本発明は、リウマチ性関節炎(PR)の特異的シトルリン抗タンパク質自己抗体(AAPC)により認識され得る、フィブリンのα鎖及びβ鎖に由来する新規なシトルリンペプチド、並びに生体試料中の特異的PR AAPCの存在を検出するためのその使用に関する。 （もっと読む）

【課題】 従来の鳥類由来コラーゲンが有する問題点を解消し、不純物が少なく臭いなどの問題がなく商品価値の高いコラーゲンを経済的に提供する。
【解決手段】 鳥類原料から抽出されるコラーゲンであって、鳥類原料としてダチョウのアキレス腱が用いられ、ダチョウのアキレス腱をアルカリ処理したのち抽出処理を行って得られたアルカリ処理コラーゲンである。変性温度が、２８〜３８℃、等電点が、ｐＨ４．０〜５．５の鳥類由来コラーゲンも得られる。製造方法として、アルカリ処理のあと原料を湿式粉砕して微粒分散液を調製し、酵素処理を行うことで、高性能のコラーゲンを高収率で得られる。 （もっと読む）

本発明は、トウダイグサ科に属する植物(好ましくはプルケネティア属に属する植物)の抽出物の化粧用使用に関する。また本発明は、トウダイグサ科に属する植物(好ましくはプルケネティア属に属する植物)から抽出しうるタンパク質もしくはタンパク質混合物の化粧用使用に関する。さらに本発明は、医薬として使用するための該抽出物または該タンパク質もしくは該タンパク質混合物に関する。さらに本発明は、化学的または酵素的に、例えば、架橋、グラフト化または加水分解によって修飾した該抽出物または該タンパク質もしくは該タンパク質混合物に関する。 （もっと読む）

本発明は、化学的および酵素的修飾の組合せを利用する、リソバクチン誘導体の特異的な製造方法に関する。特に、本発明は、化学的還元および得られる生成物のキモトリプシンによる切断による、リソバクチン誘導体４−１１の製造方法に関する。 （もっと読む）

本発明は、１種もしくは２種以上の生きた微生物と、少なくとも１種の選択した生物活性食品成分とを含有する食品に関し、この選択した生物活性食品成分は、前記生きた微生物によるその代謝を低減させるように、脂肪内への封入により保護されている。 （もっと読む）

本発明は、フロースルー式の陰イオン交換体の第一のクロマトグラフィー、それに続く吸着式の陽イオン交換体での第二のクロマトグラフィーによって、より高分子量の物質が、プレプロインスリン水溶液から分離されることによる、プレプロインスリンのクロマトグラフィー精製方法に関し、および、プレプロインスリンを生産する方法を含むインスリンの生産方法に関する。 （もっと読む）

本発明は、一態様において、（ａ）有効量の生物活性金属イオン源、（ｂ）カゼインまたはカゼイン塩の部分加水分解物を部分架橋することにより得られるリンタンパク質調製物、および（ｃ）生理学的に許容できる１つ以上の希釈剤またはキャリアを含む、哺乳動物への生物活性金属イオンデリバリー用組成物を提供する。１つ以上のキャリアまたは希釈剤と組み合わせてそのようなリンタンパク質調製物を有効量含む、哺乳動物における歯エナメルの再石灰化用および／又は歯齲蝕、酸蝕症、歯過敏症、または歯肉炎の治療または予防用組成物も提供する。関連する態様において、本発明は、そのような組成物の使用方法を提供する。そのような組成物および方法の使用に好適な新規なリンタンパク質調製物も提供する。
（もっと読む）

【課題】血圧の上昇を調節できるとされるアンジオテンシンＩ変換酵素阻害活性を有し、高血圧症を予防したり治療するための医薬品、医薬部外品、食品添加物及び機能性食品等に広く利用できるペプチド化合物及びそれらの薬学的に許容される塩を提供すること。
【解決手段】サケ筋肉または肝臓、あるいはこれらの処理物の蛋白質分解酵素分解液を用いて、下記アミノ酸配列で示されるアンジオテンシンＩ変換酵素阻害活性を有するペプチド化合物を調製する。
Val−Leu、Ile−Leu、Val−Phe、Ile−Phe、Phe−Tyr、Tyr−Phe、Leu−Phe、Leu−Ile、Leu-Tyr、Leu-Trp、Ile-Trp、Ala−Phe−Leu、Leu−Val−Leu、Ile−Val−Leu、Val−Ile−Leu、Val−Ile−Phe、Tyr−Leu−Val、Phe−Val−Leu、Ile−Val−Phe、Phe−Ile−Ala、Ile-Val-Trp。 （もっと読む）

本発明は、選択された生物もしくはそのような生物の抽出物中に存在するプロセシング活性、または他の天然なプロセシング作用因子によって、天然に存在する生物分子の制御された天然バイオプロセシングを行う手順を対象とする。本発明は、これらの手順を開発する方法および上記手順によって調製された組成物も包含する。 （もっと読む）

種子の粗びき粉または細粉等の植物材料由来の加水分解物を含むACE阻害ペプチドを調製するための改善プロセスを提供する。ある態様において、種子の粗びき粉または細粉は、消化の前に、有機溶媒により抽出される。ACE阻害ペプチドであるVal-Ser-ValおよびPhe-Leuもまた、提供される。
（もっと読む）

本発明は、３つの区画Ａ、Ｂ及びＣを含み、前記区画の少なくとも１つは配列番号１、２又は３の配列の１つを含む、プロ−カルボキシペプチダーゼＢ（プロ−ＣＰＢ）をコードする核酸に関する。 （もっと読む）

本発明は、実質的に非接着性の弾性ゼラチンマトリックスである。このマトリックスは、創傷、組織、および器官に対して非接着性であるとともに弾性でもあるために可撓性である。このマトリックスは、タンパク質、ポリマー、架橋剤、および任意選択の可塑剤の凍結乾燥された混合物である。本発明は、非接着性の弾性ゼラチンマトリックスを作製するための方法も提供する。 （もっと読む）

本発明は、創傷治癒の促進方法に関するものである。具体的には、免疫調節物質である生成物Ｒを投与することを含む、創傷を有する患者の治療方法を開示する。生成物Ｒを含む医薬組成物及びキット、付加薬剤、及び医薬として許容し得る担体もまた開示する。本開示方法は、種々の創傷、潰瘍及び熱傷の創傷治癒の促進に有用である。 （もっと読む）

本発明は、リンで置換された抗ウイルス抑制化合物、このような化合物を含有する組成物、および、このような化合物の投与を包含する治療方法、ならびに、このような化合物を調製するために有用なプロセスおよび中間体に関する。本発明は、一般に、細胞内部における治療化合物の蓄積または保持に関する。本発明は、さらに詳細には、肝細胞において高濃度のホスホネート分子を達成することに関する。このような有効な標的化は、種々の治療処方物および処置に適用可能であり得る。 （もっと読む）

本発明は、K60およびD189の両位置でのアミノ酸置換、ならびに位置N143または位置E151でのヒスチジンによる少なくとももう一つのアミノ酸置換を含む突然変異のトリプシンに関する。かかるトリプシン突然変異体は、アミノ酸Xaa₁^_Xaa₂^_His（式中、Xaa₁はL、Y、またはFであり、Xaa₂はRまたはKである）を含む好ましい切断部位を有する。本発明はまた、標的ペプチドおよび前記切断部位を含む人工のポリペプチド、ならびにこの突然変異のトリプシンを用いてＣ末端が修飾された標的ペプチドを作製する方法に関する。 （もっと読む）

【課題】 容易にオリゴペプチドを製造する。
【解決手段】 畜産資源ＸからオリゴペプチドＹ３を製造するオリゴペプチド製造方法であって、上記畜産資源Ｘに対して水熱反応処理を行う工程を有する。 （もっと読む）

式（Ｉ）
【化１】


（式中、ｎは２から１６の整数、Ｘ及びＹは、同一又は異なって、ＯＭ又は式ＭＯＯＣＨＲＮＨ−の残基であり、ここで、Ｒは、天然α−アミノ酸残基であり、Ｍは水素又は非毒性カチオンであり、あるいはＸ及び／又はＹは−ＮＨ−Ｐ残基であり、ここで、Ｐは植物性プロテインの加水分解物由来のペプチドであり、ただし、少なくともＸ及びＹの一方は、ＯＨとは異なり、Ｘ及びＹは、ｎが７のとき、ともに−ＮＨＣＨ₂−ＣＯＯＫではない。）の化合物。 （もっと読む）

【課題】 血圧降下剤として有用なＮ²−（１（Ｓ）−カルボキシ−３−フェニルプロピル）−Ｌ−リジン−Ｌ−プロリン２水和物の製造方法を提供する。
【解決手段】 Ｎ²−（１（Ｓ）−エトキシカルボニル−３−フェニルプロピル）−Ｎ⁶−トリフルオロアセチル−Ｌ−リジン−Ｌ−プロリンから、ａ）ｍモル当量（但し、ｍ≧３）の無機塩基を用いて、水及び親水性有機溶媒の混合溶媒中等で加水分解する工程、ｂ）無機酸を加えｐＨ５〜８．５とし、生じた無機塩を、除去する工程、及びｃ）反応液をｐＨ５〜６．５に調整し、さらに疎水性溶媒を加えることにより結晶を得る工程を包含する、、式（ＩＩ）：
【化１】


で表わされるＮ²−（１（Ｓ）−カルボキシ−３−フェニルプロピル）−Ｌ−リジン−Ｌ−プロリン２水和物の製造方法を見出した。 （もっと読む）

本発明にはタンパク質源からＩＰＰを製造するための方法が記載されており、それによりタンパク質から製造されるＩＰＰとＶＰＰの比率は少なくとも５であり、好ましくは少なくとも１０、そしてより好ましくは少なくとも２０であり、該方法はプロリン特異的エンドプロテアーゼの使用を含む。 （もっと読む）

【課題】本発明の目的は、プロテオーム解析において、より発現量の少ないタンパク質を効率よく同定することにある。より詳細には、ゲル中のタンパク質を消化し、抽出する過程において添加される、効率のよい界面活性剤を見出し、従来の方法では検出することができなかった発現量の少ないタンパク質を同定することにある。
【解決手段】ゲル中のタンパク質を消化する際に、5-cyclohexyl-pentyl-beta-D-maltosideを添加したところ、ゲル中のタンパク質を消化し、抽出する効率が向上することを見出した。そして、質量分析計で測定し、タンパク質を同定したところ、従来の方法では、検出することができなかったタンパク質を同定することができることを見出した。 （もっと読む）