本発明は、配列番号１に構造的に関連しているアミノ酸配列を含むポリペプチド、およびそのようなポリペプチドの使用を特徴とする。配列番号１は完全長表皮ブドウ球菌ポリペプチドのトランケート化誘導体である。天然に存在する該完全長ポリペプチドは本明細書においては完全長ＯＲＦ１３１９ｅと称される。配列番号１のＨｉｓタグ付き誘導体は表皮ブドウ球菌に対する防御免疫応答を生成することが見出された。 （もっと読む）

本発明は、配列番号１に構造的に近縁のアミノ酸配列を含むポリペプチドおよびこのようなポリペプチドの使用を目的とする。配列番号１は全長スタフィロコッカス・エピデルミディス ポリペプチドの先端欠失誘導体である。この文中では天然に存在する全長ポリペプチドを全長ＯＲＦ２６９５ｅとして表す。配列番号１のＨｉｓタグ付き誘導体はスタフィロコッカス・エピデルミディスに対する防御免疫応答を生じることが知見された。 （もっと読む）

【課題】本発明は、タンパク質をカルボキシ末端を介して特異的且つ効率よく固定化担体に結合させること行わせることができるアミノ酸配列を有する新規なタンパク質を固定化した担体を提供することを課題とする。
【解決手段】一般式 R1-R2-R3-R4-R5で表されるアミノ酸配列
［式中、配列は、アミノ末端側からカルボキシ末端側に向かう配列を示し、
R1部分の配列は、固定化対象タンパク質の配列であり、リジン残基及びシステイン残基を含まないことを特徴とする配列であり；
R2部分の配列は存在しなくてもよく、存在する場合はリジン及びシステイン残基以外のアミノ酸残基により構成されるスペーサー配列であり；
R3部分の配列はシステイン−X（Xは、リジンもしくはシステイン以外のアミノ酸残基）で表される２残基のアミノ酸で構成される配列であり；
R4部分の配列は存在しなくてもよく、存在する場合はリジン残基及びシステイン残基を含まない配列であり、一般式 R1-R2-R3-R4-R5で表されるアミノ酸配列からなるタンパク質全体の等電点を酸性側にし得る酸性アミノ酸残基を含むことを特徴とする配列であり；そしてR5部分の配列はタンパク質を精製するためのアフィニティータグ配列である］
からなるタンパク質であって、R1-R2で表される部分を固定化担体に固定化するために用いるタンパク質が静電相互作用により吸着している固定化担体。 （もっと読む）

【課題】本発明は、ａ）プロテインＡのＩｇＧ−結合特異性；ｂ）天然プロテインＡを基本にした他の吸着剤と少なくとも同程度の安定性；ｃ）マトリックス結合rProtein A-cysの既知の変異体と比較して、同じまたは改善されたＩｇＧ結合のキャパシティーを有する吸着媒体を提供することを目的とする。
【解決手段】式Ｉ：


〔式中、
ａ. rProtein A-cysはそのアミノ酸配列にシステインを含む組み換え的に製造されたプロテインＡ；
ｂ. Ｂは基本マトリックスに結合する橋；および
ｃ. ＸはrProtein A-cys由来のヘテロ原子ＮまたはＳを含む〕
に従った基で置換された基本マトリックスを含む分離媒体を提供することにより解決する。 （もっと読む）

【課題】本発明の一側面は、反復した定置洗浄サイクルに耐えることが可能な、新規なクロマトグラフィーマトリックスを提供することである。
【解決手段】 本発明はスタフィロコッカスプロテインＡ（ＳｐＡ）由来のドメインＣ、またはその機能的フラグメントもしくは変異体を含むクロマトグラフィーリガンドに関する。クロマトグラフィーリガンドは過酷な定置洗浄（ＣＩＰ）条件に耐える好都合なキャパシティーを提示し、そして抗体のＦａｂフラグメントを結合することが可能である。リガンドはアルギニンまたはシステインのような末端カップリング基を提供されて、ビーズまたは膜のような不溶性キャリアへのカップリングを促進してもよい。本発明は、抗体の単離においてリガンドを使用するプロセス、ならびにアルカリによる洗浄ステップおよび／または再生を含んでいてもよい精製プロトコルに関する。 （もっと読む）

黄色ブドウ球菌(S. aureus)α毒素抗原および薬学的に許容される担体を含むワクチンが提供され、該ワクチンは感染症を治療および予防するのに有用である。黄色ブドウ球菌α毒素抗原は、毒性を減少させる少なくとも2つの改変を含有してもよく、および/または別の細菌抗原に抱合されてももしくは同時投与されてもよい。ワクチンは、一つまたは複数の他の細菌抗原を含んでもよい。α毒素、および任意で一つまたは複数の他の細菌抗原に対する抗体を含む抗体組成物もまた提供され、該組成物は感染症を治療および予防するのに有用である。

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【課題】 原相互作用能力を欠失しているが、原細菌レセプターの基本構造および安定性は保持されている、新規な人工細菌レセプター構造変異体のライブラリーの提供。
【解決手段】 ぶどう球菌プロテインＡ由来Ｚドメインのアミノ酸配列の９、１０、１１、１３、１４、１７、１８、２４、２５、２７、２８、３２および３５位置から選択された位置の少なくとも１個のアミノ酸置換を有する新規で異なった人工細菌レセプター構造変異体のライブラリーを製造する。 （もっと読む）

本発明は、黄色ブドウ球菌の走化性阻害タンパク質（「ＣＨＩＰＳ」）の生物活性を有するポリペプチドを提供し、このポリペプチドは配列番号１のアミノ酸配列の変異体を含んでなる。好ましくは本ポリペプチドは、以下のアミノ酸、すなわち、Ｎ３１、Ｓ３２、Ｇ３３、Ｌ３４、Ｐ３５、Ｋ４０、Ｄ４２、Ｒ４６、Ｙ４８、Ｋ５０、Ｇ５２、Ｔ５３、Ｋ５４、Ｎ５５、Ｓ５６、Ａ５７、Ｑ５８、Ｋ６１、Ｅ６７、Ｋ６９、Ｌ７６、Ｎ７７、Ｐ７９、Ｄ８３、Ｌ９０、Ｋ９２、Ｋ１００、Ｋ１０１、Ｓ１０４、Ｋ１０５、Ｓ１０７、Ｙ１０８、Ｎ１１１及びＧ１１２のうち１つ又は複数が修飾されているＣＨＩＰＳ変異体である。好ましい実施形態において、本ポリペプチドのヒトにおける免疫原性は野生型ＣＨＩＰＳタンパク質より低い。本発明は、かかる変異ＣＨＩＰＳポリペプチドを作製及び使用する方法をさらに提供する。
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【課題】
本発明は、高いイムノグロブリン結合能と化学的安定性を兼ね備え、かつ安価に製造可能なイムノグロブリンのアフィニティクロマトグラフィー用担体を提供することを課題とする。
【解決手段】
イムノグロブリン結合領域であるヘリックス１およびへリックス２のタンパク質表面に存在するリジン残基数を可能な限り減少させるとともに、へリックス３およびその周辺のタンパク質表面に可能な限りリジン残基数を増加させるアミノ酸置換および／またはアスパラギン酸−プロリンの配列を排除するアミノ酸置換を行ったイムノグロブリン結合タンパク質、もしくはその多量体を、アフィニティクロマトグラフィー用担体の親和性リガンドとして用いる。 （もっと読む）

本発明は、少なくとも１つのＩｇＧ結合ドメインを含むプロテインＡ部分と、少なくとも１つのＩｇＧ結合ドメインを含むＳｂｉ部分とを含むポリペプチドを開示する。別の実施形態において、本発明は、それぞれがＩｇＧ結合ドメインを含む少なくとも２つの異なるブドウ球菌ポリペプチドを含む免疫原性組成物を開示する。
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