免疫原性ペプチドおよび免疫障害におけるその使用
本発明は、新規なペプチドおよびそのホモログを提供する。本発明のペプチドは、（ｉ）抗原（自己または非自己）のＴ細胞エピトープであって、クラスＩＩ主要組織適合遺伝子複合体（ＭＨＣ）決定基によって提示され、場合によりリンカーの使用によって（ｉｉ）低下した活性を有するアミノ酸配列、たとえばチオレダクターゼ配列に結合されたＣＤ４＋Ｔ細胞、より詳細にはアレルゲンまたは自己抗原によって認識される免疫反応を引き起こす可能性を備えているＴ細胞エピトープに関する。本発明のペプチドは、特に免疫障害、さらに詳細にはアレルギー障害または自己免疫疾患の予防または治療のための有用な薬剤であることが示されている。本発明はそれゆえ、免疫障害の予防または治療用の医薬の製造のための前記ペプチドの使用を提供し、さらに前記ペプチドを使用することによって免疫障害を治療または予防する方法を提供する。本発明は、前記ペプチドを含む組成物も提供する。
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【特許請求の範囲】
【請求項１】
人工配列を含む抗原タンパク質に由来する単離免疫原性ペプチドであって、
−前記抗原タンパク質のＴ細胞エピトープ、および
−モチーフＣ−Ｘ（２）−Ｃであって、前記モチーフが前記エピトープと隣接するか、または多くても７個のアミノ酸のリンカーによって前記エピトープから隔離されるかのどちらかである、モチーフＣ−Ｘ（２）−Ｃ
を含む、単離免疫原性ペプチド。
【請求項２】
人工配列を含む抗原タンパク質に由来する単離免疫原性ペプチドであって、
−前記抗原タンパク質のＴ細胞エピトープ、および
−モチーフＣ−Ｘ（２）−［ＣＳＴ］または［ＣＳＴ］−Ｘ（２）−Ｃであって、前記モチーフが前記エピトープと隣接するか、または多くても７個のアミノ酸のリンカーによって前記エピトープから隔離されるかのどちらかであり、前記モチーフが前記タンパク質中のＴ細胞エピトープのＮ末端側またはＣ末端側のアミノ酸１１個の領域内で自然発生しない、モチーフＣ−Ｘ（２）−［ＣＳＴ］または［ＣＳＴ］−Ｘ（２）−Ｃ
を含む、単離免疫原性ペプチド。
【請求項３】
人工配列を含む抗原タンパク質に由来する単離免疫原性ペプチドであって、
−前記抗原タンパク質のＴ細胞エピトープ、および
−モチーフＣ−Ｘ（２）−［ＳＴ］または［ＳＴ］−Ｘ（２）−Ｃであって、前記モチーフが前記エピトープと隣接するか、または多くても７個のアミノ酸のリンカーによって前記エピトープから隔離されるかのどちらかであり、前記モチーフがＣ−Ｘ（２）−ＳまたはＳ−Ｘ（２）−Ｃである場合、前記Ｔ細胞エピトープがＤｅｒ ｐ ２のｐ２１−３５ペプチドの配列ＥＰＣＩＩＨＲＧＫＰ［配列番号：１］を含まない、モチーフＣ−Ｘ（２）−［ＳＴ］または［ＳＴ］−Ｘ（２）−Ｃ
を含む、単離免疫原性ペプチド。
【請求項４】
前記モチーフがＣ−Ｘ（２）−ＳまたはＳ−Ｘ（２）−Ｃである場合、前記抗原タンパク質がＤｅｒ ｐ ２でない、請求項３に記載のペプチド。
【請求項５】
前記配列が晩期エンドソームターゲティング配列をさらに含む、請求項１〜４のいずれかに記載のペプチド。
【請求項６】
エピトープのＮ末端側に位置決めされたモチーフを含む、請求項１〜５のいずれか１項に記載のペプチド。
【請求項７】
前記人工配列がアミノ酸１２〜１９個の長さを有する、請求項１〜６のいずれか１項に記載のペプチド。
【請求項８】
モチーフ内の少なくとも１つのＸがＧｌｙ、Ａｌａ、ＳｅｒまたはＴｈｒである、請求項１〜６のいずれか１項に記載のペプチド。
【請求項９】
モチーフ内の少なくとも１つのＸがＨまたはＰである、請求項１〜８のいずれか１項に記載のペプチド。
【請求項１０】
前記モチーフ内のＣがメチル化されている、請求項１〜９のいずれか１項に記載のペプチド。
【請求項１１】
抗原タンパク質が自己抗原である、請求項１〜１０のいずれか１項に記載のペプチド。
【請求項１２】
抗原がサイログロブリン、甲状腺ペルオキシダーゼ、ＴＳＨ受容体、インスリン（プロインスリン）、グルタミン酸脱炭酸酵素（ＧＡＤ）、チロシンホスファターゼＩＡ−２、ミエリン乏突起膠細胞タンパク質、熱ショックタンパク質ＨＳＰ６５の群より選択される自己抗原である、請求項１１に記載のペプチド。
【請求項１３】
抗原タンパク質がアレルゲンである、請求項１〜１０のいずれか１項に記載のペプチド。
【請求項１４】
アレルゲンがシラカンバＢｅｔ ｖ１アレルゲン、ウシベータ−ラクトグロブリンおよびＤｅｒ ｐ １から成る群より選択される、請求項１３に記載のペプチド。
【請求項１５】
医薬としての使用のための、請求項１〜１４のいずれか１項に記載のペプチド。
【請求項１６】
自己免疫障害の治療および予防での使用のための、請求項１５に記載のペプチド。
【請求項１７】
多発性硬化症、自発的インスリン依存性糖尿病および自己免疫甲状腺炎から成る群より選択される自己免疫障害の治療および予防での使用のための、請求項１６に記載のペプチド。
【請求項１８】
アレルギー状態の治療および予防での使用のための、請求項１５に記載のペプチド。
【請求項１９】
チリダニアレルギー、牛乳アレルギーおよびカンバ花粉アレルギーから成る群より選択されるアレルギー状態の治療および予防での使用のための、請求項１８に記載のペプチド。
【請求項２０】
細胞溶解性ＣＤ４＋Ｔ細胞活性を誘発できる抗原タンパク質のペプチドを調製する方法であって、
（ａ）前記抗原タンパク質のＴ細胞エピトープから成るペプチド配列を提供するステップ、および
（ｂ）前記ペプチド配列にモチーフＣ−Ｘ（２）−Ｃを含む配列を、前記モチーフおよび前記エピトープが相互に隣接するか、または多くてもアミノ酸７個のリンカーによって隔離されるかのどちらかであるように、結合するステップ
を含む、方法。
【請求項２１】
細胞溶解性ＣＤ４＋Ｔ細胞活性を誘発できる抗原タンパク質のペプチドを調製する方法であって、
（ａ）前記抗原タンパク質のＴ細胞エピトープから成るペプチド配列を提供するステップ（ここでモチーフＣ−Ｘ（２）−［ＣＳＴ］または［ＣＳＴ］−Ｘ（２）−Ｃが前記タンパク質中のＴ細胞エピトープのＮ末端側またはＣ末端側のアミノ酸１１個の領域内で自然発生しない）、および
（ｂ）前記ペプチド配列にモチーフＣ−Ｘ（２）−［ＣＳＴ］または［ＣＳＴ］−Ｘ（２）−Ｃを含む配列を、前記モチーフおよび前記エピトープが相互に隣接するか、または多くてもアミノ酸７個のリンカーによって隔離されるかのどちらかであるように、結合するステップ
を含む、方法。
【請求項２２】
細胞溶解性ＣＤ４＋Ｔ細胞活性を誘発できる抗原タンパク質のペプチドを調製する方法であって、
（ａ）前記抗原タンパク質のＴ細胞エピトープから成るペプチド配列を提供するステッ
プ、および
（ｂ）前記ペプチド配列にモチーフＣ−Ｘ（２）−［ＣＳＴ］または［ＣＳＴ］−Ｘ（２）−Ｃを含む配列を、前記モチーフおよび前記エピトープが相互に隣接するか、または多くてもアミノ酸７個のリンカーによって隔離されるかのどちらかであるように、結合するステップを含み、
前記モチーフがＣ−Ｘ（２）−ＳまたはＳ−Ｘ（２）−Ｃである場合、前記Ｔ細胞エピトープがＤｅｒ ｐ ２のｐ２１−３５ペプチドの配列ＥＰＣＩＩＨＲＧＫＰ［配列番号：１］を含まない、方法。
【請求項２３】
前記抗原タンパク質がＤｅｒ ｐ ２でない、請求項２２に記載の方法。
【請求項２４】
エピトープ中のアミノ酸を修飾することによって前記ペプチドの配列を修飾することと、それによりＭＨＣＩＩ溝に適合する能力が維持されるように前記修飾ペプチドにおけるエピトープの配列が修飾されるのを確実にすることをさらに含む、請求項２０〜２３のいずれか１項に記載の方法。
【請求項２５】
細胞溶解性ＣＤ４＋Ｔ細胞活性を誘発できる抗原タンパク質の単離免疫原性ペプチドを調製する方法であって、
（ａ）前記抗原タンパク質内でＴ細胞エピトープのＮ末端側またはＣ末端側のアミノ酸１１個の領域内のモチーフＣ−Ｘ（２）−［ＣＳＴ］または［ＣＳＴ］−Ｘ（２）−Ｃに前記抗原タンパク質中で隣接された前記Ｔ細胞エピトープを含む配列を同定するステップ、および
（ｂ）アミノ酸１２〜１９個の単離ペプチドとして前記配列を含むペプチドを産生するステップ
を含み、
前記抗原タンパク質がＤｅｒ ｐ ２でない、方法。
【請求項２６】
モチーフ中のアミノ酸を修飾することによって、および／またはモチーフとエピトープとの間のアミノ酸の数を変更することによって、および／またはエピトープ配列を修飾することによって、前記ペプチドの配列を修飾することと、それにより前記修飾されたペプチドにおいて：
−Ｔ細胞エピトープのＭＨＣＩＩ溝に適合する能力が維持される、
−モチーフが保存される、ならびに
−前記モチーフおよび前記エピトープが相互に隣接されたままか、または多くてもアミノ酸７個のリンカーによって隔離されたままであることを確実にすることをさらに含む、請求項２５に記載の方法。
【請求項２７】
晩期エンドソームターゲティング配列を、ステップｂ）で得たペプチドに結合するステップをさらに含む、請求項２０〜２６のいずれか１項に記載の方法。
【請求項２８】
細胞傷害性Ｔｒｅｇの集団を同定する方法であって、細胞が次の特徴：
−細胞がＣＤ４を発現すること、
−細胞がＩＬ−１０またはＴＧＦ−ベータを発現しないこと、ならびに
−細胞がＫｒｏｘ−２０を発現して、グランザイムおよびＦａｓリガンドを生成すること
を有することを判定することを含む、方法。
【請求項２９】
細胞傷害性Ｔｒｅｇの集団を同定する方法であって、非細胞傷害性Ｔｒｅｇと比較したときに、次の特徴：
ａ）活性化時におけるＣＤ１０３、ＣＴＬＡ−４、ＦａｓＬおよびＩＣＯＳを含む表面
マーカーの発現増進、
ｂ）ＣＤ２５の高度発現、ＣＤ４、ＩＣＯＳ、ＣＴＬＡ−４、ＧＩＴＲの発現およびＣＤ１２７（ＩＬ７−Ｒ）の低発現または無発現、
ｃ）転写因子Ｔ−ｂｅｔおよび／またはｅｇｒ−２（Ｋｒｏｘ−２０）の発現、しかし転写抑制因子Ｆｏｘｐ３の無発現、
ｄ）ＩＦＮ−ガンマの高度産生およびＩＬ−１０、ＩＬ−４、ＩＬ−５、ＩＬ−１３またはＴＧＦ−ベータがないか、ごく微量、
ｅ）活性化時のＦａｓＬならびにグランザイムＢおよびＣを含むマーカーの発現増進、の１つ以上を判定することを含む、方法。
【請求項３０】
これらの細胞がＴＣＲ認識による活性化に応答しないことを判定することをさらに含む、請求項２８または２９に記載の方法。
【請求項３１】
細胞傷害特性を備えた抗原特異的調節Ｔ細胞の集団を得る方法であって、
−末梢血球を提供するステップ、
−前記血球に請求項１〜１４のいずれかに記載の免疫原性ペプチドを接触させるステップ、および
−ＩＬ−２の存在下で前記細胞を増殖させるステップ
を含む、方法。
【請求項３２】
細胞傷害性を備えた抗原特異的調節Ｔ細胞の集団を得る方法であって、
−請求項１〜１４のいずれかに記載の免疫原性ペプチドを提供するステップ、
−前記ペプチドを被験体に投与するステップ、および
−前記被験体から前記抗原特異的調節Ｔ細胞の集団を得るステップ
を含む、方法。
【請求項３３】
アレルギー状態または自己免疫障害の治療および予防での使用のための、請求項３１または３２の方法によって得ることができる、Ｔ調節細胞の集団。
【請求項３４】
個体における自己免疫障害を治療または予防する方法であって、請求項１１または１２に記載の免疫原性ペプチドを前記個体に投与するステップを含む、方法。
【請求項３５】
個体におけるアレルギー状態の症状を治療または低減する方法であって、請求項１３または１４に記載の免疫原性ペプチドを前記個体に投与するステップを含む、方法。
【請求項３６】
個体におけるアレルギー状態または自己免疫障害を治療または予防する方法であって、
−前記個体の末梢血球を提供するステップ、
−前記血球に請求項１〜１４のいずれかに記載の抗原ペプチドを接触させるステップ、
−前記血球を増殖させるステップ、および
−前記増殖血球を前記個体に投与するステップ
を含む、方法。
【請求項１】
人工配列を含む抗原タンパク質に由来する単離免疫原性ペプチドであって、
−前記抗原タンパク質のＴ細胞エピトープ、および
−モチーフＣ−Ｘ（２）−Ｃであって、前記モチーフが前記エピトープと隣接するか、または多くても７個のアミノ酸のリンカーによって前記エピトープから隔離されるかのどちらかである、モチーフＣ−Ｘ（２）−Ｃ
を含む、単離免疫原性ペプチド。
【請求項２】
人工配列を含む抗原タンパク質に由来する単離免疫原性ペプチドであって、
−前記抗原タンパク質のＴ細胞エピトープ、および
−モチーフＣ−Ｘ（２）−［ＣＳＴ］または［ＣＳＴ］−Ｘ（２）−Ｃであって、前記モチーフが前記エピトープと隣接するか、または多くても７個のアミノ酸のリンカーによって前記エピトープから隔離されるかのどちらかであり、前記モチーフが前記タンパク質中のＴ細胞エピトープのＮ末端側またはＣ末端側のアミノ酸１１個の領域内で自然発生しない、モチーフＣ−Ｘ（２）−［ＣＳＴ］または［ＣＳＴ］−Ｘ（２）−Ｃ
を含む、単離免疫原性ペプチド。
【請求項３】
人工配列を含む抗原タンパク質に由来する単離免疫原性ペプチドであって、
−前記抗原タンパク質のＴ細胞エピトープ、および
−モチーフＣ−Ｘ（２）−［ＳＴ］または［ＳＴ］−Ｘ（２）−Ｃであって、前記モチーフが前記エピトープと隣接するか、または多くても７個のアミノ酸のリンカーによって前記エピトープから隔離されるかのどちらかであり、前記モチーフがＣ−Ｘ（２）−ＳまたはＳ−Ｘ（２）−Ｃである場合、前記Ｔ細胞エピトープがＤｅｒ ｐ ２のｐ２１−３５ペプチドの配列ＥＰＣＩＩＨＲＧＫＰ［配列番号：１］を含まない、モチーフＣ−Ｘ（２）−［ＳＴ］または［ＳＴ］−Ｘ（２）−Ｃ
を含む、単離免疫原性ペプチド。
【請求項４】
前記モチーフがＣ−Ｘ（２）−ＳまたはＳ−Ｘ（２）−Ｃである場合、前記抗原タンパク質がＤｅｒ ｐ ２でない、請求項３に記載のペプチド。
【請求項５】
前記配列が晩期エンドソームターゲティング配列をさらに含む、請求項１〜４のいずれかに記載のペプチド。
【請求項６】
エピトープのＮ末端側に位置決めされたモチーフを含む、請求項１〜５のいずれか１項に記載のペプチド。
【請求項７】
前記人工配列がアミノ酸１２〜１９個の長さを有する、請求項１〜６のいずれか１項に記載のペプチド。
【請求項８】
モチーフ内の少なくとも１つのＸがＧｌｙ、Ａｌａ、ＳｅｒまたはＴｈｒである、請求項１〜６のいずれか１項に記載のペプチド。
【請求項９】
モチーフ内の少なくとも１つのＸがＨまたはＰである、請求項１〜８のいずれか１項に記載のペプチド。
【請求項１０】
前記モチーフ内のＣがメチル化されている、請求項１〜９のいずれか１項に記載のペプチド。
【請求項１１】
抗原タンパク質が自己抗原である、請求項１〜１０のいずれか１項に記載のペプチド。
【請求項１２】
抗原がサイログロブリン、甲状腺ペルオキシダーゼ、ＴＳＨ受容体、インスリン（プロインスリン）、グルタミン酸脱炭酸酵素（ＧＡＤ）、チロシンホスファターゼＩＡ−２、ミエリン乏突起膠細胞タンパク質、熱ショックタンパク質ＨＳＰ６５の群より選択される自己抗原である、請求項１１に記載のペプチド。
【請求項１３】
抗原タンパク質がアレルゲンである、請求項１〜１０のいずれか１項に記載のペプチド。
【請求項１４】
アレルゲンがシラカンバＢｅｔ ｖ１アレルゲン、ウシベータ−ラクトグロブリンおよびＤｅｒ ｐ １から成る群より選択される、請求項１３に記載のペプチド。
【請求項１５】
医薬としての使用のための、請求項１〜１４のいずれか１項に記載のペプチド。
【請求項１６】
自己免疫障害の治療および予防での使用のための、請求項１５に記載のペプチド。
【請求項１７】
多発性硬化症、自発的インスリン依存性糖尿病および自己免疫甲状腺炎から成る群より選択される自己免疫障害の治療および予防での使用のための、請求項１６に記載のペプチド。
【請求項１８】
アレルギー状態の治療および予防での使用のための、請求項１５に記載のペプチド。
【請求項１９】
チリダニアレルギー、牛乳アレルギーおよびカンバ花粉アレルギーから成る群より選択されるアレルギー状態の治療および予防での使用のための、請求項１８に記載のペプチド。
【請求項２０】
細胞溶解性ＣＤ４＋Ｔ細胞活性を誘発できる抗原タンパク質のペプチドを調製する方法であって、
（ａ）前記抗原タンパク質のＴ細胞エピトープから成るペプチド配列を提供するステップ、および
（ｂ）前記ペプチド配列にモチーフＣ−Ｘ（２）−Ｃを含む配列を、前記モチーフおよび前記エピトープが相互に隣接するか、または多くてもアミノ酸７個のリンカーによって隔離されるかのどちらかであるように、結合するステップ
を含む、方法。
【請求項２１】
細胞溶解性ＣＤ４＋Ｔ細胞活性を誘発できる抗原タンパク質のペプチドを調製する方法であって、
（ａ）前記抗原タンパク質のＴ細胞エピトープから成るペプチド配列を提供するステップ（ここでモチーフＣ−Ｘ（２）−［ＣＳＴ］または［ＣＳＴ］−Ｘ（２）−Ｃが前記タンパク質中のＴ細胞エピトープのＮ末端側またはＣ末端側のアミノ酸１１個の領域内で自然発生しない）、および
（ｂ）前記ペプチド配列にモチーフＣ−Ｘ（２）−［ＣＳＴ］または［ＣＳＴ］−Ｘ（２）−Ｃを含む配列を、前記モチーフおよび前記エピトープが相互に隣接するか、または多くてもアミノ酸７個のリンカーによって隔離されるかのどちらかであるように、結合するステップ
を含む、方法。
【請求項２２】
細胞溶解性ＣＤ４＋Ｔ細胞活性を誘発できる抗原タンパク質のペプチドを調製する方法であって、
（ａ）前記抗原タンパク質のＴ細胞エピトープから成るペプチド配列を提供するステッ
プ、および
（ｂ）前記ペプチド配列にモチーフＣ−Ｘ（２）−［ＣＳＴ］または［ＣＳＴ］−Ｘ（２）−Ｃを含む配列を、前記モチーフおよび前記エピトープが相互に隣接するか、または多くてもアミノ酸７個のリンカーによって隔離されるかのどちらかであるように、結合するステップを含み、
前記モチーフがＣ−Ｘ（２）−ＳまたはＳ−Ｘ（２）−Ｃである場合、前記Ｔ細胞エピトープがＤｅｒ ｐ ２のｐ２１−３５ペプチドの配列ＥＰＣＩＩＨＲＧＫＰ［配列番号：１］を含まない、方法。
【請求項２３】
前記抗原タンパク質がＤｅｒ ｐ ２でない、請求項２２に記載の方法。
【請求項２４】
エピトープ中のアミノ酸を修飾することによって前記ペプチドの配列を修飾することと、それによりＭＨＣＩＩ溝に適合する能力が維持されるように前記修飾ペプチドにおけるエピトープの配列が修飾されるのを確実にすることをさらに含む、請求項２０〜２３のいずれか１項に記載の方法。
【請求項２５】
細胞溶解性ＣＤ４＋Ｔ細胞活性を誘発できる抗原タンパク質の単離免疫原性ペプチドを調製する方法であって、
（ａ）前記抗原タンパク質内でＴ細胞エピトープのＮ末端側またはＣ末端側のアミノ酸１１個の領域内のモチーフＣ−Ｘ（２）−［ＣＳＴ］または［ＣＳＴ］−Ｘ（２）−Ｃに前記抗原タンパク質中で隣接された前記Ｔ細胞エピトープを含む配列を同定するステップ、および
（ｂ）アミノ酸１２〜１９個の単離ペプチドとして前記配列を含むペプチドを産生するステップ
を含み、
前記抗原タンパク質がＤｅｒ ｐ ２でない、方法。
【請求項２６】
モチーフ中のアミノ酸を修飾することによって、および／またはモチーフとエピトープとの間のアミノ酸の数を変更することによって、および／またはエピトープ配列を修飾することによって、前記ペプチドの配列を修飾することと、それにより前記修飾されたペプチドにおいて：
−Ｔ細胞エピトープのＭＨＣＩＩ溝に適合する能力が維持される、
−モチーフが保存される、ならびに
−前記モチーフおよび前記エピトープが相互に隣接されたままか、または多くてもアミノ酸７個のリンカーによって隔離されたままであることを確実にすることをさらに含む、請求項２５に記載の方法。
【請求項２７】
晩期エンドソームターゲティング配列を、ステップｂ）で得たペプチドに結合するステップをさらに含む、請求項２０〜２６のいずれか１項に記載の方法。
【請求項２８】
細胞傷害性Ｔｒｅｇの集団を同定する方法であって、細胞が次の特徴：
−細胞がＣＤ４を発現すること、
−細胞がＩＬ−１０またはＴＧＦ−ベータを発現しないこと、ならびに
−細胞がＫｒｏｘ−２０を発現して、グランザイムおよびＦａｓリガンドを生成すること
を有することを判定することを含む、方法。
【請求項２９】
細胞傷害性Ｔｒｅｇの集団を同定する方法であって、非細胞傷害性Ｔｒｅｇと比較したときに、次の特徴：
ａ）活性化時におけるＣＤ１０３、ＣＴＬＡ−４、ＦａｓＬおよびＩＣＯＳを含む表面
マーカーの発現増進、
ｂ）ＣＤ２５の高度発現、ＣＤ４、ＩＣＯＳ、ＣＴＬＡ−４、ＧＩＴＲの発現およびＣＤ１２７（ＩＬ７−Ｒ）の低発現または無発現、
ｃ）転写因子Ｔ−ｂｅｔおよび／またはｅｇｒ−２（Ｋｒｏｘ−２０）の発現、しかし転写抑制因子Ｆｏｘｐ３の無発現、
ｄ）ＩＦＮ−ガンマの高度産生およびＩＬ−１０、ＩＬ−４、ＩＬ−５、ＩＬ−１３またはＴＧＦ−ベータがないか、ごく微量、
ｅ）活性化時のＦａｓＬならびにグランザイムＢおよびＣを含むマーカーの発現増進、の１つ以上を判定することを含む、方法。
【請求項３０】
これらの細胞がＴＣＲ認識による活性化に応答しないことを判定することをさらに含む、請求項２８または２９に記載の方法。
【請求項３１】
細胞傷害特性を備えた抗原特異的調節Ｔ細胞の集団を得る方法であって、
−末梢血球を提供するステップ、
−前記血球に請求項１〜１４のいずれかに記載の免疫原性ペプチドを接触させるステップ、および
−ＩＬ−２の存在下で前記細胞を増殖させるステップ
を含む、方法。
【請求項３２】
細胞傷害性を備えた抗原特異的調節Ｔ細胞の集団を得る方法であって、
−請求項１〜１４のいずれかに記載の免疫原性ペプチドを提供するステップ、
−前記ペプチドを被験体に投与するステップ、および
−前記被験体から前記抗原特異的調節Ｔ細胞の集団を得るステップ
を含む、方法。
【請求項３３】
アレルギー状態または自己免疫障害の治療および予防での使用のための、請求項３１または３２の方法によって得ることができる、Ｔ調節細胞の集団。
【請求項３４】
個体における自己免疫障害を治療または予防する方法であって、請求項１１または１２に記載の免疫原性ペプチドを前記個体に投与するステップを含む、方法。
【請求項３５】
個体におけるアレルギー状態の症状を治療または低減する方法であって、請求項１３または１４に記載の免疫原性ペプチドを前記個体に投与するステップを含む、方法。
【請求項３６】
個体におけるアレルギー状態または自己免疫障害を治療または予防する方法であって、
−前記個体の末梢血球を提供するステップ、
−前記血球に請求項１〜１４のいずれかに記載の抗原ペプチドを接触させるステップ、
−前記血球を増殖させるステップ、および
−前記増殖血球を前記個体に投与するステップ
を含む、方法。
【図１】
【図２】
【図３】
【図４−１】
【図４−２】
【図５】
【図６】
【図７】
【図８】
【図９】
【図１０】
【図１１−１】
【図１１−２】
【図１１−３】
【図１２Ａ】
【図１２】
【図１２Ｄ】
【図１３−１】
【図１３−２】
【図１３−３】
【図１４−１】
【図１４−２】
【図１４−３】
【図１４−４】
【図１４−５】
【図１５−１】
【図１５−２】
【図１６−１】
【図１６−２】
【図１７】
【図１８Ａ】
【図１８Ｂ】
【図１９Ａ】
【図１９Ｂ】
【図２０】
【図２１】
【図２２】
【図２３】
【図２】
【図３】
【図４−１】
【図４−２】
【図５】
【図６】
【図７】
【図８】
【図９】
【図１０】
【図１１−１】
【図１１−２】
【図１１−３】
【図１２Ａ】
【図１２】
【図１２Ｄ】
【図１３−１】
【図１３−２】
【図１３−３】
【図１４−１】
【図１４−２】
【図１４−３】
【図１４−４】
【図１４−５】
【図１５−１】
【図１５−２】
【図１６−１】
【図１６−２】
【図１７】
【図１８Ａ】
【図１８Ｂ】
【図１９Ａ】
【図１９Ｂ】
【図２０】
【図２１】
【図２２】
【図２３】
【公表番号】特表２０１０−５００３０８（Ｐ２０１０−５００３０８Ａ）
【公表日】平成２２年１月７日（２０１０．１．７）
【国際特許分類】
【出願番号】特願２００９−５２３２０９（Ｐ２００９−５２３２０９）
【出願日】平成１９年８月１３日（２００７．８．１３）
【国際出願番号】ＰＣＴ／ＥＰ２００７／００７１６５
【国際公開番号】ＷＯ２００８／０１７５１７
【国際公開日】平成２０年２月１４日（２００８．２．１４）
【出願人】（５０２０１４３６３）ライフ・サイエンシーズ・リサーチ・パートナーズ・フェレニゲング・ゾンデル・ウィンストーメルク (12)
【氏名又は名称原語表記】ＬＩＦＥ ＳＣＩＥＮＣＥＳ ＲＥＳＥＡＲＣＨ ＰＡＲＴＮＥＲＳ ＶＺＷ
【Ｆターム（参考）】
【公表日】平成２２年１月７日（２０１０．１．７）
【国際特許分類】
【出願日】平成１９年８月１３日（２００７．８．１３）
【国際出願番号】ＰＣＴ／ＥＰ２００７／００７１６５
【国際公開番号】ＷＯ２００８／０１７５１７
【国際公開日】平成２０年２月１４日（２００８．２．１４）
【出願人】（５０２０１４３６３）ライフ・サイエンシーズ・リサーチ・パートナーズ・フェレニゲング・ゾンデル・ウィンストーメルク (12)
【氏名又は名称原語表記】ＬＩＦＥ ＳＣＩＥＮＣＥＳ ＲＥＳＥＡＲＣＨ ＰＡＲＴＮＥＲＳ ＶＺＷ
【Ｆターム（参考）】
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