水酸基に結合したＰＥＧ部分を取り除くために十分な時間、ポリペプチドを８．０を超える高められたｐＨとし、そして、ｐＨを約８．０またはそれ以下に低下させることを含む、リジン残基のイプシロンアミノ基またはＮ末端アミノ基に結合した少なくとも１つのＰＥＧ部分、および水酸基に結合した少なくとも１つのＰＥＧ部分を有するＰＥＧ化Ｇ−ＣＳＦポリペプチドの安定性および均一性を増加させる方法、並びに、該方法により製造されるＰＥＧ化Ｇ−ＣＳＦポリペプチドおよび組成物、およびＰＥＧ化Ｇ−ＣＳＦポリペプチドおよび組成物を使用する、患者における好中球レベルを増加させる方法。
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【課題】ヒト成長ホルモンの安定性、血中滞留性、抗原性を改善する。
【解決手段】少なくとも１つのポリ（エチレングリコール）分子が、生物学的に活性なヒト成長ホルモン（ｈＧＨ）ポリペプチドまたはそのアゴニスト変異体の少なくとも１つのアミノ酸残基に共有結合したものを含むコンジュゲート。該コンジュゲートは、非修飾ｈＧＨの持続的ｈＧＨ活性よりもはるかに長い持続的活性を有し、投与量及び回数の軽減を可能にする。 （もっと読む）

本発明は、ベータセルリンを含むErbBリガンドの治療的使用に関する。治療的使用には、ErbBリガンドファミリー化合物を単独でまたは他の作用物質と一緒に、血糖レベルの減少、I型およびII型糖尿病、肥満、筋肉消耗疾患および心毒性の治療のために使用する方法が含まれる。 （もっと読む）

【課題】機能的な構造体を得るのに際して、多量体の向きやその並び方を制御して配向させる技術を提供する。
【解決手段】構造体２を、光により分子構造の変化又は分子配列の変化を生じる光応答性成分を含有する光応答性材料４の表面に少なくとも一端が光照射により固定され、１種又は
２種以上の会合性ユニット１２が一定の方向性、一定の順序又は一定の組み合わせで会合した会合領域１４を有する多量体１０、を備えるように構築する。 （もっと読む）

本発明は、非標的部位のアミンが選択的に保護された合成ペプチド及びその製造方法とこれを利用して合成ペプチドの標的部位にPEGを特異的に接合する方法に関するものである。本発明により標的部位のアミンにPEGが特異的に結合したPEG接合ペプチドが非常に高い収率で得られる。
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ペプチドの固相合成のための新規の方法が開示される。当該方法は、αヘリックス二次構造成分を形成する強い傾向を有するペプチドまたはペプチドセグメントに特に有用である。 （もっと読む）

本発明は、インスリン−ポリマー結合体を含む、タンパク質−ポリマー結合体を迅速にかつ効率的に調製する単一工程の方法に関する。本発明の方法によると、タンパク質と親水性のポリマーを、少なくとも１種の有機溶媒および少なくとも１種の金属キレート剤の存在下で、上記タンパク質とポリマーの結合体の形成が促進される条件下で、接触させる。そのように、本発明は、インスリンのような選択されたタンパク質とポリ（エチレングリコール）との残基ＰｈｅＢ１での位置特異的改変に関する。本発明はまた、生分解性ポリマーの結合体をカプセル化する薬学的処方物を提供する。 （もっと読む）

サイトカインおよびそのレセプター結合アンタゴニスト、特に非グリコシル化インターフェロン−β、のポリマー結合体の合成のために、方法が提供される。これらの結合体は、通常高い生物学的効力を保持する。本発明の方法に従うポリマー結合体の調製物は、レセプター−リガンド相互作用の立体的阻害を減少または回避する。この減少または回避は、通常、サイトカインならびにそのアゴニスト性アナログおよびアンタゴニスト性アナログのレセプター結合領域に対する、ポリマーの付加によって生じる。本発明はまた、このような方法によって生成された結合体および組成物を提供する。本発明の結合体は、サイトカインのレセプター結合ドメインを避けることを目的としない伝統的なポリマーカップリング法によって生成されたものと比較して、高レベルの生物学的効力を保持する。 （もっと読む）

大規模で、活性化されたＰＥＧリンカーのカラムクロマトグラフィーによる精製を行わずに不純物を除去し、分岐鎖ＰＥＧ−ポリペプチドなどのポリマー複合体を効率的に調製する方法について開示する。
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目的タンパク質の取り扱いを容易にするシャペロニン−目的タンパク質複合体及びその生産方法、並びに、そのシャペロニン−目的タンパク質複合体を利用するタンパク質の安定化方法、目的タンパク質の固定化方法、目的タンパク質の構造解析方法、徐放性製剤、及び目的タンパク質に対する抗体の製造方法を提供する。
本発明のシャペロニン−目的タンパク質複合体は、シャペロニンサブユニットとアフィニティタグとがペプチド結合を介して連結された融合タンパク質と、該アフィニティタグと特異的親和性を示す目的タンパク質とを含み、該目的タンパク質が特異的親和力によって該アフィニティタグと結合しており、かつ複数のシャペロニンサブユニットからなるシャペロニンリング構造を形成している。本発明のシャペロニン−目的タンパク質複合体によれば、目的タンパク質を安定化等することができ、担体への固定化等も立体構造の変化を起こすことなく確実に行える。 （もっと読む）