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Fターム[4B024HA03]の内容

突然変異又は遺伝子工学 (218,933) | 遺伝子工学関連技術 (32,419) | 生産物(蛋白)の分離、精製 (2,507)

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Fターム[4B024HA03]に分類される特許

2,041 - 2,060 / 2,454


本発明は、hK1結合ポリペプチドならびにこのようなポリペプチドを含む組成物およびこのようなポリペプチドを作製する方法および使用する方法を特徴とする。本発明は、免疫グロブリン重鎖(HC)可変ドメイン配列および免疫グロブリン軽鎖(LC)可変ドメイン配列を含むタンパク質を提供し、ここでこのHC可変ドメイン配列およびこのLC可変ドメイン配列は、hK1に結合して、hK1の酵素活性を阻害する抗原結合部位を形成する。
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第二の非RAGEポリペプチドと連結したRAGEポリペプチド配列を含むRAGE融合タンパク質を開示する。前記RAGE融合タンパク質は、RAGEリガンド結合部位を含むRAGEポリペプチド・ドメイン、及び免疫グロブリンCH2ドメインに直接連結されたドメイン間リンカーを利用できる。そのような融合タンパク質は、RAGEリガンドに対する特異的で、高い親和性結合を提供しうる。また、RAGE媒介性病理の治療法としてのRAGE融合タンパク質の使用も開示しうる。 (もっと読む)


本発明は、関心のある安定化された細胞を生産するための方法であって、関心のある前記細胞中に存在する場合に該関心のある細胞を安定化させることができるところの核酸配列を、該関心のある細胞の幹細胞及び/又は前駆細胞に備えること、前記幹細胞及び/又は前駆細胞を非ヒト動物に備えること、前記動物において、該関心のある細胞の生成を許すこと、及び該関心のある細胞を得ることを含む方法を提供する。前記動物は好ましくは、ヒト幹細胞及び/又はヒト前駆細胞を備えられ、ヒト細胞株の生産を許す。 (もっと読む)


【解決手段】 C3タンパク質に結合し、補体活性化を阻害することができるペプチド及びペプチド擬態を有する化合物が開示される。これらの化合物は、現在利用可能な化合物と比較して、改良された補体活性化阻害活性を示す。前記ペプチドをコード化する単離核酸分子も開示される。 (もっと読む)


本発明は、色素リガンドアフィニティークロマトグラフィーと逆相クロマトグラフィーに基づく、シスチンノットスーパーファミリーからのタンパク質を分離するための二段法に関する。有利なことに、本方法は比較的短時間に実行することができ、安価な試薬を用い、精製過程の前およびその最中にわずかな試料調製しか必要としない。シスチンノットタンパク質と目的とするタンパク質との間のタンパク質融合が、この目的とするタンパク質または同タンパク質を含む複合体の、開示される二段法を用いた単離のためにさらに提供される。 (もっと読む)


【課題】ヒノキ花粉と交差反応性を持つスギ花粉症患者も含めた春期樹木花粉症に対するペプチド免疫療法や、春期樹木花粉症の診断に有用なペプチドの提供。
【解決手段】ヒノキ花粉症患者から樹立したT細胞ラインを、ヒノキ花粉アレルゲンの一次構造をカバーするオーバーラップペプチドで刺激することにより、ヒノキ花粉アレルゲン分子上のT細胞エピトープペプチドを同定した。 (もっと読む)


本発明は、セリンプロテアーゼ活性を阻害するタンパク質の分野に関する。本発明は、セリンプロテアーゼ阻害性タンパク質の生産のための核酸構築物、ベクター及び宿主細胞、そのようなタンパク質を含有する製薬学的組成物ならびにそれらの使用方法の分野にも関する。 (もっと読む)


【課題】遺伝子組換えや、遺伝子解析などの遺伝子工学の分野で有用な新規II型制限酵素を提供する。
【解決手段】二重鎖デオキシリボ核酸中の下記式:
【化1】


(式中、Aはアデニン、Gはグアニン、Tはチミン、Cはシトシンを示す)で表される塩基配列を特異的に認識し、かつこれを矢印で示した位置で特異的に切断する能力を有することを特徴とする制限酵素 。 (もっと読む)


MUC1タンパク質の開裂の後に細胞表面上に残っているMUC1細胞外断片上に存在する、MUC−H上のエピトープに特異的な、抗体およびペプチドリガンドを本明細書で記述している。 (もっと読む)


【課題】ヒト脊髄性筋萎縮症をはじめとする各種アポトーシス性疾患の発症メカニズムの解明、発症の危険性の診断、発症の予防もしくは病態の改善、治療のための医療技術及び薬剤の開発等に有用の遺伝子材料において、新規なアポトーシス抑制蛋白質と、この蛋白質をコードするcDNAを提供する。
【解決手段】特定のアミノ酸配列からなるヒト・アポトーシス抑制蛋白質と、このヒト・アポトーシス抑制蛋白質をコードするヒト遺伝子のcDNAであって、特定の塩基配列からなるcDNA。 (もっと読む)


本発明は少なくとも1つのCH1欠失ミメティボディまたは特定部分またはバリアントをコードする単離された核酸を含む少なくとも1つの新規ヒトCH1欠失ミメティボディまたは特定部分またはバリアント、CH1欠失ミメティボディまたは特定部分またはバリアント、ベクター、宿主細胞、トランスジェニック動物もしくは植物、および治療用組成物、方法およびデバイスを含むそれらの作成および使用法に関する。 (もっと読む)


【課題】ATCC受付番号HB10916のハイブリドーマによって産生されるモノクローナル抗体に関連する技術を提供する。
【解決手段】ATCC受付番号HB10916のハイブリドーマによって産生されるモノクローナル抗体5c8により特異的に認識されるタンパク質に結合することが可能なモノクローナル抗体を提供する。この発明はまたATCC受付番号HB10916のハイブリドーマによって産生されるモノクローナル抗体5c8により特異的に認識される単離タンパク質を提供する。この発明は、さらに、ATCC受付番号HB10916のハイブリドーマによって産生されるモノクローナル抗体5c8により特異的に認識されるタンパク質をコードする単離核酸分子を提供する。この発明はまたB細胞に接触依存性ヘルパー機能を本質的に付与し得るD1.1と呼ばれるATCC受付番号CRL10915のヒトCD4-T細胞白血病細胞を提供する。 (もっと読む)


本発明は、ヒトインスリン様成長因子I受容体IGF−IRと特異的に結合することができ、且つ/又はそのIGF−IRのチロシンキナーゼ活性を特異的に阻害することができる新規な抗体、特にマウスのモノクローナル抗体、キメラモノクローナル抗体及びヒト化モノクローナル抗体、並びにこれらの抗体をコードするアミノ酸配列及び核酸配列に関する。本発明はまた、IGF−IRを過剰発現する癌又はその受容体の過剰発現に関連した病状の予防的処置及び/又は治療的処置を目的とした薬剤としての、並びにIGF−IRの過剰発現に関連した疾患の診断のための方法又はキットにおけるこれら抗体の使用を含む。本発明は最後に、このような抗体と、抗EGFR抗体、及び/又は抗VEGF抗体、及び/又は腫瘍進行もしくは転移に関与する他の成長因子に対する抗体、及び/又は化合物、及び/又は抗癌剤、又は毒素と共役した物質とを組み合わせて含む、製品及び/又は組成物、並びに特定の癌の予防及び/又は治療のためのその使用に関する。


【配列表】
SEQUENCE LISTING


<110> PIERRE FABRE MEDICAMENT

<120> Novel anti-IGF-IR antibodies and uses thereof

<130> D22514

<140> PCT/IB2005/002619
<141> 2005-07-27

<150> US 60/591 932
<151> 2004-07-29

<150> FR 04/08379
<151> 2004-07-29

<160> 26

<170> PatentIn version 3.1

<210> 1
<211> 16
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 1

Arg Ser Ser Gln Thr Ile Ile His Ser Asn Gly Asn Thr Tyr Leu Glu
1 5 10 15


<210> 2
<211> 7
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 2

Lys Val Ser Asn Arg Phe Ser
1 5


<210> 3
<211> 10
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 3

Phe Gln Gly Ser His Val Pro Tyr Thr Phe
1 5 10


<210> 4
<211> 5
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 4

Asp Tyr Trp Met Asn
1 5


<210> 5
<211> 17
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 5

Leu Ile His Pro Ser Asp Ser Glu Thr Arg Leu Asp Gln Asn Phe Tyr
1 5 10 15

Asp


<210> 6
<211> 13
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 6

Ser Val Ile Tyr Tyr Gly Asn Tyr Arg Trp Tyr Phe Asp
1 5 10


<210> 7
<211> 11
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 7

Lys Ala Ser Gln Asn Val Val Thr Asn Val Ala
1 5 10


<210> 8
<211> 7
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 8

Ser Ala Ser Tyr Arg Tyr Ser
1 5


<210> 9
<211> 9
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 9

His Gln Tyr Asn Asn Phe Pro Leu Thr
1 5


<210> 10
<211> 5
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 10

Glu Tyr Gly Val Ser
1 5


<210> 11
<211> 16
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 11

Val Ile Trp Gly Gly Arg Asp Thr Tyr Tyr His Ser Pro Leu Lys Ser
1 5 10 15


<210> 12
<211> 6
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 12

His Glu Gly Met Asp Tyr
1 5


<210> 13
<211> 11
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 13

Ile Thr Ser Thr Asp Ile Asp Asp Asp Met Asn
1 5 10


<210> 14
<211> 7
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 14

Glu Gly Asn Thr Leu Arg Pro
1 5


<210> 15
<211> 9
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 15

Leu Gln Ser Asp Lys Met Pro Leu Thr
1 5


<210> 16
<211> 5
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 16

Asn Tyr Ala Met Ser
1 5


<210> 17
<211> 16
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 17

Ser Ile Gly Ser Ala Gly Tyr Ile His Tyr Pro Asp Ser Val Lys Gly
1 5 10 15


<210> 18
<211> 9
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 18

Glu Gly Gly Leu Val Trp Phe Ala Tyr
1 5


<210> 19
<211> 112
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 19

Asp Val Leu Met Thr Gln Thr Pro Leu Ser Leu Pro Val Ser Leu Gly
1 5 10 15

Asp Gln Ala Ser Ile Ser Cys Arg Ser Ser Gln Thr Ile Ile His Ser
20 25 30

Asn Gly Asn Thr Tyr Leu Glu Trp Tyr Leu Gln Lys Pro Gly Gln Ser
35 40 45

Pro Lys Leu Leu Ile Tyr Lys Val Ser Asn Arg Phe Ser Gly Val Pro
50 55 60

Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Lys Ile
65 70 75 80

Ser Arg Val Glu Ala Glu Asp Leu Gly Val Tyr Tyr Cys Phe Gln Gly
85 90 95

Ser His Val Pro Tyr Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Glu Ile Lys
100 105 110


<210> 20
<211> 123
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 20

Gln Ala Gln Leu Gln Gln Pro Gly Ala Val Leu Val Arg Pro Gly Ala
1 5 10 15

Ser Val Lys Leu Ser Cys Lys Ala Ser Ser Tyr Ser Phe Thr Asp Tyr
20 25 30

Trp Met Asn Trp Val Lys Arg Arg Pro Gly Gln Gly Leu Gln Trp Ile
35 40 45

Gly Leu Ile His Pro Ser Asp Ser Glu Thr Arg Leu Asp Gln Asn Phe
50 55 60

Lys Asp Lys Ala Thr Leu Thr Val Asp Lys Phe Ser Ser Thr Ala Tyr
65 70 75 80

Met Gln Leu Asn Ser Pro Thr Ser Glu Asp Ser Ala Val Tyr Tyr Cys
85 90 95

Thr Arg Ser Val Ile Tyr Tyr Gly Asn Tyr Arg Trp Tyr Phe Asp Val
100 105 110

Trp Gly Ala Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser
115 120


<210> 21
<211> 107
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 21

Asp Ile Val Met Thr Gln Ser Gln Lys Phe Met Ser Thr Ser Val Gly
1 5 10 15

Asp Arg Val Ser Val Thr Cys Lys Ala Ser Gln Asn Val Val Thr Asn
20 25 30

Val Ala Trp Tyr Gln His Lys Pro Gly His Ser Pro Lys Pro Leu Ile
35 40 45

Tyr Ser Ala Ser Tyr Arg Tyr Ser Gly Val Pro Asp Arg Phe Thr Gly
50 55 60

Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr Ile Asn Asn Val Gln Ser
65 70 75 80

Glu Asp Leu Ala Glu Tyr Phe Cys His Gln Tyr Asn Asn Phe Pro Leu
85 90 95

Thr Phe Gly Ala Gly Thr Lys Leu Glu Leu Lys
100 105


<210> 22
<211> 114
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 22

Gln Val Gln Leu Lys Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Ala Pro Ser Gln
1 5 10 15

Ser Leu Ser Ile Thr Cys Thr Val Ser Gly Phe Ser Leu Asn Glu Tyr
20 25 30

Gly Val Ser Trp Ile Arg Gln Pro Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Leu
35 40 45

Gly Val Ile Trp Gly Gly Arg Asp Thr Tyr Tyr His Ser Pro Leu Lys
50 55 60

Ser Arg Leu Ser Ile Thr Lys Asp Asn Ser Lys Ser Gln Val Phe Leu
65 70 75 80

Lys Met Asn Ser Leu Gln Thr Asp Asp Thr Ala Met Tyr Tyr Cys Ala
85 90 95

Lys His Glu Gly Met Asp Tyr Trp Gly Gln Gly Thr Ser Val Thr Val
100 105 110

Ser Ser



<210> 23
<211> 114
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 23

Gln Val Gln Leu Lys Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Ala Pro Ser Gln
1 5 10 15

Ser Leu Ser Ile Thr Cys Thr Val Ser Gly Phe Ser Leu Asn Glu Tyr
20 25 30

Gly Val Ser Trp Ile Arg Gln Pro Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Leu
35 40 45

Gly Val Ile Trp Gly Gly Gly Asp Thr Tyr Tyr His Ser Pro Leu Lys
50 55 60

Ser Arg Leu Ser Ile Thr Lys Asp Asn Ser Lys Ser Gln Val Phe Leu
65 70 75 80

Lys Met Asn Ser Leu Gln Thr Asp Asp Thr Ala Met Tyr Tyr Cys Ala
85 90 95

Lys His Glu Gly Met Asp Tyr Trp Gly Gln Gly Thr Ser Val Thr Val
100 105 110

Ser Ser



<210> 24
<211> 107
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 24

Glu Thr Thr Val Thr Gln Ser Pro Ala Ser Leu Ser Val Ala Thr Gly
1 5 10 15

Glu Lys Val Thr Ile Arg Cys Ile Thr Ser Thr Asp Ile Asp Asp Asp
20 25 30

Met Asn Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Glu Pro Pro Lys Leu Leu Ile
35 40 45

Ser Glu Gly Asn Thr Leu Arg Pro Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Ser
50 55 60

Ser Gly Tyr Gly Thr Asp Phe Val Leu Thr Ile Glu Asn Thr Leu Ser
65 70 75 80

Glu Asp Val Ala Asp Tyr Tyr Cys Leu Gln Ser Asp Lys Met Pro Leu
85 90 95

Thr Phe Gly Ala Gly Thr Lys Leu Glu Leu Lys
100 105


<210> 25
<211> 117
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 25

Glu Val Asn Leu Val Glu Ser Gly Gly Ile Leu Val Lys Pro Gly Gly
1 5 10 15

Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Asn Tyr
20 25 30

Ala Met Ser Trp Val Arg Gln Thr Pro Glu Lys Arg Leu Glu Trp Val
35 40 45

Ala Ser Ile Gly Ser Ala Gly Tyr Ile His Tyr Pro Asp Ser Val Lys
50 55 60

Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ala Arg Asn Ile Leu Tyr Leu
65 70 75 80

Gln Met Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Met Tyr Tyr Cys Ala
85 90 95

Arg Glu Gly Gly Leu Val Trp Phe Ala Tyr Trp Gly Gln Gly Thr Leu
100 105 110

Val Thr Val Ser Ala
115

<210> 26
<211> 16
<212> PRT
<213> Mus musculus

<400> 26

Val Ile Trp Gly Gly Gly Asp Thr Tyr Tyr His Ser Pro Leu Lys Ser
1 5 10 15 (もっと読む)


本発明者らは、2D7抗体の抗原を同定することを目的として、2D7抗原のクローニングを行った。その結果、2D7抗原はHLA class I分子であることが示唆された。本発明者らは、この知見に基づき、2D7抗体が細胞死誘導活性を有するか否かを検討した。その結果、2D7抗体をさらに別の抗体でクロスリンクすることで核の断片化が観察され、細胞死が誘導されることが分かった。さらに、2D7抗体のDiabodyは、さらに別の抗体を添加しなくても非常に強力な細胞死誘導活性を有することが判明した。以上の結果は、HLAを認識する抗体の低分子化抗体が細胞死誘導剤として利用できることを示している。 (もっと読む)


参照生物と比較してより成長が早い及び/又は収量が増加した非ヒト生物の作製方法であって、該生物又はその一以上の部分で配列番号2、107、125、129又は137の活性を参照生物に比較して増加させることを含む、上記方法。
(もっと読む)


転移性腫瘍で特異的に発現する細胞外基質分子であるテネイシンWが提供される。テネイシンWを発現する試料を含むシステムが、可能性のある抗腫瘍性薬物、または骨形成を促進する薬物についての、試験管内でのスクリーニング方法として用いられる。 (もっと読む)


本発明は、特定のエフェクター機能を付与するイムノグロブリン糖タンパク質上の主要なN−グリカン構造を有するイムノグロブリン糖タンパク質組成物に関する。さらに、本発明は、Man5GlcNAc2である特異的な富化されたN−グリカン構造を有する抗体を含む医薬組成物
(もっと読む)


C型肝炎ウイルス(HCV)のエンベロープタンパク質E1及びE2の立体構造エピトープについて、HCV感染者由来のモノクローナル抗体群を用いて同定し特徴を調べた。HCVタンパク質E1又はE2のこれらの保存立体構造及び直鎖状エピトープは、HCVに対するヒトの免疫応答において重要であり、ウイルスの中和に特に重要であると考えられる。これら立体構造エピトープの同定に基づいて、完全立体構造エピトープを有するペプチド及びミモトープを含むワクチンを調製し、HCV感染予防及び/又は治療のために患者に投与することができる。それぞれ特定のE1又はE2エピトープに対する、4種の異なるモノクローナル抗体グループを同定することで、HCVに対する感染者の応答に基づいて感染者を分類することができ、適当な治療投与計画を決めることができる。 (もっと読む)


本発明は、大腸菌中でより効率的にインターフェロンβを発現させるために、コドン最適化された新規核酸分子に関する。 (もっと読む)


本発明は概してインターロイキン13受容体α1鎖(IL-13Rα1)に結合し、そしてIL-13および/またはIL-4によるIL-13受容体を介したシグナル伝達に拮抗する抗体に関する。さらに特に、本発明は哺乳動物、特にIL-13Rα1に対するヒト化またはヒト抗体を提供する。これらの抗体はIL-13および/またはIL-4介在性の疾患または症状の治療または予防における用途を有する。本発明はさらに対象抗体の投与によりIL-13および/またはIL-4介在性疾患または症状を調節する方法を企図する。本発明はさらにIL-13受容体複合体を介したIL-13および/またはIL-4シグナル伝達を調節する抗体またはその他の作用物質を同定するのに有用なアッセイ系を提供する。従って、IL-13Rα1/リガンド相互作用のモジュレーターをスクリーニングする方法もまた提供される。 (もっと読む)


2,041 - 2,060 / 2,454