β（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼの触媒ドメインを含む、請求項１１９に記載の単離された核酸。
【請求項１２１】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項２に記載の単離された核酸。
【請求項１２２】
請求項１１９〜１２１のいずれか１項に記載の単離された核酸を含む、発現ベクター。
【請求項１２３】
β（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ活性を有し、そして、異種ゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインを含む、融合ポリペプチド。
【請求項１２４】
β（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼの触媒ドメインを含む、請求項１２３に記載の融合ポリペプチド。
【請求項１２５】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項１２４に記載の融合ポリペプチド。
【請求項１２６】
請求項１２２に記載の発現ベクターを含む、宿主細胞。
【請求項１２７】
β（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ活性を有する融合ポリペプチドを産生するための方法であって、該方法は、該融合ポリペプチドをコードする前記核酸の発現を可能にする条件下で、培地で、請求項１２６に記載の宿主細胞を培養する工程、および生じた培養物から該融合ポリペプチドを回収する工程、を包含する、方法。
【請求項１２８】
宿主細胞によって産生されたポリペプチドのグリコシル化プロフィールを改変するための方法であって、請求項１１９〜１２１のいずれか１項に記載の核酸を、該宿主細胞に導入する工程を包含する、方法。
【請求項１２９】
宿主細胞によって産生されたポリペプチドのグリコシル化プロフィールを改変するための方法であって、請求項１２２に記載の発現ベクターを、該宿主細胞に導入する工程を包含する、方法。
【請求項１３０】
宿主細胞であって、以下：
（ａ）融合ポリペプチドをコードする核酸分子を含む発現ベクターであって、該融合ポリペプチドが、β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩ（ＧｎＴ ＩＩＩ）活性を有し、ゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインを含む、発現ベクター；および
（ｂ）ポリペプチドをコードする核酸分子を含む発現ベクターであって、該ポリペプチドが、マンノシダーゼＩＩ（ＭａｎＩＩ）活性を有する、発現ベクター
を含む、宿主細胞。
【請求項１３１】
請求項１３０に記載の宿主細胞であって、前記融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子およびマンノシダーゼ活性ＩＩを有する前記ポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１３２】
請求項１３０に記載の宿主細胞であって、前記融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＭａｎＩＩ活性を有する前記ポリペプチドをコードする前記核酸分子が、別々の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１３３】
前記融合ポリペプチドが、ＧｎＴＩＩＩの触媒ドメインを含む、請求項１３０に記載の宿主細胞。
【請求項１３４】
前記ゴルジ局在化ドメインが、ＭａｎＩＩの局在化ドメインである、請求項１３０に記載の宿主細胞。
【請求項１３５】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩの局在化ドメインである、請求項１３０に記載の宿主細胞。
【請求項１３６】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項１３０に記載の宿主細胞。
【請求項１３７】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩの局在化ドメインである、請求項１３０に記載の宿主細胞。
【請求項１３８】
前記ゴルジ局在化ドメインが、α１，６−Ｎコアフコシルトランスフェラーゼの局在化ドメインである、請求項１３０に記載の宿主細胞。
【請求項１３９】
前記宿主細胞が、哺乳動物細胞、酵母細胞、昆虫細胞または植物細胞からなる群より選択される、請求項１３０に記載の宿主細胞。
【請求項１４０】
前記宿主細胞が、ＣＨＯ細胞、ＢＨＫ細胞、ＮＳＯ細胞、ＳＰ２／０細胞、ＹＯ骨髄腫細胞、Ｐ３Ｘ６３マウス骨髄腫細胞、ＰＥＲ細胞、ＰＥＲ．Ｃ６細胞およびハイブリドーマ細胞からなる群より選択される、請求項１３０に記載の宿主細胞。
【請求項１４１】
請求項１３０に記載の宿主細胞であって、ポリペプチドをコードする核酸分子を含む発現ベクターをさらに含み、ここで、該ポリペプチドが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニル−トランスフェラーゼＩＩ（ＧｎＴ ＩＩ）活性を有する、宿主細胞。
【請求項１４２】
請求項１４１に記載の宿主細胞であって、ここで、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子、ＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１４３】
請求項１４１に記載の宿主細胞であって、ここで、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子、ＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする核酸分子が、それぞれ別々の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１４４】
請求項１４１に記載の宿主細胞であって、ここで、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子が一つの発現ベクター上に存在し、そして、ＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１４５】
請求項１４１に記載の宿主細胞であって、ここで、ＭａｎＩＩをコードする前記核酸分子が一つの発現ベクター上に存在し、そして、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１４６】
請求項１４１に記載の宿主細胞であって、ここで、前記ＧｎＴ ＩＩをコードする前記核酸分子が一つの発現ベクター上に存在し、そして、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１４７】
宿主細胞であって、以下：
（ａ）融合ポリペプチドをコードする核酸分子を含む発現ベクターであって、該融合ポリペプチドが、β（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ（ＧａｌＴ）活性を有し、そしてゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインを含む、発現ベクター；および
（ｂ）ポリペプチドをコードする核酸分子を含む発現ベクターであって、該ポリペプチドが、マンノシダーゼＩＩ（ＭａｎＩＩ）活性を有する、発現ベクター
を含む、宿主細胞。
【請求項１４８】
請求項１４７に記載の宿主細胞であって、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子およびマンノシダーゼ活性ＩＩを有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１４９】
請求項１４７に記載の宿主細胞であって、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、別々の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１５０】
前記融合ポリペプチドが、ＧａｌＴの触媒ドメインを含む、請求項１４７に記載の宿主細胞。
【請求項１５１】
前記ゴルジ局在化ドメインが、ＭａｎＩＩの局在化ドメインである、請求項１４７に記載の宿主細胞。
【請求項１５２】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩの局在化ドメインである、請求項１４７に記載の宿主細胞。
【請求項１５３】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項１４７に記載の宿主細胞。
【請求項１５４】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩの局在化ドメインである、請求項１４７に記載の宿主細胞。
【請求項１５５】
前記ゴルジ局在化ドメインが、α１，６−Ｎコアフコシルトランスフェラーゼの局在化ドメインである、請求項１４７に記載の宿主細胞。
【請求項１５６】
前記宿主細胞が、哺乳動物細胞、酵母細胞、昆虫細胞または植物細胞からなる群より選択される、請求項１４７に記載の宿主細胞。
【請求項１５７】
前記宿主細胞が、ＣＨＯ細胞、ＢＨＫ細胞、ＮＳＯ細胞、ＳＰ２／０細胞、ＹＯ骨髄腫細胞、Ｐ３Ｘ６３マウス骨髄腫細胞、ＰＥＲ細胞、ＰＥＲ．Ｃ６細胞およびハイブリドーマ細胞からなる群より選択される、請求項１４７に記載の宿主細胞。
【請求項１５８】
請求項１４７に記載の宿主細胞であって、ポリペプチドをコードする核酸分子を含む発現ベクターをさらに含み、ここで、該ポリペプチドが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニル−トランスフェラーゼＩＩ（ＧｎＴ ＩＩ）活性を有する、宿主細胞。
【請求項１５９】
請求項１５８に記載の宿主細胞であって、ここで、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子、ＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１６０】
請求項１５８に記載の宿主細胞であって、ここで、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子、ＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、それぞれ別々の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１６１】
請求項１５８に記載の宿主細胞であって、ここで、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子が一つの発現ベクター上に存在し、そして、ＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１６２】
請求項１５８に記載の宿主細胞であって、ここで、ＭａｎＩＩをコードする前記核酸分子が一つの発現ベクター上に存在し、そして、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１６３】
請求項１５８に記載の宿主細胞であって、ここで、前記ＧｎＴ ＩＩをコードする前記核酸分子が一つの発現ベクター上に存在し、そして、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１６４】
前記融合ポリペプチドが、ＧａｌＴの触媒ドメインを含む、請求項１５８に記載の宿主細胞。
【請求項１６５】
前記ゴルジ局在化ドメインが、ＭａｎＩＩの局在化ドメインである、請求項１５８に記載の宿主細胞。
【請求項１６６】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩの局在化ドメインである、請求項１５８に記載の宿主細胞。
【請求項１６７】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項１５８に記載の宿主細胞。
【請求項１６８】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩの局在化ドメインである、請求項１５８に記載の宿主細胞。
【請求項１６９】
前記ゴルジ局在化ドメインが、α１，６−コアフコシルトランスフェラーゼの局在化ドメインである、請求項１５８に記載の宿主細胞。
【請求項１７０】
前記宿主細胞が、哺乳動物細胞、酵母細胞、昆虫細胞または植物細胞からなる群より選択される、請求項１５８に記載の宿主細胞。
【請求項１７１】
前記宿主細胞が、ＣＨＯ細胞、ＢＨＫ細胞、ＮＳＯ細胞、ＳＰ２／０細胞、ＹＯ骨髄腫細胞、Ｐ３Ｘ６３マウス骨髄腫細胞、ＰＥＲ細胞、ＰＥＲ．Ｃ６細胞およびハイブリドーマ細胞からなる群より選択される、請求項１５９に記載の宿主細胞。
【請求項１７２】
宿主細胞によって産生されたポリペプチドのＦｃ領域中のオリゴ糖を改変するのに十分な量の、ＧｎＴＩＩＩ活性を有する融合ポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸およびＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞であって、該宿主細胞により産生される該ポリペプチドが、全抗体分子、抗体フラグメントおよび免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質からなる群より選択される、宿主細胞。
【請求項１７３】
宿主細胞によって産生されたポリペプチドのＦｃ領域中のオリゴ糖を改変するのに十分な量の、ＧｎＴＩＩＩ活性を有する融合ポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸、ＭａｎＩＩを有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞であって、該宿主細胞により産生される該ポリペプチドが、全抗体分子、抗体フラグメントおよび免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質からなる群より選択される、宿主細胞。
【請求項１７４】
宿主細胞によって産生されたポリペプチドのＦｃ領域中のオリゴ糖を改変するのに十分な量の、ＧａｌＴ活性を有する融合ポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸およびＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞であって、該宿主細胞により産生される該ポリペプチドが、全抗体分子、抗体フラグメントおよび免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質からなる群より選択される、宿主細胞。
【請求項１７５】
宿主細胞によって産生されたポリペプチドのＦｃ領域中のオリゴ糖を改変するのに十分な量の、ＧａｌＴ活性を有する融合ポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸、ＭａｎＩＩを有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞であって、該宿主細胞により産生される該ポリペプチドが、全抗体分子、抗体フラグメントおよび免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質からなる群より選択される、宿主細胞。
【請求項１７６】
前記宿主細胞により産生された前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したＦｃレセプター結合親和性を示す、請求項１７２〜１７５のいずれか１項に記載の宿主細胞。
【請求項１７７】
前記宿主細胞により産生された前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したエフェクター機能を示す、請求項１７２〜１７５のいずれか１項に記載の宿主細胞。
【請求項１７８】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＦｃ媒介性細胞傷害性である、請求項１７７に記載の宿主細胞。
【請求項１７９】
前記増加したエフェクター機能が、ＮＫ細胞に対する増加した結合である、請求項１７７に記載の宿主細胞。
【請求項１８０】
前記増加したエフェクター機能が、マクロファージに対する増加した結合である、請求項１７７に記載の宿主細胞。
【請求項１８１】
前記増加したエフェクター機能が、多形核細胞に対する増加した結合である、請求項１７７に記載の宿主細胞。
【請求項１８２】
前記増加したエフェクター機能が、単球に対する増加した結合である、請求項１７７に記載の宿主細胞。
【請求項１８３】
前記増加したエフェクター機能が、増加した、直接シグナル伝達に誘導されたアポトーシスである、請求項１７７に記載の宿主細胞。
【請求項１８４】
前記増加したエフェクター機能が、増加した樹状細胞成熟である、請求項１７７に記載の宿主細胞。
【請求項１８５】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＴ細胞プライミングである、請求項１７７に記載の宿主細胞。
【請求項１８６】
宿主細胞中で、ポリペプチドを産生するための方法であって、該方法は、以下：
ａ．ＧｎＴＩＩＩ活性を有する融合ポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸およびＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞を、全抗体分子、抗体フラグメントおよび免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質からなる群より選択されるポリペプチドの産生を可能にする条件下で、培養する工程であって、該融合ポリペプチドが、該宿主細胞によって産生された該ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖を改変するのに十分な量で発現される、工程；ならびに
ｂ．該ポリペプチドを単離する、工程
を包含する、方法。
【請求項１８７】
前記宿主細胞が、ＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するようにさらに操作される、請求項１８６に記載の方法。
【請求項１８８】
前記融合ポリペプチドが、ＧｎＴＩＩＩの触媒ドメインを含む、請求項１８６または１８７に記載の方法。
【請求項１８９】
前記融合ポリペプチドが、異種ゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインをさらに含む、請求項１８８に記載の方法。
【請求項１９０】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項１８９に記載の方法。
【請求項１９１】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩの局在化ドメインである、請求項１８９に記載の方法。
【請求項１９２】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩの局在化ドメインである、請求項１８９に記載の方法。
【請求項１９３】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項１８９に記載の方法。
【請求項１９４】
前記ゴルジ局在化ドメインが、α１−６コアフコシルトランスフェラーゼの局在化ドメインである、請求項１８９に記載の方法。
【請求項１９５】
前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したエフェクター機能を有する、請求項１８６に記載の方法。
【請求項１９６】
宿主細胞中で、ポリペプチドを産生するための方法であって、該方法は、以下：
ａ．ＧａｌＴ活性を有する融合ポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸およびＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞を、全抗体分子、抗体フラグメントおよび免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質からなる群より選択されるポリペプチドの産生を可能にする条件下で、培養する工程であって、該融合ポリペプチドが、該宿主細胞によって産生された該ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖を改変するのに十分な量で発現される、工程；ならびに
ｂ．該ポリペプチドを単離する、工程
を包含する、方法。
【請求項１９７】
前記宿主細胞が、ＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するようにさらに操作される、請求項１９７に記載の方法。
【請求項１９８】
前記融合ポリペプチドが、ＧａｌＴの触媒ドメインを含む、請求項１９６または１９７に記載の方法。
【請求項１９９】
前記融合ポリペプチドが、異種ゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインをさらに含む、請求項１９８に記載の方法。
【請求項２００】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項１９９に記載の方法。
【請求項２０１】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩの局在化ドメインである、請求項１９９に記載の方法。
【請求項２０２】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩの局在化ドメインである、請求項１９９に記載の方法。
【請求項２０３】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項１９９に記載の方法。
【請求項２０４】
前記ゴルジ局在化ドメインが、α１−６コアフコシルトランスフェラーゼの局在化ドメインである、請求項１９９に記載の方法。
【請求項２０５】
前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したエフェクター機能を有する、請求項１９９に記載の方法。
【請求項２０６】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、該ポリペプチドのＦｃ領域における増加した割合の二分された非フコシル化オリゴ糖を有する、請求項１８６または１９６に記載の方法。
【請求項２０７】
前記二分された非フコシル化オリゴ糖がハイブリッドである、請求項２０６に記載の方法。
【請求項２０８】
前記二分された非フコシル化オリゴ糖が複合体である、請求項２０６に記載の方法。
【請求項２０９】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも２０％が、二分され、非フコシル化される、請求項２０６に記載の方法。
【請求項２１０】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも２５％が、二分され、非フコシル化される、請求項２０６に記載の方法。
【請求項２１１】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも３０％が、二分され、非フコシル化される、請求項２０６に記載の方法。
【請求項２１２】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも３５％が、二分され、非フコシル化される、請求項２０６に記載の方法。
【請求項２１３】
請求項１９６〜２１２のいずれか１項に記載の方法によって産生された、増加したエフェクター機能を有するように操作された、抗体。
【請求項２１４】
請求項２１３に記載される抗体および薬学的に受容可能なキャリアを含有する薬学的組成物。
【請求項２１５】
処置の必要な患者に、治療的に有効量の請求項２１４に記載の薬学的組成物を投与する工程を包含する、癌の処置のための方法。
【請求項２１６】
宿主細胞中で、増加したＦｃ媒介性細胞傷害性を有するポリペプチドを産生するための方法であって、該方法は、以下：
ａ．ＧａｌＴをコードする少なくとも一つの核酸およびＭａｎＩＩをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞を、全抗体分子、免疫グロブリンのＦｃ領域を含む抗体フラグメントからなる群より選択されるポリペプチドの産生を可能にする条件下で培養する工程であって、ここで、ＧａｌＴまたはＭａｎＩＩのいずれか一つまたは両方の発現レベルが、該宿主細胞によって産生された該ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖を改変するのに十分であり、そして、該ポリペプチドが、該改変の結果として増加したＦｃ媒介性細胞傷害性を有する、工程；ならびに
ｂ．増加したＦｃ媒介性細胞傷害性を有する該ポリペプチドを単離する、工程
を包含する、方法。
【請求項２１７】
工程（ａ）において、前記宿主細胞が、全抗体をコードする核酸を少なくとも一つ含む、請求項２１６に記載の方法。
【請求項２１８】
工程（ａ）において、前記宿主細胞が、抗体フラグメントをコードする核酸を少なくとも一つ含む、請求項２１６に記載の方法。
【請求項２１９】
前記ＧａｌＴの発現レベルが、増加したＦｃ媒介性細胞傷害性を有する免疫グロブリンのＦｃ領域を含む抗体分子または抗体フラグメントを産生する、請求項２１６に記載の方法。
【請求項２２０】
前記宿主細胞が、ＧｎＴＩＩＩをコードする核酸を少なくとも一つさらに含み、該ＧｎＴＩＩＩが、該宿主細胞によって産生される該ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖を改変するために十分な量で発現され、そして、該ポリペプチドが、該改変の結果として増加したＦｃ媒介性細胞傷害性を有する、請求項２１６に記載の方法。
【請求項２２１】
ＧａｌＴ、ＭａｎＩＩまたはＧｎＴＩＩＩの一つ以上の発現レベルが、前記ポリペプチドのＦｃ領域における二分されたオリゴ糖を形成するのに十分である、請求項２１６または２２０のいずれか１項に記載の方法。
【請求項２２２】
前記Ｆｃ領域における全オリゴ糖に対する該Ｆｃ領域における二分されたオリゴ糖の割合が、少なくとも４５％である、請求項２２１に記載の方法。
【請求項２２３】
前記二分されたオリゴ糖が、複合体である、請求項２２１に記載の方法。
【請求項２２４】
前記二分されたオリゴ糖が、ハイブリッドである、請求項２２１に記載の方法。
【請求項２２５】
前記宿主細胞が、哺乳動物細胞、酵母細胞、昆虫細胞または植物細胞からなる群より選択される、請求項２１６または２２０のいずれか１項に記載の方法。
【請求項２２６】
前記宿主細胞が、植物細胞である、請求項２２５に記載の方法。
【請求項２２７】
前記宿主細胞が、ＣＨＯ細胞、ＢＨＫ細胞、ＮＳＯ細胞、ＳＰ２／０細胞、ＹＯ骨髄腫細胞、Ｐ３Ｘ６３マウス骨髄腫細胞、ＰＥＲ細胞、ＰＥＲ．Ｃ６細胞およびハイブリドーマ細胞からなる群より選択される、請求項２１６または２２０のいずれか１項に記載の方法。
【請求項２２８】
宿主細胞中で、ポリペプチドを産生するための方法であって、該方法は、以下：
ａ．α−マンノシダーゼＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞を、免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む、全抗体分子、抗体フラグメントおよび融合タンパク質からなる群より選択されるポリペプチドの産生を可能にする条件下で、培養する工程であって、α−マンノシダーゼＩＩ活性を有する該ポリペプチドが、該宿主細胞によって産生された該ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖を改変するのに十分な量で発現される、工程；ならびに
ｂ．該宿主細胞によって産生された該ポリペプチドを単離する、工程
を包含する、方法。
【請求項２２９】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したエフェクター機能を有する、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２３０】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＦｃ媒介性細胞傷害性である、請求項２２９に記載の方法。
【請求項２３１】
前記増加したエフェクター機能が、ＮＫ細胞に対する増加した結合である、請求項２２９に記載の方法。
【請求項２３２】
前記増加したエフェクター機能が、マクロファージに対する増加した結合である、請求項２２９に記載の方法。
【請求項２３３】
前記増加したエフェクター機能が、多形核細胞に対する増加した結合である、請求項２２９に記載の方法。
【請求項２３４】
前記増加したエフェクター機能が、単球に対する増加した結合である、請求項２２９に記載の方法。
【請求項２３５】
前記増加したエフェクター機能が、増加した、直接シグナル伝達に誘導されたアポトーシスである、請求項２２９に記載の方法。
【請求項２３６】
前記増加したエフェクター機能が、増加した樹状細胞成熟である、請求項２２９に記載の方法。
【請求項２３７】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＴ細胞プライミングである、請求項２２９に記載の方法。
【請求項２３８】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したＦｃレセプター結合を示す、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２３９】
前記Ｆｃレセプターが、Ｆｃγ活性化レセプターである、請求項２３８に記載の方法。
【請求項２４０】
前記Ｆｃレセプターが、ＦｃγＲＩＩＩＡレセプターである、請求項２３８に記載の方法。
【請求項２４１】
前記宿主細胞が、ＣＨＯ細胞、ＢＨＫ細胞、ＮＳＯ細胞、ＳＰ２／０細胞、ＹＯ骨髄腫細胞、Ｐ３Ｘ６３マウス骨髄腫細胞、ＰＥＲ細胞、ＰＥＲ．Ｃ６細胞またはハイブリドーマ細胞である、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２４２】
前記宿主細胞によって産生される前記ポリペプチドが、抗ＣＤ２０抗体である、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２４３】
前記抗ＣＤ２０抗体が、ＩＤＥＣ−Ｃ２Ｂ８である、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２４４】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、キメラ抗ヒト腎細胞癌モノクローナル抗体ｃｈＧ２５０である、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２４５】
請求項２２８に記載の方法であって、前記宿主細胞が、抗体分子および抗体フラグメントまたは免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質をコードする少なくとも一つの切断された核酸をさらに含む、方法。
【請求項２４６】
請求項２４５に記載の方法であって、前記少なくとも一つの切断された核酸が、抗ＣＤ２０抗体、キメラ抗ヒト神経芽腫モノクローナル抗体ｃｈＣＥ７、キメラ抗ヒト腎細胞癌モノクローナル抗体ｃｈＧ２５０、キメラ抗ヒト結腸癌、肺癌および乳癌モノクローナル抗体ＩＮＧ−１、ヒト化抗ヒト１７−１Ａ抗原モノクローナル抗体３６２２Ｗ９４、ヒト化抗ヒト結腸直腸腫瘍抗体Ａ３３、ＧＤ３ガングリオシドに対して指向された抗ヒト黒色腫抗体Ｒ２４、キメラ抗ヒト扁平上皮癌モノクローナル抗体ＳＦ−２５、抗ヒトＥＧＦＲ抗体、抗ヒトＥＧＦＲｖＩＩＩ抗体、抗ヒトＰＳＭＡ抗体、抗ヒトＰＳＣＡ抗体、抗ヒトＣＤ２２抗体、抗ヒトＣＤ３０抗体、抗ヒトＣＤ３３抗体、抗ヒトＣＤ３８抗体、抗ヒトＣＤ４０抗体、抗ヒトＣＤ４５抗体、抗ヒトＣＤ５２抗体、抗ヒトＣＤ１３８抗体、抗ヒトＨＬＡ−ＤＲ改変抗体、抗ヒトＥｐＣＡＭ抗体、抗ヒトＣＥＡ抗体、抗ヒトＭＵＣ１抗体、抗ヒトＭＵＣ１コアタンパク質抗体、抗ヒト異所性グリコシル化ＭＵＣ１抗体、ＥＤ−Ｂドメインを含むヒトフィブロネクチン改変体に対する抗体、抗ヒトＴＡＧ−７２抗体または抗ヒトＨＥＲ２／ｎｅｕ抗体をコードする、方法。
【請求項２４７】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、該ポリペプチドのＦｃ領域における増加した割合の二分されたオリゴ糖を有する、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２４８】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、該ポリペプチドのＦｃ領域における増加した割合の非フコシル化オリゴ糖を有する、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２４９】
前記非フコシル化オリゴ糖が、ハイブリッドである、請求項２４８に記載の方法。
【請求項２５０】
前記非フコシル化オリゴ糖が、複合体である、請求項２４８に記載の方法。
【請求項２５１】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、該ポリペプチドのＦｃ領域における増加した割合の二分された非フコシル化オリゴ糖を有する、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２５２】
前記二分された非フコシル化オリゴ糖がハイブリッドである、請求項２５１に記載の方法。
【請求項２５３】
前記二分された非フコシル化オリゴ糖が複合体である、請求項２５１に記載の方法。
【請求項２５４】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも２０％が、非フコシル化される、請求項２４８に記載の方法。
【請求項２５５】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも２５％が、非フコシル化される、請求項２４８に記載の方法。
【請求項２５６】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも３０％が、非フコシル化される、請求項２４８に記載の方法。
【請求項２５７】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも３５％が、非フコシル化される、請求項２４８に記載の方法。
【請求項２５８】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも４０％が、非フコシル化される、請求項２４８に記載の方法。
【請求項２５９】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも４５％が、非フコシル化される、請求項２４８に記載の方法。
【請求項２６０】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも４８％が、非フコシル化される、請求項２４８に記載の方法。
【請求項２６１】
請求項２２８に記載の方法によって産生された、増加したエフェクター機能を有するように操作された、抗体。
【請求項２６２】
請求項２２８に記載の方法によって産生された、増加したＦｃレセプター結合親和性を有するように操作された、抗体。
【請求項２６３】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＦｃ媒介性細胞傷害性である、請求項２６１に記載の抗体。
【請求項２６４】
前記増加したエフェクター機能が、ＮＫ細胞に対する増加した結合である、請求項２６１に記載の抗体。
【請求項２６５】
前記増加したエフェクター機能が、マクロファージに対する増加した結合である、請求項２６１に記載の抗体。
【請求項２６６】
前記増加したエフェクター機能が、単球に対する増加した結合である、請求項２６１に記載の抗体。
【請求項２６７】
前記増加したエフェクター機能が、多形核細胞に対する増加した結合である、請求項２６１に記載の抗体。
【請求項２６８】
前記増加したエフェクター機能が、直接シグナル伝達に誘導されたアポトーシスである、請求項２６１に記載の抗体。
【請求項２６９】
前記増加したエフェクター機能が、増加した樹状細胞成熟である、請求項２６１に記載の抗体。
【請求項２７０】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＴ細胞プライミングである、請求項２６１に記載の抗体。
【請求項２７１】
前記Ｆｃレセプターが、Ｆｃ活性化レセプターである、請求項２６２に記載の抗体。
【請求項２７２】
前記Ｆｃレセプターが、ＦｃγＲＩＩＩａレセプターである、請求項２６２に記載の抗体。
【請求項２７３】
Ｆｃ領域を含み、請求項２２８に記載の方法によって産生された、増加したエフェクター機能を有するように操作された、抗体フラグメント。
【請求項２７４】
免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含み、請求項２２８に記載の方法によって産生された、増加したエフェクター機能を有するように操作された、融合タンパク質。
【請求項２７５】
Ｆｃ領域を含み、請求項２２８に記載の方法によって産生された、増加したＦｃレセプター結合親和性を有するように操作された、抗体フラグメント。
【請求項２７６】
免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含み、請求項２２８に記載の方法によって産生された、増加したＦｃレセプター結合親和性を有するように操作された、融合タンパク質。
【請求項２７７】
請求項２６１〜２７２のいずれか１項に記載の抗体および薬学的に受容可能なキャリアを含有する、薬学的組成物。
【請求項２７８】
請求項２７３または２７５に記載の抗体フラグメントおよび薬学的に受容可能なキャリアを含有する、薬学的組成物。
【請求項２７９】
請求項２７４または２７６に記載の融合タンパク質および薬学的に受容可能なキャリアを含有する、薬学的組成物。
【請求項２８０】
処置の必要な患者に、治療的に有効量の請求項２７７〜２７９のいずれか１項に記載の薬学的組成物を投与する工程を包含する、腫瘍の処置のための方法。
【請求項２８１】
Ｂ細胞枯渇に基づく疾患処置のための改良された方法であって、該方法は、治療的に有効量の抗体を、それを必要とするヒト被験体に投与する工程を包含し、該改良は、請求項２２８に記載の方法により産生された抗体の治療的に有効量を投与する工程を包含する、方法。
【請求項２８２】
前記抗体が、抗ＣＤ２０モノクローナル抗体である、請求項２８１に記載の改良された方法。
【請求項２８３】
前記核酸分子が、配列番号１７を含む、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２８４】
前記α−マンノシダーゼＩＩを有するポリペプチドが、配列番号１８を含む、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２８５】
配列番号１９を含む、請求項１２１に記載の単離された核酸分子。
【請求項２８６】
配列番号２０を含む、請求項１２５に記載の融合ポリペプチド。
【請求項１】
融合ポリペプチドをコードする配列を含む単離された核酸であって、該融合ポリペプチドが、β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩ活性またはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ活性を有し、そして、ゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインを含む、核酸。
【請求項２】
請求項１に記載の単離された核酸であって、前記融合ポリペプチドが、β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩまたはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼの触媒ドメインを含む、核酸。
【請求項３】
請求項２に記載の単離された核酸であって、前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩＩの局在化ドメインである、核酸。
【請求項４】
請求項３に記載の単離された核酸であって、図２４および配列番号１４に示されるヌクレオチド配列を有する、核酸。
【請求項５】
請求項２に記載の単離された核酸であって、前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩの局在化ドメインである、核酸。
【請求項６】
請求項５に記載の単離された核酸であって、図２５および配列番号１２に示されるヌクレオチド配列を有する、核酸。
【請求項７】
請求項２に記載の単離された核酸であって、前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩの局在化ドメインである、核酸。
【請求項８】
請求項２に記載の単離された核酸であって、前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩの局在化ドメインである、核酸。
【請求項９】
請求項２に記載の単離された核酸であって、前記ゴルジ局在化ドメインが、α１−６コアフコシルトランスフェラーゼの局在化ドメインである、核酸。
【請求項１０】
請求項３に記載の単離された核酸であって、図２４および配列番号１５に示されるアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードする配列を含む、核酸。
【請求項１１】
請求項５に記載の単離された核酸であって、図２５および配列番号１３に示されるアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードする配列を含む、核酸。
【請求項１２】
請求項３に記載の単離された核酸であって、ハイブリダイゼーションプローブに対してストリンジェントな条件下で、図２４および配列番号１４に示されるヌクレオチド配列からなるヌクレオチド配列にハイブリダイズする配列を含む、核酸。
【請求項１３】
請求項５に記載の単離された核酸であって、ハイブリダイゼーションプローブに対してストリンジェントな条件下で、図２５および配列番号１２に示されるヌクレオチド配列からなるヌクレオチド配列にハイブリダイズする配列を含む、核酸。
【請求項１４】
請求項３に記載の単離された核酸であって、図２４および配列番号１４に示されるヌクレオチド配列に少なくとも８０％同一である配列を含む、核酸。
【請求項１５】
請求項５に記載の単離された核酸であって、図２５および配列番号１２に示されるヌクレオチド配列に少なくとも８０％同一である配列を含む、核酸。
【請求項１６】
請求項３に記載の単離された核酸であって、図２４および配列番号１５のアミノ酸配列に少なくとも８０％同一であるアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードする配列を含む、核酸。
【請求項１７】
請求項５に記載の単離された核酸であって、図２５および配列番号１３のアミノ酸配列に少なくとも８０％同一であるアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードする配列を含む、核酸。
【請求項１８】
請求項３に記載の単離された核酸であって、保存的アミノ酸置換基を有する、図２４および配列番号１５のアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードする配列を含む、核酸。
【請求項１９】
請求項５に記載の単離された核酸であって、保存的アミノ酸置換基を有する、図２５および配列番号１３のアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードする配列を含む、核酸。
【請求項２０】
請求項１〜１９のいずれか１項に記載の単離された核酸を含む、発現ベクター。
【請求項２１】
β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩ活性またはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ活性を有し、そして、異種ゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインを含む、融合ポリペプチド。
【請求項２２】
請求項２１に記載の融合ポリペプチドであって、β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩまたはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼの触媒ドメインを含む、融合ポリペプチド。
【請求項２３】
請求項２１に記載の融合ポリペプチドであって、前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩＩの局在化ドメインである、融合ポリペプチド。
【請求項２４】
請求項２１に記載の融合ポリペプチドであって、前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩの局在化ドメインである、融合ポリペプチド。
【請求項２５】
請求項２１に記載の融合ポリペプチドであって、前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩの局在化ドメインである、融合ポリペプチド。
【請求項２６】
請求項２１に記載の融合ポリペプチドであって、前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩの局在化ドメインである、融合ポリペプチド。
【請求項２７】
請求項２１に記載の融合ポリペプチドであって、前記ゴルジ局在化ドメインが、α１−６コアフコシルトランスフェラーゼの局在化ドメインである、融合ポリペプチド。
【請求項２８】
請求項２０に記載の発現ベクターを含む、宿主細胞。
【請求項２９】
β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩ活性またはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ活性を有する融合ポリペプチドを産生するための方法であって、該方法は、該融合ポリペプチドをコードする前記核酸の発現を可能にする条件下で、培地で、請求項２８に記載の宿主細胞を培養する工程、および生じた培養物から該融合ポリペプチドを回収する工程、を包含する、方法。
【請求項３０】
宿主細胞によって産生されたポリペプチドのグリコシル化プロフィールを改変するための方法であって、請求項１〜１９のいずれか１項に記載の核酸を、該宿主細胞に導入する工程を包含する、方法。
【請求項３１】
宿主細胞によって産生されたポリペプチドのグリコシル化プロフィールを改変するための方法であって、請求項２０に記載の発現ベクターを、該宿主細胞に導入する工程を包含する、方法。
【請求項３２】
前記ポリペプチドが、ＩｇＧまたはそのフラグメントである、請求項３０または３１に記載の方法。
【請求項３３】
前記ポリペプチドが、ＩｇＧ１またはそのフラグメントである、請求項３２に記載の方法。
【請求項３４】
前記ポリペプチドが、ヒトＩｇＧのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質である、請求項３２に記載の方法。
【請求項３５】
宿主細胞によって産生されたポリペプチドのＦｃ領域中のオリゴ糖を改変するのに十分な量の、β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩ活性またはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ活性を有する融合ポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞であって、該ポリペプチドが、全抗体分子、抗体フラグメントおよび免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質からなる群より選択される、宿主細胞。
【請求項３６】
前記宿主細胞により産生された前記ポリペプチドが、ＩｇＧまたはそのフラグメントである、請求項３５に記載の宿主細胞。
【請求項３７】
前記宿主細胞により産生された前記ポリペプチドが、ＩｇＧ１またはそのフラグメントである、請求項３５に記載の宿主細胞。
【請求項３８】
前記宿主細胞により産生された前記ポリペプチドが、ヒトＩｇＧのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質である、請求項３５に記載の宿主細胞。
【請求項３９】
前記宿主細胞により産生された前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したＦｃレセプター結合親和性を示す、請求項３５に記載の宿主細胞。
【請求項４０】
前記宿主細胞により産生された前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したエフェクター機能を示す、請求項３５に記載の宿主細胞。
【請求項４１】
前記融合ポリペプチドが、β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩまたはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼの触媒ドメインを含む、請求項３５に記載の宿主細胞。
【請求項４２】
前記融合ポリペプチドが、異種ゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインをさらに含む、請求項４１に記載の宿主細胞。
【請求項４３】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項４２に記載の宿主細胞。
【請求項４４】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩの局在化ドメインである、請求項４２に記載の宿主細胞。
【請求項４５】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項４２に記載の宿主細胞。
【請求項４６】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩの局在化ドメインである、請求項４２に記載の宿主細胞。
【請求項４７】
前記ゴルジ局在化ドメインが、α１−６コアフコシルトランスフェラーゼの局在化ドメインである、請求項４２に記載の宿主細胞。
【請求項４８】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＦｃ媒介性細胞傷害性である、請求項４０に記載の宿主細胞。
【請求項４９】
前記増加したエフェクター機能が、ＮＫ細胞に対する増加した結合である、請求項４０に記載の宿主細胞。
【請求項５０】
前記増加したエフェクター機能が、マクロファージに対する増加した結合である、請求項４０に記載の宿主細胞。
【請求項５１】
前記増加したエフェクター機能が、多形核細胞に対する増加した結合である、請求項４０に記載の宿主細胞。
【請求項５２】
前記増加したエフェクター機能が、単球に対する増加した結合である、請求項４０に記載の宿主細胞。
【請求項５３】
前記増加したエフェクター機能が、増加した、直接シグナル伝達に誘導されたアポトーシスである、請求項４０に記載の宿主細胞。
【請求項５４】
前記増加したエフェクター機能が、増加した樹状細胞成熟である、請求項４０に記載の宿主細胞。
【請求項５５】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＴ細胞プライミングである、請求項４０に記載の宿主細胞。
【請求項５６】
前記Ｆｃレセプターが、Ｆｃγ活性化レセプターである、請求項３９に記載の宿主細胞。
【請求項５７】
前記Ｆｃレセプターが、ＦｃγＲＩＩＩＡレセプターである、請求項３９に記載の宿主細胞。
【請求項５８】
前記宿主細胞が、ＣＨＯ細胞、ＢＨＫ細胞、ＮＳＯ細胞、ＳＰ２／０細胞、ＹＯ骨髄腫細胞、Ｐ３Ｘ６３マウス骨髄腫細胞、ＰＥＲ細胞、ＰＥＲ．Ｃ６細胞またはハイブリドーマ細胞である、請求項３５に記載の宿主細胞。
【請求項５９】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、抗ＣＤ２０抗体である、請求項３５に記載の宿主細胞。
【請求項６０】
前記抗ＣＤ２０抗体が、ＩＤＥＣ−Ｃ２Ｂ８である、請求項５９に記載の宿主細胞。
【請求項６１】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、キメラ抗ヒト腎細胞癌モノクローナル抗体ｃｈＧ２５０である、請求項３５に記載の宿主細胞。
【請求項６２】
請求項３５に記載の宿主細胞であって、抗体分子および抗体フラグメントまたは免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質をコードする少なくとも一つの切断された核酸をさらに含む、宿主細胞。
【請求項６３】
請求項３５に記載の宿主細胞であって、β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩ活性またはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ活性を有する融合ポリペプチドをコードする前記少なくとも一つの核酸が、構成的プロモーターエレメントに作動可能に連結される、宿主細胞。
【請求項６４】
請求項６２に記載の宿主細胞であって、前記少なくとも一つの切断された核酸が、抗ＣＤ２０抗体、キメラ抗ヒト神経芽腫モノクローナル抗体ｃｈＣＥ７、キメラ抗ヒト腎細胞癌モノクローナル抗体ｃｈＧ２５０、キメラ抗ヒト結腸癌、肺癌および乳癌モノクローナル抗体ＩＮＧ−１、ヒト化抗ヒト１７−１Ａ抗原モノクローナル抗体３６２２Ｗ９４、ヒト化抗ヒト結腸直腸腫瘍抗体Ａ３３、ＧＤ３ガングリオシドに対して指向された抗ヒト黒色腫抗体Ｒ２４、キメラ抗ヒト扁平上皮癌モノクローナル抗体ＳＦ−２５、抗ヒトＥＧＦＲ抗体、抗ヒトＥＧＦＲｖＩＩＩ抗体、抗ヒトＰＳＭＡ抗体、抗ヒトＰＳＣＡ抗体、抗ヒトＣＤ２２抗体、抗ヒトＣＤ３０抗体、抗ヒトＣＤ３３抗体、抗ヒトＣＤ３８抗体、抗ヒトＣＤ４０抗体、抗ヒトＣＤ４５抗体、抗ヒトＣＤ５２抗体、抗ヒトＣＤ１３８抗体、抗ヒトＨＬＡ−ＤＲ改変抗体、抗ヒトＥｐＣＡＭ抗体、抗ヒトＣＥＡ抗体、抗ヒトＭＵＣ１抗体、抗ヒトＭＵＣ１コアタンパク質抗体、抗ヒト異所性グリコシル化ＭＵＣ１抗体、ＥＤ−Ｂドメインを含むヒトフィブロネクチン改変体に対する抗体、または抗ヒトＨＥＲ２／ｎｅｕ抗体をコードする、宿主細胞。
【請求項６５】
宿主細胞中で、ポリペプチドを産生するための方法であって、該方法は、以下：
ａ β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩ活性またはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ活性を有する融合ポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞を、免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む全抗体分子、抗体フラグメントおよび融合タンパク質からなる群より選択されるポリペプチドの産生を可能にする条件下で、培養する工程であって、該融合ポリペプチドが、該宿主細胞によって産生された該ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖を改変するのに十分な量で発現される、工程；ならびに
ｂ 該ポリペプチドを単離する、工程
を包含する、方法。
【請求項６６】
前記融合ポリペプチドが、β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩまたはβ（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼの触媒ドメインを含む、請求項６５に記載の方法。
【請求項６７】
前記融合ポリペプチドが、異種ゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインをさらに含む、請求項６５に記載の方法。
【請求項６８】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項６７に記載の方法。
【請求項６９】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩの局在化ドメインである、請求項６７に記載の方法。
【請求項７０】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩの局在化ドメインである、請求項６７に記載の方法。
【請求項７１】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項６７に記載の方法。
【請求項７２】
前記ゴルジ局在化ドメインが、α１−６コアフコシルトランスフェラーゼの局在化ドメインである、請求項６７に記載の方法。
【請求項７３】
前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したエフェクター機能を有する、請求項６５に記載の方法。
【請求項７４】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＦｃ媒介性細胞傷害性である、請求項７３に記載の方法。
【請求項７５】
前記増加したエフェクター機能が、ＮＫ細胞に対する増加した結合である、請求項７３に記載の方法。
【請求項７６】
前記増加したエフェクター機能が、マクロファージに対する増加した結合である、請求項７３に記載の方法。
【請求項７７】
前記増加したエフェクター機能が、単球に対する増加した結合である、請求項７３に記載の方法。
【請求項７８】
前記増加したエフェクター機能が、多形核細胞に対する増加した結合である、請求項７３に記載の方法。
【請求項７９】
前記増加したエフェクター機能が、直接シグナル伝達に誘導されたアポトーシスである、請求項７３に記載の方法。
【請求項８０】
前記増加したエフェクター機能が、増加した樹状細胞成熟である、請求項７３に記載の方法。
【請求項８１】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＴ細胞プライミングである、請求項７３に記載の方法。
【請求項８２】
前記宿主細胞により産生された前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したＦｃレセプター結合親和性を示す、請求項６５に記載の方法。
【請求項８３】
前記Ｆｃレセプターが、Ｆｃ活性化レセプターである、請求項８２に記載の方法。
【請求項８４】
前記Ｆｃレセプターが、ＦｃγＲＩＩＩＡレセプターである、請求項８２に記載の方法。
【請求項８５】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、該ポリペプチドのＦｃ領域における増加した割合の二分されたオリゴ糖を有する、請求項６５に記載の方法。
【請求項８６】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、該ポリペプチドのＦｃ領域における増加した割合の非フコシル化オリゴ糖を有する、請求項６５に記載の方法。
【請求項８７】
前記非フコシル化オリゴ糖がハイブリッドである、請求項８６に記載の方法。
【請求項８８】
前記非フコシル化オリゴ糖が複合体である、請求項８６に記載の方法。
【請求項８９】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、該ポリペプチドのＦｃ領域における増加した割合の二分された非フコシル化オリゴ糖を有する、請求項６５に記載の方法。
【請求項９０】
前記二分された非フコシル化オリゴ糖がハイブリッドである、請求項８９に記載の方法。
【請求項９１】
前記二分された非フコシル化オリゴ糖が複合体である、請求項８９に記載の方法。
【請求項９２】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも２０％が、二分され、非フコシル化される、請求項８９に記載の方法。
【請求項９３】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも２５％が、二分され、非フコシル化される、請求項８９に記載の方法。
【請求項９４】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも３０％が、二分され、非フコシル化される、請求項８９に記載の方法。
【請求項９５】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも３５％が、二分され、非フコシル化される、請求項８９に記載の方法。
【請求項９６】
請求項６５〜９６のいずれか１項に記載の方法によって産生された、増加したエフェクター機能を有するように操作された、抗体。
【請求項９７】
請求項６５〜９６のいずれか１項に記載の方法によって産生された、増加したＦｃレセプター結合親和性を有するように操作された、抗体。
【請求項９８】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＦｃ媒介性細胞傷害性である、請求項９７に記載の抗体。
【請求項９９】
前記増加したエフェクター機能が、ＮＫ細胞に対する増加した結合である、請求項９７に記載の抗体。
【請求項１００】
前記増加したエフェクター機能が、マクロファージに対する増加した結合である、請求項９７に記載の抗体。
【請求項１０１】
前記増加したエフェクター機能が、単球に対する増加した結合である、請求項９７に記載の抗体。
【請求項１０２】
前記増加したエフェクター機能が、多形核細胞に対する増加した結合である、請求項９７に記載の抗体。
【請求項１０３】
前記増加したエフェクター機能が、直接シグナル伝達に誘導されたアポトーシスである、請求項９７に記載の抗体。
【請求項１０４】
前記増加したエフェクター機能が、増加した樹状細胞成熟である、請求項９７に記載の抗体。
【請求項１０５】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＴ細胞プライミングである、請求項９７に記載の抗体。
【請求項１０６】
前記Ｆｃレセプターが、Ｆｃ活性化レセプターである、請求項９８に記載の抗体。
【請求項１０７】
前記Ｆｃレセプターが、ＦｃγＲＩＩＩａレセプターである、請求項９８に記載の抗体。
【請求項１０８】
Ｆｃ領域を含み、請求項６５〜９６のいずれか１項に記載の方法によって産生された、増加したエフェクター機能を有するように操作された、抗体フラグメント。
【請求項１０９】
免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含み、請求項６５〜９６のいずれか１項に記載の方法によって産生された、増加したエフェクター機能を有するように操作された、融合タンパク質。
【請求項１１０】
Ｆｃ領域を含み、請求項６５〜９６のいずれか１項に記載の方法によって産生された、増加したＦｃレセプター結合親和性を有するように操作された、抗体フラグメント。
【請求項１１１】
免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含み、請求項６５〜９６のいずれか１項に記載の方法によって産生された、増加したＦｃレセプター結合親和性を有するように操作された、融合タンパク質。
【請求項１１２】
請求項９７〜１０８のいずれか１項に記載の抗体および薬学的に受容可能なキャリアを含有する、薬学的組成物。
【請求項１１３】
請求項１０９または１１１に記載の抗体フラグメントおよび薬学的に受容可能なキャリアを含有する、薬学的組成物。
【請求項１１４】
請求項１１０または１１２に記載の融合タンパク質および薬学的に受容可能なキャリアを含有する、薬学的組成物。
【請求項１１５】
処置の必要な患者に、治療的に有効量の請求項１１３〜１１５のいずれか１項に記載の薬学的組成物を投与する工程を包含する、癌の処置のための方法。
【請求項１１６】
Ｂ細胞枯渇に基づく疾患処置のための改良された方法であって、該方法は、治療的に有効量の抗体を、それを必要とするヒト被験体に投与する工程を包含し、該改良は、請求項６５〜９６のいずれか１項に記載の方法により産生された抗体の治療的に有効量を投与する工程を包含する、方法。
【請求項１１７】
前記抗体が、抗ＣＤ２０モノクローナル抗体である、請求項１１７に記載の改良された方法。
【請求項１１８】
前記抗ＣＤ２０抗体が、ＩＤＥＣ−Ｃ２Ｂ８である、請求項１１８に記載の改良された方法。
【請求項１１９】
融合ポリペプチドをコードする配列を含む単離された核酸であって、ここで、該融合ポリペプチドは、β（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ活性を有し、そして、ゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインを含む、核酸。
【請求項１２０】
前記融合ポリペプチドが、β（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼの触媒ドメインを含む、請求項１１９に記載の単離された核酸。
【請求項１２１】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項２に記載の単離された核酸。
【請求項１２２】
請求項１１９〜１２１のいずれか１項に記載の単離された核酸を含む、発現ベクター。
【請求項１２３】
β（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ活性を有し、そして、異種ゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインを含む、融合ポリペプチド。
【請求項１２４】
β（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼの触媒ドメインを含む、請求項１２３に記載の融合ポリペプチド。
【請求項１２５】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項１２４に記載の融合ポリペプチド。
【請求項１２６】
請求項１２２に記載の発現ベクターを含む、宿主細胞。
【請求項１２７】
β（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ活性を有する融合ポリペプチドを産生するための方法であって、該方法は、該融合ポリペプチドをコードする前記核酸の発現を可能にする条件下で、培地で、請求項１２６に記載の宿主細胞を培養する工程、および生じた培養物から該融合ポリペプチドを回収する工程、を包含する、方法。
【請求項１２８】
宿主細胞によって産生されたポリペプチドのグリコシル化プロフィールを改変するための方法であって、請求項１１９〜１２１のいずれか１項に記載の核酸を、該宿主細胞に導入する工程を包含する、方法。
【請求項１２９】
宿主細胞によって産生されたポリペプチドのグリコシル化プロフィールを改変するための方法であって、請求項１２２に記載の発現ベクターを、該宿主細胞に導入する工程を包含する、方法。
【請求項１３０】
宿主細胞であって、以下：
（ａ）融合ポリペプチドをコードする核酸分子を含む発現ベクターであって、該融合ポリペプチドが、β（１，４）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩＩ（ＧｎＴ ＩＩＩ）活性を有し、ゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインを含む、発現ベクター；および
（ｂ）ポリペプチドをコードする核酸分子を含む発現ベクターであって、該ポリペプチドが、マンノシダーゼＩＩ（ＭａｎＩＩ）活性を有する、発現ベクター
を含む、宿主細胞。
【請求項１３１】
請求項１３０に記載の宿主細胞であって、前記融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子およびマンノシダーゼ活性ＩＩを有する前記ポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１３２】
請求項１３０に記載の宿主細胞であって、前記融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＭａｎＩＩ活性を有する前記ポリペプチドをコードする前記核酸分子が、別々の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１３３】
前記融合ポリペプチドが、ＧｎＴＩＩＩの触媒ドメインを含む、請求項１３０に記載の宿主細胞。
【請求項１３４】
前記ゴルジ局在化ドメインが、ＭａｎＩＩの局在化ドメインである、請求項１３０に記載の宿主細胞。
【請求項１３５】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩの局在化ドメインである、請求項１３０に記載の宿主細胞。
【請求項１３６】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項１３０に記載の宿主細胞。
【請求項１３７】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩの局在化ドメインである、請求項１３０に記載の宿主細胞。
【請求項１３８】
前記ゴルジ局在化ドメインが、α１，６−Ｎコアフコシルトランスフェラーゼの局在化ドメインである、請求項１３０に記載の宿主細胞。
【請求項１３９】
前記宿主細胞が、哺乳動物細胞、酵母細胞、昆虫細胞または植物細胞からなる群より選択される、請求項１３０に記載の宿主細胞。
【請求項１４０】
前記宿主細胞が、ＣＨＯ細胞、ＢＨＫ細胞、ＮＳＯ細胞、ＳＰ２／０細胞、ＹＯ骨髄腫細胞、Ｐ３Ｘ６３マウス骨髄腫細胞、ＰＥＲ細胞、ＰＥＲ．Ｃ６細胞およびハイブリドーマ細胞からなる群より選択される、請求項１３０に記載の宿主細胞。
【請求項１４１】
請求項１３０に記載の宿主細胞であって、ポリペプチドをコードする核酸分子を含む発現ベクターをさらに含み、ここで、該ポリペプチドが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニル−トランスフェラーゼＩＩ（ＧｎＴ ＩＩ）活性を有する、宿主細胞。
【請求項１４２】
請求項１４１に記載の宿主細胞であって、ここで、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子、ＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１４３】
請求項１４１に記載の宿主細胞であって、ここで、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子、ＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする核酸分子が、それぞれ別々の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１４４】
請求項１４１に記載の宿主細胞であって、ここで、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子が一つの発現ベクター上に存在し、そして、ＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１４５】
請求項１４１に記載の宿主細胞であって、ここで、ＭａｎＩＩをコードする前記核酸分子が一つの発現ベクター上に存在し、そして、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１４６】
請求項１４１に記載の宿主細胞であって、ここで、前記ＧｎＴ ＩＩをコードする前記核酸分子が一つの発現ベクター上に存在し、そして、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１４７】
宿主細胞であって、以下：
（ａ）融合ポリペプチドをコードする核酸分子を含む発現ベクターであって、該融合ポリペプチドが、β（１，４）−ガラクトシルトランスフェラーゼ（ＧａｌＴ）活性を有し、そしてゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインを含む、発現ベクター；および
（ｂ）ポリペプチドをコードする核酸分子を含む発現ベクターであって、該ポリペプチドが、マンノシダーゼＩＩ（ＭａｎＩＩ）活性を有する、発現ベクター
を含む、宿主細胞。
【請求項１４８】
請求項１４７に記載の宿主細胞であって、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子およびマンノシダーゼ活性ＩＩを有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１４９】
請求項１４７に記載の宿主細胞であって、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、別々の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１５０】
前記融合ポリペプチドが、ＧａｌＴの触媒ドメインを含む、請求項１４７に記載の宿主細胞。
【請求項１５１】
前記ゴルジ局在化ドメインが、ＭａｎＩＩの局在化ドメインである、請求項１４７に記載の宿主細胞。
【請求項１５２】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩの局在化ドメインである、請求項１４７に記載の宿主細胞。
【請求項１５３】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項１４７に記載の宿主細胞。
【請求項１５４】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩの局在化ドメインである、請求項１４７に記載の宿主細胞。
【請求項１５５】
前記ゴルジ局在化ドメインが、α１，６−Ｎコアフコシルトランスフェラーゼの局在化ドメインである、請求項１４７に記載の宿主細胞。
【請求項１５６】
前記宿主細胞が、哺乳動物細胞、酵母細胞、昆虫細胞または植物細胞からなる群より選択される、請求項１４７に記載の宿主細胞。
【請求項１５７】
前記宿主細胞が、ＣＨＯ細胞、ＢＨＫ細胞、ＮＳＯ細胞、ＳＰ２／０細胞、ＹＯ骨髄腫細胞、Ｐ３Ｘ６３マウス骨髄腫細胞、ＰＥＲ細胞、ＰＥＲ．Ｃ６細胞およびハイブリドーマ細胞からなる群より選択される、請求項１４７に記載の宿主細胞。
【請求項１５８】
請求項１４７に記載の宿主細胞であって、ポリペプチドをコードする核酸分子を含む発現ベクターをさらに含み、ここで、該ポリペプチドが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニル−トランスフェラーゼＩＩ（ＧｎＴ ＩＩ）活性を有する、宿主細胞。
【請求項１５９】
請求項１５８に記載の宿主細胞であって、ここで、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子、ＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１６０】
請求項１５８に記載の宿主細胞であって、ここで、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子、ＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、それぞれ別々の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１６１】
請求項１５８に記載の宿主細胞であって、ここで、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子が一つの発現ベクター上に存在し、そして、ＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１６２】
請求項１５８に記載の宿主細胞であって、ここで、ＭａｎＩＩをコードする前記核酸分子が一つの発現ベクター上に存在し、そして、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１６３】
請求項１５８に記載の宿主細胞であって、ここで、前記ＧｎＴ ＩＩをコードする前記核酸分子が一つの発現ベクター上に存在し、そして、融合ポリペプチドをコードする前記核酸分子およびＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする前記核酸分子が、同一の発現ベクター上に存在する、宿主細胞。
【請求項１６４】
前記融合ポリペプチドが、ＧａｌＴの触媒ドメインを含む、請求項１５８に記載の宿主細胞。
【請求項１６５】
前記ゴルジ局在化ドメインが、ＭａｎＩＩの局在化ドメインである、請求項１５８に記載の宿主細胞。
【請求項１６６】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩの局在化ドメインである、請求項１５８に記載の宿主細胞。
【請求項１６７】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項１５８に記載の宿主細胞。
【請求項１６８】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩの局在化ドメインである、請求項１５８に記載の宿主細胞。
【請求項１６９】
前記ゴルジ局在化ドメインが、α１，６−コアフコシルトランスフェラーゼの局在化ドメインである、請求項１５８に記載の宿主細胞。
【請求項１７０】
前記宿主細胞が、哺乳動物細胞、酵母細胞、昆虫細胞または植物細胞からなる群より選択される、請求項１５８に記載の宿主細胞。
【請求項１７１】
前記宿主細胞が、ＣＨＯ細胞、ＢＨＫ細胞、ＮＳＯ細胞、ＳＰ２／０細胞、ＹＯ骨髄腫細胞、Ｐ３Ｘ６３マウス骨髄腫細胞、ＰＥＲ細胞、ＰＥＲ．Ｃ６細胞およびハイブリドーマ細胞からなる群より選択される、請求項１５９に記載の宿主細胞。
【請求項１７２】
宿主細胞によって産生されたポリペプチドのＦｃ領域中のオリゴ糖を改変するのに十分な量の、ＧｎＴＩＩＩ活性を有する融合ポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸およびＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞であって、該宿主細胞により産生される該ポリペプチドが、全抗体分子、抗体フラグメントおよび免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質からなる群より選択される、宿主細胞。
【請求項１７３】
宿主細胞によって産生されたポリペプチドのＦｃ領域中のオリゴ糖を改変するのに十分な量の、ＧｎＴＩＩＩ活性を有する融合ポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸、ＭａｎＩＩを有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞であって、該宿主細胞により産生される該ポリペプチドが、全抗体分子、抗体フラグメントおよび免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質からなる群より選択される、宿主細胞。
【請求項１７４】
宿主細胞によって産生されたポリペプチドのＦｃ領域中のオリゴ糖を改変するのに十分な量の、ＧａｌＴ活性を有する融合ポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸およびＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞であって、該宿主細胞により産生される該ポリペプチドが、全抗体分子、抗体フラグメントおよび免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質からなる群より選択される、宿主細胞。
【請求項１７５】
宿主細胞によって産生されたポリペプチドのＦｃ領域中のオリゴ糖を改変するのに十分な量の、ＧａｌＴ活性を有する融合ポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸、ＭａｎＩＩを有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸およびＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞であって、該宿主細胞により産生される該ポリペプチドが、全抗体分子、抗体フラグメントおよび免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質からなる群より選択される、宿主細胞。
【請求項１７６】
前記宿主細胞により産生された前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したＦｃレセプター結合親和性を示す、請求項１７２〜１７５のいずれか１項に記載の宿主細胞。
【請求項１７７】
前記宿主細胞により産生された前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したエフェクター機能を示す、請求項１７２〜１７５のいずれか１項に記載の宿主細胞。
【請求項１７８】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＦｃ媒介性細胞傷害性である、請求項１７７に記載の宿主細胞。
【請求項１７９】
前記増加したエフェクター機能が、ＮＫ細胞に対する増加した結合である、請求項１７７に記載の宿主細胞。
【請求項１８０】
前記増加したエフェクター機能が、マクロファージに対する増加した結合である、請求項１７７に記載の宿主細胞。
【請求項１８１】
前記増加したエフェクター機能が、多形核細胞に対する増加した結合である、請求項１７７に記載の宿主細胞。
【請求項１８２】
前記増加したエフェクター機能が、単球に対する増加した結合である、請求項１７７に記載の宿主細胞。
【請求項１８３】
前記増加したエフェクター機能が、増加した、直接シグナル伝達に誘導されたアポトーシスである、請求項１７７に記載の宿主細胞。
【請求項１８４】
前記増加したエフェクター機能が、増加した樹状細胞成熟である、請求項１７７に記載の宿主細胞。
【請求項１８５】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＴ細胞プライミングである、請求項１７７に記載の宿主細胞。
【請求項１８６】
宿主細胞中で、ポリペプチドを産生するための方法であって、該方法は、以下：
ａ．ＧｎＴＩＩＩ活性を有する融合ポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸およびＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞を、全抗体分子、抗体フラグメントおよび免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質からなる群より選択されるポリペプチドの産生を可能にする条件下で、培養する工程であって、該融合ポリペプチドが、該宿主細胞によって産生された該ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖を改変するのに十分な量で発現される、工程；ならびに
ｂ．該ポリペプチドを単離する、工程
を包含する、方法。
【請求項１８７】
前記宿主細胞が、ＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するようにさらに操作される、請求項１８６に記載の方法。
【請求項１８８】
前記融合ポリペプチドが、ＧｎＴＩＩＩの触媒ドメインを含む、請求項１８６または１８７に記載の方法。
【請求項１８９】
前記融合ポリペプチドが、異種ゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインをさらに含む、請求項１８８に記載の方法。
【請求項１９０】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項１８９に記載の方法。
【請求項１９１】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩの局在化ドメインである、請求項１８９に記載の方法。
【請求項１９２】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩの局在化ドメインである、請求項１８９に記載の方法。
【請求項１９３】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項１８９に記載の方法。
【請求項１９４】
前記ゴルジ局在化ドメインが、α１−６コアフコシルトランスフェラーゼの局在化ドメインである、請求項１８９に記載の方法。
【請求項１９５】
前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したエフェクター機能を有する、請求項１８６に記載の方法。
【請求項１９６】
宿主細胞中で、ポリペプチドを産生するための方法であって、該方法は、以下：
ａ．ＧａｌＴ活性を有する融合ポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸およびＭａｎＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞を、全抗体分子、抗体フラグメントおよび免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質からなる群より選択されるポリペプチドの産生を可能にする条件下で、培養する工程であって、該融合ポリペプチドが、該宿主細胞によって産生された該ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖を改変するのに十分な量で発現される、工程；ならびに
ｂ．該ポリペプチドを単離する、工程
を包含する、方法。
【請求項１９７】
前記宿主細胞が、ＧｎＴＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するようにさらに操作される、請求項１９７に記載の方法。
【請求項１９８】
前記融合ポリペプチドが、ＧａｌＴの触媒ドメインを含む、請求項１９６または１９７に記載の方法。
【請求項１９９】
前記融合ポリペプチドが、異種ゴルジ常在ポリペプチドのゴルジ局在化ドメインをさらに含む、請求項１９８に記載の方法。
【請求項２００】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項１９９に記載の方法。
【請求項２０１】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩの局在化ドメインである、請求項１９９に記載の方法。
【請求項２０２】
前記ゴルジ局在化ドメインが、マンノシダーゼＩの局在化ドメインである、請求項１９９に記載の方法。
【請求項２０３】
前記ゴルジ局在化ドメインが、β（１，２）−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＩＩの局在化ドメインである、請求項１９９に記載の方法。
【請求項２０４】
前記ゴルジ局在化ドメインが、α１−６コアフコシルトランスフェラーゼの局在化ドメインである、請求項１９９に記載の方法。
【請求項２０５】
前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したエフェクター機能を有する、請求項１９９に記載の方法。
【請求項２０６】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、該ポリペプチドのＦｃ領域における増加した割合の二分された非フコシル化オリゴ糖を有する、請求項１８６または１９６に記載の方法。
【請求項２０７】
前記二分された非フコシル化オリゴ糖がハイブリッドである、請求項２０６に記載の方法。
【請求項２０８】
前記二分された非フコシル化オリゴ糖が複合体である、請求項２０６に記載の方法。
【請求項２０９】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも２０％が、二分され、非フコシル化される、請求項２０６に記載の方法。
【請求項２１０】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも２５％が、二分され、非フコシル化される、請求項２０６に記載の方法。
【請求項２１１】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも３０％が、二分され、非フコシル化される、請求項２０６に記載の方法。
【請求項２１２】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも３５％が、二分され、非フコシル化される、請求項２０６に記載の方法。
【請求項２１３】
請求項１９６〜２１２のいずれか１項に記載の方法によって産生された、増加したエフェクター機能を有するように操作された、抗体。
【請求項２１４】
請求項２１３に記載される抗体および薬学的に受容可能なキャリアを含有する薬学的組成物。
【請求項２１５】
処置の必要な患者に、治療的に有効量の請求項２１４に記載の薬学的組成物を投与する工程を包含する、癌の処置のための方法。
【請求項２１６】
宿主細胞中で、増加したＦｃ媒介性細胞傷害性を有するポリペプチドを産生するための方法であって、該方法は、以下：
ａ．ＧａｌＴをコードする少なくとも一つの核酸およびＭａｎＩＩをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞を、全抗体分子、免疫グロブリンのＦｃ領域を含む抗体フラグメントからなる群より選択されるポリペプチドの産生を可能にする条件下で培養する工程であって、ここで、ＧａｌＴまたはＭａｎＩＩのいずれか一つまたは両方の発現レベルが、該宿主細胞によって産生された該ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖を改変するのに十分であり、そして、該ポリペプチドが、該改変の結果として増加したＦｃ媒介性細胞傷害性を有する、工程；ならびに
ｂ．増加したＦｃ媒介性細胞傷害性を有する該ポリペプチドを単離する、工程
を包含する、方法。
【請求項２１７】
工程（ａ）において、前記宿主細胞が、全抗体をコードする核酸を少なくとも一つ含む、請求項２１６に記載の方法。
【請求項２１８】
工程（ａ）において、前記宿主細胞が、抗体フラグメントをコードする核酸を少なくとも一つ含む、請求項２１６に記載の方法。
【請求項２１９】
前記ＧａｌＴの発現レベルが、増加したＦｃ媒介性細胞傷害性を有する免疫グロブリンのＦｃ領域を含む抗体分子または抗体フラグメントを産生する、請求項２１６に記載の方法。
【請求項２２０】
前記宿主細胞が、ＧｎＴＩＩＩをコードする核酸を少なくとも一つさらに含み、該ＧｎＴＩＩＩが、該宿主細胞によって産生される該ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖を改変するために十分な量で発現され、そして、該ポリペプチドが、該改変の結果として増加したＦｃ媒介性細胞傷害性を有する、請求項２１６に記載の方法。
【請求項２２１】
ＧａｌＴ、ＭａｎＩＩまたはＧｎＴＩＩＩの一つ以上の発現レベルが、前記ポリペプチドのＦｃ領域における二分されたオリゴ糖を形成するのに十分である、請求項２１６または２２０のいずれか１項に記載の方法。
【請求項２２２】
前記Ｆｃ領域における全オリゴ糖に対する該Ｆｃ領域における二分されたオリゴ糖の割合が、少なくとも４５％である、請求項２２１に記載の方法。
【請求項２２３】
前記二分されたオリゴ糖が、複合体である、請求項２２１に記載の方法。
【請求項２２４】
前記二分されたオリゴ糖が、ハイブリッドである、請求項２２１に記載の方法。
【請求項２２５】
前記宿主細胞が、哺乳動物細胞、酵母細胞、昆虫細胞または植物細胞からなる群より選択される、請求項２１６または２２０のいずれか１項に記載の方法。
【請求項２２６】
前記宿主細胞が、植物細胞である、請求項２２５に記載の方法。
【請求項２２７】
前記宿主細胞が、ＣＨＯ細胞、ＢＨＫ細胞、ＮＳＯ細胞、ＳＰ２／０細胞、ＹＯ骨髄腫細胞、Ｐ３Ｘ６３マウス骨髄腫細胞、ＰＥＲ細胞、ＰＥＲ．Ｃ６細胞およびハイブリドーマ細胞からなる群より選択される、請求項２１６または２２０のいずれか１項に記載の方法。
【請求項２２８】
宿主細胞中で、ポリペプチドを産生するための方法であって、該方法は、以下：
ａ．α−マンノシダーゼＩＩ活性を有するポリペプチドをコードする少なくとも一つの核酸を発現するように操作された宿主細胞を、免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む、全抗体分子、抗体フラグメントおよび融合タンパク質からなる群より選択されるポリペプチドの産生を可能にする条件下で、培養する工程であって、α−マンノシダーゼＩＩ活性を有する該ポリペプチドが、該宿主細胞によって産生された該ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖を改変するのに十分な量で発現される、工程；ならびに
ｂ．該宿主細胞によって産生された該ポリペプチドを単離する、工程
を包含する、方法。
【請求項２２９】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したエフェクター機能を有する、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２３０】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＦｃ媒介性細胞傷害性である、請求項２２９に記載の方法。
【請求項２３１】
前記増加したエフェクター機能が、ＮＫ細胞に対する増加した結合である、請求項２２９に記載の方法。
【請求項２３２】
前記増加したエフェクター機能が、マクロファージに対する増加した結合である、請求項２２９に記載の方法。
【請求項２３３】
前記増加したエフェクター機能が、多形核細胞に対する増加した結合である、請求項２２９に記載の方法。
【請求項２３４】
前記増加したエフェクター機能が、単球に対する増加した結合である、請求項２２９に記載の方法。
【請求項２３５】
前記増加したエフェクター機能が、増加した、直接シグナル伝達に誘導されたアポトーシスである、請求項２２９に記載の方法。
【請求項２３６】
前記増加したエフェクター機能が、増加した樹状細胞成熟である、請求項２２９に記載の方法。
【請求項２３７】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＴ細胞プライミングである、請求項２２９に記載の方法。
【請求項２３８】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、前記改変の結果として増加したＦｃレセプター結合を示す、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２３９】
前記Ｆｃレセプターが、Ｆｃγ活性化レセプターである、請求項２３８に記載の方法。
【請求項２４０】
前記Ｆｃレセプターが、ＦｃγＲＩＩＩＡレセプターである、請求項２３８に記載の方法。
【請求項２４１】
前記宿主細胞が、ＣＨＯ細胞、ＢＨＫ細胞、ＮＳＯ細胞、ＳＰ２／０細胞、ＹＯ骨髄腫細胞、Ｐ３Ｘ６３マウス骨髄腫細胞、ＰＥＲ細胞、ＰＥＲ．Ｃ６細胞またはハイブリドーマ細胞である、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２４２】
前記宿主細胞によって産生される前記ポリペプチドが、抗ＣＤ２０抗体である、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２４３】
前記抗ＣＤ２０抗体が、ＩＤＥＣ−Ｃ２Ｂ８である、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２４４】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、キメラ抗ヒト腎細胞癌モノクローナル抗体ｃｈＧ２５０である、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２４５】
請求項２２８に記載の方法であって、前記宿主細胞が、抗体分子および抗体フラグメントまたは免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含む融合タンパク質をコードする少なくとも一つの切断された核酸をさらに含む、方法。
【請求項２４６】
請求項２４５に記載の方法であって、前記少なくとも一つの切断された核酸が、抗ＣＤ２０抗体、キメラ抗ヒト神経芽腫モノクローナル抗体ｃｈＣＥ７、キメラ抗ヒト腎細胞癌モノクローナル抗体ｃｈＧ２５０、キメラ抗ヒト結腸癌、肺癌および乳癌モノクローナル抗体ＩＮＧ−１、ヒト化抗ヒト１７−１Ａ抗原モノクローナル抗体３６２２Ｗ９４、ヒト化抗ヒト結腸直腸腫瘍抗体Ａ３３、ＧＤ３ガングリオシドに対して指向された抗ヒト黒色腫抗体Ｒ２４、キメラ抗ヒト扁平上皮癌モノクローナル抗体ＳＦ−２５、抗ヒトＥＧＦＲ抗体、抗ヒトＥＧＦＲｖＩＩＩ抗体、抗ヒトＰＳＭＡ抗体、抗ヒトＰＳＣＡ抗体、抗ヒトＣＤ２２抗体、抗ヒトＣＤ３０抗体、抗ヒトＣＤ３３抗体、抗ヒトＣＤ３８抗体、抗ヒトＣＤ４０抗体、抗ヒトＣＤ４５抗体、抗ヒトＣＤ５２抗体、抗ヒトＣＤ１３８抗体、抗ヒトＨＬＡ−ＤＲ改変抗体、抗ヒトＥｐＣＡＭ抗体、抗ヒトＣＥＡ抗体、抗ヒトＭＵＣ１抗体、抗ヒトＭＵＣ１コアタンパク質抗体、抗ヒト異所性グリコシル化ＭＵＣ１抗体、ＥＤ−Ｂドメインを含むヒトフィブロネクチン改変体に対する抗体、抗ヒトＴＡＧ−７２抗体または抗ヒトＨＥＲ２／ｎｅｕ抗体をコードする、方法。
【請求項２４７】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、該ポリペプチドのＦｃ領域における増加した割合の二分されたオリゴ糖を有する、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２４８】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、該ポリペプチドのＦｃ領域における増加した割合の非フコシル化オリゴ糖を有する、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２４９】
前記非フコシル化オリゴ糖が、ハイブリッドである、請求項２４８に記載の方法。
【請求項２５０】
前記非フコシル化オリゴ糖が、複合体である、請求項２４８に記載の方法。
【請求項２５１】
前記宿主細胞によって産生された前記ポリペプチドが、該ポリペプチドのＦｃ領域における増加した割合の二分された非フコシル化オリゴ糖を有する、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２５２】
前記二分された非フコシル化オリゴ糖がハイブリッドである、請求項２５１に記載の方法。
【請求項２５３】
前記二分された非フコシル化オリゴ糖が複合体である、請求項２５１に記載の方法。
【請求項２５４】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも２０％が、非フコシル化される、請求項２４８に記載の方法。
【請求項２５５】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも２５％が、非フコシル化される、請求項２４８に記載の方法。
【請求項２５６】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも３０％が、非フコシル化される、請求項２４８に記載の方法。
【請求項２５７】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも３５％が、非フコシル化される、請求項２４８に記載の方法。
【請求項２５８】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも４０％が、非フコシル化される、請求項２４８に記載の方法。
【請求項２５９】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも４５％が、非フコシル化される、請求項２４８に記載の方法。
【請求項２６０】
前記ポリペプチドのＦｃ領域におけるオリゴ糖の少なくとも４８％が、非フコシル化される、請求項２４８に記載の方法。
【請求項２６１】
請求項２２８に記載の方法によって産生された、増加したエフェクター機能を有するように操作された、抗体。
【請求項２６２】
請求項２２８に記載の方法によって産生された、増加したＦｃレセプター結合親和性を有するように操作された、抗体。
【請求項２６３】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＦｃ媒介性細胞傷害性である、請求項２６１に記載の抗体。
【請求項２６４】
前記増加したエフェクター機能が、ＮＫ細胞に対する増加した結合である、請求項２６１に記載の抗体。
【請求項２６５】
前記増加したエフェクター機能が、マクロファージに対する増加した結合である、請求項２６１に記載の抗体。
【請求項２６６】
前記増加したエフェクター機能が、単球に対する増加した結合である、請求項２６１に記載の抗体。
【請求項２６７】
前記増加したエフェクター機能が、多形核細胞に対する増加した結合である、請求項２６１に記載の抗体。
【請求項２６８】
前記増加したエフェクター機能が、直接シグナル伝達に誘導されたアポトーシスである、請求項２６１に記載の抗体。
【請求項２６９】
前記増加したエフェクター機能が、増加した樹状細胞成熟である、請求項２６１に記載の抗体。
【請求項２７０】
前記増加したエフェクター機能が、増加したＴ細胞プライミングである、請求項２６１に記載の抗体。
【請求項２７１】
前記Ｆｃレセプターが、Ｆｃ活性化レセプターである、請求項２６２に記載の抗体。
【請求項２７２】
前記Ｆｃレセプターが、ＦｃγＲＩＩＩａレセプターである、請求項２６２に記載の抗体。
【請求項２７３】
Ｆｃ領域を含み、請求項２２８に記載の方法によって産生された、増加したエフェクター機能を有するように操作された、抗体フラグメント。
【請求項２７４】
免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含み、請求項２２８に記載の方法によって産生された、増加したエフェクター機能を有するように操作された、融合タンパク質。
【請求項２７５】
Ｆｃ領域を含み、請求項２２８に記載の方法によって産生された、増加したＦｃレセプター結合親和性を有するように操作された、抗体フラグメント。
【請求項２７６】
免疫グロブリンのＦｃ領域に相当する領域を含み、請求項２２８に記載の方法によって産生された、増加したＦｃレセプター結合親和性を有するように操作された、融合タンパク質。
【請求項２７７】
請求項２６１〜２７２のいずれか１項に記載の抗体および薬学的に受容可能なキャリアを含有する、薬学的組成物。
【請求項２７８】
請求項２７３または２７５に記載の抗体フラグメントおよび薬学的に受容可能なキャリアを含有する、薬学的組成物。
【請求項２７９】
請求項２７４または２７６に記載の融合タンパク質および薬学的に受容可能なキャリアを含有する、薬学的組成物。
【請求項２８０】
処置の必要な患者に、治療的に有効量の請求項２７７〜２７９のいずれか１項に記載の薬学的組成物を投与する工程を包含する、腫瘍の処置のための方法。
【請求項２８１】
Ｂ細胞枯渇に基づく疾患処置のための改良された方法であって、該方法は、治療的に有効量の抗体を、それを必要とするヒト被験体に投与する工程を包含し、該改良は、請求項２２８に記載の方法により産生された抗体の治療的に有効量を投与する工程を包含する、方法。
【請求項２８２】
前記抗体が、抗ＣＤ２０モノクローナル抗体である、請求項２８１に記載の改良された方法。
【請求項２８３】
前記核酸分子が、配列番号１７を含む、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２８４】
前記α−マンノシダーゼＩＩを有するポリペプチドが、配列番号１８を含む、請求項２２８に記載の方法。
【請求項２８５】
配列番号１９を含む、請求項１２１に記載の単離された核酸分子。
【請求項２８６】
配列番号２０を含む、請求項１２５に記載の融合ポリペプチド。
【図１】
【図２】
【図３】
【図４】
【図５】
【図６】
【図７】
【図８】
【図９】
【図１０】
【図１１】
【図１２】
【図１３】
【図１４】
【図１５】
【図１６】
【図１７】
【図１８】
【図１９】
【図２０】
【図２１】
【図２２】
【図２３】
【図２４】
【図２５】
【図２６】
【図２７Ａ】
【図２７Ｂ】
【図２８Ａ】
【図２８Ｂ】
【図２９】
【図３０】
【図３１】
【図３２Ａ】
【図３２Ｂ】
【図３２Ｃ】
【図３３Ａ】
【図３３Ｂ】
【図３４】
【図３５Ａ】
【図３５Ｂ】
【図３６】
【図３７】
【図２】
【図３】
【図４】
【図５】
【図６】
【図７】
【図８】
【図９】
【図１０】
【図１１】
【図１２】
【図１３】
【図１４】
【図１５】
【図１６】
【図１７】
【図１８】
【図１９】
【図２０】
【図２１】
【図２２】
【図２３】
【図２４】
【図２５】
【図２６】
【図２７Ａ】
【図２７Ｂ】
【図２８Ａ】
【図２８Ｂ】
【図２９】
【図３０】
【図３１】
【図３２Ａ】
【図３２Ｂ】
【図３２Ｃ】
【図３３Ａ】
【図３３Ｂ】
【図３４】
【図３５Ａ】
【図３５Ｂ】
【図３６】
【図３７】
【公表番号】特表２００６−５１６８９３（Ｐ２００６−５１６８９３Ａ）
【公表日】平成１８年７月１３日（２００６．７．１３）
【国際特許分類】
【出願番号】特願２００６−５００３３８（Ｐ２００６−５００３３８）
【出願日】平成１６年１月２２日（２００４．１．２２）
【国際出願番号】ＰＣＴ／ＩＢ２００４／０００８４４
【国際公開番号】ＷＯ２００４／０６５５４０
【国際公開日】平成１６年８月５日（２００４．８．５）
【出願人】（５０５２７５３５４）グリカート バイオテクノロジー アクチェンゲゼルシャフト (4)
【Ｆターム（参考）】
【公表日】平成１８年７月１３日（２００６．７．１３）
【国際特許分類】
【出願日】平成１６年１月２２日（２００４．１．２２）
【国際出願番号】ＰＣＴ／ＩＢ２００４／０００８４４
【国際公開番号】ＷＯ２００４／０６５５４０
【国際公開日】平成１６年８月５日（２００４．８．５）
【出願人】（５０５２７５３５４）グリカート バイオテクノロジー アクチェンゲゼルシャフト (4)
【Ｆターム（参考）】
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