【課題】 塩、熱ストレス等の環境ストレス耐性向上活性を有するタンパク質の遺伝子や、環境ストレス耐性向上活性を有するタンパク質や、環境ストレス耐性が増強されたトランスジェニック植物等を提供すること。
【解決手段】 耐塩性強化活性を有する３０６アミノ酸からなるＭｃ−ＲＢＰ （ｃＤＮＡ全長：１１６２ｂｐ）及び６６５アミノ酸からなるＭｃ−ＰＡＢＰ （ｃＤＮＡ全長：２５７７ｂｐ）を、高塩濃度の土壌や乾燥地帯で生育するアイスプラントから調製する。これらのタンパク質は複数の一本鎖核酸との結合に必要なＲＮＰ−１モチーフを含む。Ｍｃ−ＲＢＰにおいては、ＲＮＰ−１モチーフを２つ含む領域のみでも耐塩性強化活性を有する。この領域を含むタンパク質は、大腸菌に対し、耐塩性及び耐熱性を強化する活性も有する。この領域を含むタンパク質は、酵母の耐塩性を強化する機能を有する。さらに、この領域を含むタンパク質は、植物の耐塩性を強化する機能を有する。 （もっと読む）

本発明は、発酵技術の分野に関する。具体的には、本発明は、単一の生産生物によって第１及び第２の発酵生産物を生産するための発酵方法であって、第１の生産物が基質より還元された状態であり、且つ第２の発酵生産物が基質より酸化された状態であるが、最終酸化生産物ＣＯ_２より酸化されていない状態であり、したがって生物における第１及び第２の生産物の同時合成が、還元力のリサイクルを可能にし、（部分）嫌気性条件下で行われ得る方法に関する。本発明はさらに、第１の発酵生産物が弱アルカリ性化合物であり、第２の発酵生産物が弱酸性化合物である方法にも関する。このような場合、両生産物は、単独の発酵槽で単独の生物によって生産することもでき、又は第１及び第２の生産物はそれぞれ、共発酵される２つの異なる生物によって生産することもできる。共発酵は、２つの発酵槽間での可溶性培地成分の循環を可能にするが、生産生物の細胞の循環を防止するマイクロシーブで連結されている２つの別々の発酵槽で行うことができる。本発明はまた、第１及び第２の発酵生産物が（不溶性）複合体又は塩を形成することができるこのような方法にも関する。 （もっと読む）

【課題】病原体に対して抵抗性を有するトランスジェニック植物ないし種子を提供する。
【解決手段】シロイヌナズナ(Arabidopsis thaliana)のRps2ポリペプチドをコードする、実質的に純粋なDNA；実質的に純粋なRps2ポリペプチド；および該DNAを用いて、トランスジェニック植物に病原体に対する病害抵抗性を提供するために植物細胞や全植物体でRps2ポリペプチドを発現させる方法からなる。 （もっと読む）

【課題】 八重咲き植物体の生産方法を提供する。
【解決手段】 雌しべの形成に関与する転写因子をコードするポリヌクレオチドと、任意の転写因子を転写抑制因子に転換する機能性ペプチドをコードするポリヌクレオチドとのキメラ遺伝子を植物細胞に導入して、上記転写因子と上記機能性ペプチドとを融合させたキメラタンパク質を植物細胞内で生産させる。該キメラタンパク質が、上記転写因子が標的とする遺伝子の発現を抑制し、八重咲き植物体が生産される。 （もっと読む）

本発明は、誘導性プロモーターの制御下で、低温、塩、及び水ストレスに対する耐性を増加する、トレハロースを生合成するための酵素をコードする核酸で形質転換されたトランスジェニック単子葉植物、植物細胞、又はプロトプラストに関する。 （もっと読む）

参照生物と比較してより成長が早い及び/又は収量が増加した非ヒト生物の作製方法であって、該生物又はその一以上の部分で配列番号2、107、125、129又は137の活性を参照生物に比較して増加させることを含む、上記方法。
（もっと読む）

本発明は、高感受性を有する組換えエンドヌクレアーゼを生産する方法、当該方法により得られるエンドヌクレアーゼ調製物、及び特にミスマッチの検出のためのそれらの使用に関する。

【配列表】
SEQUENCE LISTING

<110> GENOPLANTE-VALOR
INSTITUT NATIONAL DE LA RECHERCHE AGRONOMIQUE
BENDAHMANE, Abdelhafid
STURBOIS, Benedicte
TRIQUES, Karine
CABOCHE, Michel

<120> METHOD FOR PRODUCING HIGHLY SENSITIVE ENDONUCLEASES, NOVEL
PREPARATIONS OF ENDONUCLEASES AND USES THEREOF.

<130> MJP/bv1516-19

<150> PCT/EP2004/009159
<151> 2004-07-30

<150> PCT/EP2004/009166
<151> 2004-07-30

<160> 25

<170> PatentIn version 3.3

<210> 1
<211> 2640
<212> DNA
<213> Arabidopsis thaliana


<220>
<221> misc#feature
<223> ENDO 1 Gene At1g11190

<400> 1
aaattcgatg aggttgttat agacaagaga agacattttt atacaaaaga gtttatcatt 60

atataagttt caaactttga agatatggca tcggctttta gatcatccac gaggttgatt 120

cttgtattag gtatactgat tttgtgttcg gtttcttctg tccgaagctg gagcaaagaa 180

ggtcatattc ttacttgtag aattgctcag gtaattaagt taatgatcta ttgtttgaag 240

caactatttt ggttattctt gtcttatata tgtattagtg agatatacct acaaattttt 300

aattaggatt gacttttaaa ttgctatacg ttaccatgcc taacatctca tgtagatgat 360

catgaataca aacatgtcta atggcatatc aaattccaag tttttttggt agagatctga 420

gtcatttgac cgttataaga ttcataacaa aagttcgtat gtgtgtgttt ttgtggtgtg 480

accagaatct tttagaagcc ggaccagcac atgtagtaga gaatctgtta ccggattacg 540

tgaaaggaga tttatcagca ttgtgtgtgt ggcctgacca gatccgacat tggtacaagt 600

atcgttggac cagccatctc cattacatcg acactcccga ccaagcctgc tcttacgaat 660

actctagtaa gtcacaaccg agacattttc agataacctt aatccgtttt ctaattatct 720

tgaaccggag ttaaccaaaa aatcaattac aaataccaaa ccggattaaa aacaggggat 780

tgtcatgatc aacatggatt gaaggatatg tgtgtggatg gagcaatcca gaatttcacg 840

tctcagcttc agcattacgg tgaaggaaca tctgatcgta gatgtatgtc atcattttca 900

tttatttcat ataatgatga tatccaaagt gtaactgcgt attttgtatt ttgatgcata 960

acttaagttt ttaaaattat aatatatcct tgttcaatca catagataac atgaccgaag 1020

cccttttgtt cttgtctcat ttcatgggag atattcatca ggtttattac tcatcatcga 1080

ttcatttcac acctccacac atatagctct atttccatgt taaatattta attaacatgg 1140

tttttttttt tttccttaaa aagccgatgc atgtgggatt cacaagtgat gaaggaggaa 1200

acacgataga tttacgttgg tacaaacaca aatccaatct acatcatgta agcttcttct 1260

tttgtctctt tcaactttaa atttcatcat gaaaacaaaa aaaaaattaa cgaaggaaac 1320

aaaatatgta ggtatgggat agagagatca ttctcacggc tctaaaagaa aactacgaca 1380

agaacttgga tcttctccaa gaggatcttg agaagaacat caccaatgta atagacacta 1440

atttattcat attttactat aattttaaga atctttataa tggttatcat atattaggga 1500

ttatggcacg acgatctatc ttcgtggaca gaatgcaacg atcttatcgc ttgtccacac 1560

aagtaagttt taaattactt ggtttaagat tggcttgacg ctcgtttgaa gctagctaca 1620

aattttgata ctttttctgg tccaaaaatc ttacaaagat actgaaaata aaataatagg 1680

ttttaaactt ttaatttatt tggagttgga taggattaag tttcactaac ttccaattca 1740

aagtcaatta atagtagttt accatgatta gtgggttgac taatgtacca tatatattac 1800

cttatatcac atcttatttc cgatgtgaga tttcttatga aacataatta gactcgaacc 1860

ttttgtgttt cgatatatgt agtgtattca tgatcagaat cttattaagt ttacaactga 1920

aaactaaaat attaacatca taattataga ttcttaagta ggttttgttt gggtggagaa 1980

aatatccaat ttcgaataac attatataaa atattgaact aattttaatt gtatacgcag 2040

gtatgcttca gagagtataa agttagcttg taaatgggga tacaaaggcg tcaagtctgg 2100

tgaaacgtta tcaggtacgt tgtttgcttc ttctttttct cgtacgctaa caaaaatatt 2160

taaaaataaa cccgaccaaa tgaagtttaa ttaatcggat taatgatttt taatagtcac 2220

tacttttttt gtgtgggata tatgactgtc taatatataa ttttataaga aagctaaagg 2280

atttgtttaa taatttccga taaataattt tgcagaagaa tatttcaata caaggttgcc 2340

aatagtgatg aagagaatag ttcagggagg agttagacta gccatgatac taaaccgggt 2400

ttttagtgac gatcatgcta ttgctggtgt tgctgccact tgaaccaaac ccgacatacc 2460

ggggcatcaa agcatttgat taagagatta tttgatacat tcacaaaatt aattaaggct 2520

gatcagacat tcttttcttt tagtagcttt atctatgtga cagctaatgc ctgtggactg 2580

ctttgtttag aagtgtttag cattagatca tatgctaatt caatgttatt aattcatcgt 2640


<210> 2
<211> 305
<212> PRT
<213> Arabidopsis thaliana


<220>
<221> misc#feature
<223> Protein ENDO 1 At1g11190

<400> 2

Met Ala Ser Ala Phe Arg Ser Ser Thr Arg Leu Ile Leu Val Leu Gly
1 5 10 15


Ile Leu Ile Leu Cys Ser Val Ser Ser Val Arg Ser Trp Ser Lys Glu
20 25 30


Gly His Ile Leu Thr Cys Arg Ile Ala Gln Asn Leu Leu Glu Ala Gly
35 40 45


Pro Ala His Val Val Glu Asn Leu Leu Pro Asp Tyr Val Lys Gly Asp
50 55 60


Leu Ser Ala Leu Cys Val Trp Pro Asp Gln Ile Arg His Trp Tyr Lys
65 70 75 80


Tyr Arg Trp Thr Ser His Leu His Tyr Ile Asp Thr Pro Asp Gln Ala
85 90 95


Cys Ser Tyr Glu Tyr Ser Arg Asp Cys His Asp Gln His Gly Leu Lys
100 105 110


Asp Met Cys Val Asp Gly Ala Ile Gln Asn Phe Thr Ser Gln Leu Gln
115 120 125


His Tyr Gly Glu Gly Thr Ser Asp Arg Arg Tyr Asn Met Thr Glu Ala
130 135 140


Leu Leu Phe Leu Ser His Phe Met Gly Asp Ile His Gln Pro Met His
145 150 155 160


Val Gly Phe Thr Ser Asp Glu Gly Gly Asn Thr Ile Asp Leu Arg Trp
165 170 175


Tyr Lys His Lys Ser Asn Leu His His Val Trp Asp Arg Glu Ile Ile
180 185 190


Leu Thr Ala Leu Lys Glu Asn Tyr Asp Lys Asn Leu Asp Leu Leu Gln
195 200 205


Glu Asp Leu Glu Lys Asn Ile Thr Asn Gly Leu Trp His Asp Asp Leu
210 215 220


Ser Ser Trp Thr Glu Cys Asn Asp Leu Ile Ala Cys Pro His Lys Tyr
225 230 235 240


Ala Ser Glu Ser Ile Lys Leu Ala Cys Lys Trp Gly Tyr Lys Gly Val
245 250 255


Lys Ser Gly Glu Thr Leu Ser Glu Glu Tyr Phe Asn Thr Arg Leu Pro
260 265 270


Ile Val Met Lys Arg Ile Val Gln Gly Gly Val Arg Leu Ala Met Ile
275 280 285


Leu Asn Arg Val Phe Ser Asp Asp His Ala Ile Ala Gly Val Ala Ala
290 295 300


Thr
305


<210> 3
<211> 28
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Primer 4-960

<400> 3
gtgtttgtcc agtaatagtg tcagcata 28


<210> 4
<211> 26
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Primer 4-721

<400> 4
aggaacctga gaaaagactc gccagc 26


<210> 5
<211> 40
<212> DNA
<213> Artificial Sequence

<220>
<223> CEL N Terminal

<400> 5
tatcgttcta gagggaatga cgcgattata ttctgtgttc 40


<210> 6
<211> 27
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> CEL C Terminal

<400> 6
tatctgaatt catgccaaag aatgatc 27


<210> 7
<211> 50
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> CEL C terminal 8 His

<400> 7
aattcaatgg tgatggtggt gatggtgatg tgccaaagaa tgatctgcgg 50


<210> 8
<211> 25
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Primer (R21)

<400> 8
gacatatgga ctacagaagc ttggg 25


<210> 9
<211> 25
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Primer (R22)

<400> 9
gttcacgggt cacatcatgc attcc 25


<210> 10
<211> 22
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Primer 4m118

<400> 10
ttggttggac ttcactttga gc 22


<210> 11
<211> 22
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Primer 4m984

<400> 11
cacaacaatc agcaatgaca gc 22


<210> 12
<211> 23
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Primer 4-347

<400> 12
gtgattgctc cacctccgcc acc 23


<210> 13
<211> 30
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Primer 4-134

<400> 13
tacagcgatt gatataatat aaaattatcc 30


<210> 14
<211> 27
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Primer le 2462

<400> 14
tgatattgtc gtgcaatatg atgaaac 27


<210> 15
<211> 25
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Primer le 3082

<400> 15
atacctattt agcccacttg gacac 25


<210> 16
<211> 27
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Forward Primer for ENDO5

<400> 16
aaggatccga aagctctgtg tttcaga 27


<210> 17
<211> 28
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Reverse Primer for ENDO5

<400> 17
ggagttgtta cgtgggttct caaggatc 28


<210> 18
<211> 28
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Forward Primer for ENDO4

<400> 18
ctggatccct gtttttaact ttggaaag 28


<210> 19
<211> 26
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Reverse Primer for ENDO4

<400> 19
ggatgttcaa gtgattctcc tggatc 26


<210> 20
<211> 27
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Forward Primer for ENDO3

<400> 20
aaggatccat tcgacaaact ttgtaac 27


<210> 21
<211> 28
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Reverse Primer for ENDO3

<400> 21
agagtggtct tgggaatatt tatctcag 28


<210> 22
<211> 26
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Forward Primer for ENDO2

<400> 22
acggatccca tttcaaagaa ctctga 26


<210> 23
<211> 26
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Reverse Primer for ENDO2

<400> 23
gaccaatcat tatgctgtaa cttcag 26


<210> 24
<211> 25
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Forward Primer for ENDO1

<400> 24
caggatccaa gtttcaaact tgaag 25


<210> 25
<211> 26
<212> DNA
<213> Artificial sequence

<220>
<223> Reverse Primer for ENDO1

<400> 25
cggtatgtcg ggtttggttc aagtgg 26 （もっと読む）

本発明は、組換えＤＮＡ技術を用いて、抗癌胎児性抗原（ＣＥＡ）モノクローナル抗体（ＭｃＡ）ＣＢ／ｉｏｒ−ＣＥＡ．１から得られる一価及び二価（二重特異性抗体）の単鎖Ｆｖ型（ｓｃＦｖ）抗体断片に関する。前述のＭｃＡはＣＥＡに対する高い親和性を有しており、ヒトにおける結腸直腸腫瘍の診断及びモニターリングに使用されている。元のＭｃＡと同様に、二重特異性抗体及び一価ｓｃＦｖ断片はヒトＣＥＡに対する高い親和性、及び炭水化物の保存に依存的なエピトープ認識を示す。二重特異性抗体及び一価ｓｃＦｖ断片はそれぞれ（５．０±０．４）×１０^９Ｌ ｍｏｌ^−１及び（２．８±０．３）×１０^１０Ｌ ｍｏｌ^−１のＣＥＡに対する親和定数を有する。前述の２つの断片は、ＣＥＡがしばしば存在する正常な結腸粘膜を除いては、正常なヒト組織及び細胞と交差反応性を示さない。前記断片は、ＣＢ／ｉｏｒ−ＣＥＡ．１ ＭｃＡによって産生されるハイブリドーマから得られうる可変領域をコードしている核酸配列のクローニングから、組換え微生物中で発現させることによって産生できる。元のＭｃＡと同様に、二重特異性抗体及び一価ｓｃＦｖは、腫瘍の形成を増殖するヒトＣＥＡ産生細胞をラット内でｉｎ ｖｉｖｏで同定する能力を有している。一価ｓｃＦｖ及び二重特異性抗体はＦｃドメインを有さず、前記一価ｓｃＦｖ及び二重特異性抗体の分子量はラットＭｃＡよりもそれぞれ５倍及び２．５倍小さい。その結果、前述の一価ｓｃＦｖ及び二重特異性抗体はｉｎ ｖｉｖｏで組織により良好に浸透することができ、且つヒトにおいて免疫原性がより低い。 （もっと読む）

【課題】 葉身の基部先端部軸方向の長さに対する側方軸方向の長さの比が改変された植物体の生産方法を提供する。
【解決手段】 葉身の基部先端部軸方向の伸長生長の制御に関与する転写因子をコードする遺伝子と、任意の転写因子を転写抑制因子に転換する機能性ペプチドをコードするポリヌクレオチドとのキメラ遺伝子を植物細胞に導入して、上記転写因子と上記機能性ペプチドとを融合させたキメラタンパク質を植物細胞内で生産させることにより葉身の基部先端部軸方向の長さに対する側方軸方向の長さの比が大きくなるように改変された植物体を生産する。上記転写因子をコードする遺伝子を植物体で過剰発現させることにより葉身の基部先端部軸方向の長さに対する側方軸方向の長さの比が小さくなるように改変された植物体を生産する。 （もっと読む）

本発明は、デンプンのリン酸化に関わるタンパク質、およびそのようなタンパク質をコードする核酸を同定するための方法に関する。本発明はさらに、本発明による方法を用いて同定することができるタンパク質の変化した活性を示す植物細胞および植物に関する。この型の植物細胞および植物は、修飾されたデンプンを合成する。したがって、本発明はまた、本発明よる植物細胞および植物によって合成されるデンプン、ならびに、このデンプンの作製のための方法およびこの修飾デンプンのデンプン誘導体の作製に関する。 （もっと読む）

本発明は、Bacillus licheniformis DSM 13 由来のＲecＡ因子(配列番号：２)、と共にその関連遺伝子recＡ(配列番号：１)にも関し、関連タンパク質およびそれらの遺伝子、例えばそれらの中で、特に配列番号３１および３２として示した変異体を包含する。本発明に従って、遺伝子recＡは、生物学的産生のために、それらの中でグラム陽性細菌の安全な系統を構築するために、その機能を不活性化することによって使用される。特定の実施態様において、該系統は、ＩＶ期の胞子形成遺伝子、好ましくは遺伝子spoＩＶ（Bacillus licheniformis）、遺伝子yqfＤ（Bacillus subtilis）、または該系統が天然に胞子を形成できる場合はそれらに対して相同である各遺伝子のさらなる機能削除により提供される。さらに、新規ＲecＡは、分子生物学的アッセイまたは細胞の分子生物学的活性について、特にＤＮＡ重合化または組み換え過程との関連において使用され得るタンパク質を示す。
（もっと読む）

本発明は異種エキソ−エンドセルラーゼ融合構築体に関する。該構築体は、糸状菌エキソセロビオハイドロラーゼ由来の触媒ドメイン及びエンドグルカナーゼ由来の触媒ドメインを含むセルロース分解活性を有する融合タンパク質をコードする。本発明は前記異種エキソ−エンドセルラーゼ融合タンパク質及びセルラーゼ酵素組成物を生産する方法だけでなく、異種エキソ−エンドセルラーゼ融合構築体を含むベクター及び宿主細胞にも関する。 （もっと読む）

オオムギの詳細な連鎖地図を作成し、ＱＴＬ解析を行なうことにより、オオムギ１Ｈ染色体上に座乗する大麦縞萎縮病抵抗性に関与する遺伝子座に連鎖する５つの遺伝マーカーと、オオムギ２Ｈ染色体上に座乗する大麦縞萎縮病抵抗性に関与する遺伝子座に連鎖する２つの遺伝マーカーと、オオムギ３Ｈ染色体上に座乗する大麦縞萎縮病抵抗性に関与する遺伝子座に連鎖する５つの遺伝マーカーと、オオムギ４Ｈ染色体上に座乗する大麦縞萎縮病抵抗性に関与する遺伝子座に連鎖する４つの遺伝マーカーと、オオムギ５Ｈ染色体上に座乗する大麦縞萎縮病抵抗性に関与する遺伝子座に連鎖する２つの遺伝マーカーとを見出した。 （もっと読む）

【課題】 多価不飽和脂肪酸を用いて食物および／または飼料の栄養価を高めるためには、植物系、特にトランスジェニック植物の種子において多価不飽和脂肪酸を簡便で安価に製造する方法が強く切望されている。
【解決手段】 本発明は、トランスジェニック植物の種子中に多価不飽和脂肪酸を産生させる方法に関する。この方法において、ω-3-デサチュラーゼ、Δ-12-デサチュラーゼ、Δ-6-デサチュラーゼ、Δ-6-エロンガーゼ、Δ-5-デサチュラーゼ、Δ-5-エロンガーゼおよび／またはΔ-4-デサチュラーゼ活性を有するポリペプチド、好ましくはΔ-6-デサチュラーゼ、Δ-6-エロンガーゼおよびΔ-5-デサチュラーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を生物に導入する。核酸配列は、配列番号１１、配列番号２７、配列番号１９３、配列番号１９７、配列番号１９９および配列番号２０１に示されている。有利に、これらの核酸配列は、場合により脂肪酸の生合成または脂質代謝のポリペプチドをコードする他の核酸配列と共に、生物中で発現させることができる。Δ-6-デサチュラーゼ、Δ-5-デサチュラーゼ、Δ-４-デサチュラーゼ、Δ-12-デサチュラーゼおよび／またはΔ-6-エロンガーゼ活性をコードする核酸配列は特に都合がよい。有利に、これらのデサチュラーゼおよびエロンガーゼは、珪藻(Thalassiosira)、ミドリムシ(Euglena)またはオストレオコッカス(Ostreococcus)に由来する。本発明はまた、増加した長鎖多価不飽和脂肪酸含量を有する油および／またはトリアシルグリセリドの製造方法に関する。好ましい実施形態において、本発明はまたアラキドン酸、エイコサペンタエン酸、またはドコサヘキサエン酸の製造方法に関し、増加した不飽和脂肪酸(特にアラキドン酸、エイコサペンタエン酸、および／またはドコサヘキサエン酸)含量を有するトリグリセリドを、トランスジェニック植物中、好ましくはトランスジェニック植物の種子中で産生させる方法に関する。本発明は更に、本発明の方法に用いるエロンガーゼおよびデサチュラーゼの発現に基づいて多価不飽和脂肪酸(特にアラキドン酸、エイコサペンタエン酸、および／またはドコサヘキサエン酸)含量の増加したトランスジェニック植物の製造に関する。本発明はまた、Δ-6-デサチュラーゼ、Δ-6-エロンガーゼ、Δ-5-デサチュラーゼおよびΔ-5-エロンガーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸配列を一緒にまたは別々に含有する組換え核酸分子、ならびに、これらの組換え核酸分子を含有するトランスジェニック植物に関する。本発明のさらなる態様は、本発明の方法によって産生される油、脂質、および／または脂肪酸、ならびにこれらの使用に関する。さらに本発明は不飽和脂肪酸および不飽和脂肪酸含量の増大したトリグリセリド、ならびにこれらの使用に関する。 （もっと読む）

本発明は、より優れた味覚改変機能を有する物質を見出し、該味覚改変物質の構造を決定すると共に、遺伝子レベルにおいても解明し、当該物質の一次構造、並びにこれをコードする遺伝子を取得するとともに、当該味覚改変物質を含むことを特徴とする新規な味覚改変組成物を提供することを目的とする。
すなわち、本発明は、下記の（Ａ）、又は（Ｂ）に示すポリペプチドＮＡＳ、該ポリペプチドＮＡＳとポリペプチドＮＢＳとからなり、味覚改変活性を有することを特徴とする二量体タンパク質ネオクリンを提供する。
（Ａ）配列表の配列番号２に記載のアミノ酸配列からなるポリペプチド。
（Ｂ）配列表の配列番号２に記載のアミノ酸配列において、１若しくは数個のアミノ酸の置換、欠失、挿入、付加、又は逆位を含むアミノ酸配列からなり、かつ、ポリペプチドＮＢＳと共に味覚改変活性を有する二量体ネオクリンを形成しうるポリペプチド （もっと読む）

本発明は、ヘテロカリオン菌類又は菌類宿主細胞におけるモノクローナル抗体の生成方法に関する。さらに、それはまた、抗体のL鎖をコードする第１核酸配列及び前記第１核酸配列に対して異種のシグナルペプチドをコードする第３核酸配列を含んで成る核酸構造体、抗体のH鎖をコードする第１核酸配列及び前記第１核酸配列に対して異種のシグナルペプチドをコードする第３核酸配列を含んで成る核酸構造体、抗体のL鎖をコードする第１核酸配列及びセルロース結合ドメインをコードする第２核酸配列を含んで成る核酸構造体、及び抗体のH鎖をコードする第１核酸配列及びセルロース結合ドメインをコードする第２核酸配列を含んで成る核酸構造体にも関する。 （もっと読む）

本発明は、外膜へのLPS輸送に関わるタンパク質の発現が機能的にダウンレギュレートされ、その結果、外膜中のLPSのレベルが野生型グラム陰性菌と比較して減少したグラム陰性菌を開示する。ImpおよびMsbAタンパク質のダウンレギュレーションによってかかる細菌を得ることができる。本発明のグラム陰性菌由来の外膜小胞調製物をワクチンに用いて細菌感染に対する防御を提供することができる。 （もっと読む）

本発明は、グルコアミラーゼ活性を有する異種顆粒デンプン加水分解酵素(GSHE)の生産に有用な糸状菌宿主細胞、特にトリコデルマ(Tricoderma)宿主細胞に関係する。更に本発明は、グルコースシロップ組成物を得るために顆粒デンプンのゼラチン化温度以下の温度で、アルファアミラーゼとGSHEを同時に顆粒デンプン基質から得られた顆粒デンプンスラリーに接触させる工程を含む、グルコースシロップの製造方法に関係する。 （もっと読む）

ＨＰＶ５８ Ｌ１タンパク質をコードする合成ＤＮＡ分子を提供する。特に、本発明は、酵母細胞内での高レベル発現に関してコドン最適化された、ＨＰＶ５８ Ｌ１タンパク質をコードするポリヌクレオチドを提供する。該合成分子は、ＨＰＶ５８ウイルス様粒子（ＶＬＰ）の製造、ならびにＨＰＶ５８ ＶＬＰを含むワクチンおよび医薬組成物の製造に使用することが可能である。本発明のワクチンは、中和抗体および細胞性免疫により、パピローマウイルス感染に対する有効な免疫予防をもたらし、既存ＨＰＶ感染の治療にも有用である。
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本発明は、ヒドロラーゼ、それをコードするポリヌクレオチド、並びにこれらのポリヌクレオチドおよびポリペプチドを製造および使用する方法を提供する。ある特徴では、本発明は、ポリペプチド（例えばヒドロラーゼ活性（例えばエステラーゼ、アシラーゼ、リパーゼ、ホスホリパーゼ（例えばホスホリパーゼA、B、CおよびD活性、パタチン活性、脂質アシルヒドロラーゼ(LAH)活性）、またはプロテアーゼ活性であり、熱安定性および耐熱性のヒドロラーゼ活性を含む）を有する酵素）、およびこれらの酵素をコードするポリヌクレオチド、並びに、これらのポリヌクレオチドおよびポリペプチドの製造および使用を対象とする。本発明のポリペプチドおよびペプチドのヒドロラーゼ活性は、エステラーゼ活性、リパーゼ活性（脂質の加水分解）、酸分解反応（エステル化脂肪酸を遊離脂肪酸と交換するための反応）、エステル転移反応（トリグリセリド間の脂肪酸の交換）、エステル合成、エステル交換反応、ホスホリパーゼ活性およびプロテアーゼ活性（ペプチド結合の加水分解）を含む。本発明のポリペプチドは、化粧品および栄養補助食品の製造などを含む広範な薬学、農業、および工業用途に使用し得る。ある特徴では、本発明のポリペプチドはエナンチオマー的に純粋なキラル生成物の合成に使用される。
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